Вы находитесь на странице: 1из 9

Круглогодичная школа интеллектуального роста

по естественнонаучному направлению
«Future Biotech»

Доклад на тему
«Белок миоглобин» выполнили
ученицы 9-го класса
Беляева Алина и Богомолова
Алёна
Общая информация
Миоглобин– железосодержащий белок из группы гемопротеинов, который связывает
кислород в скелетных мышцах и миокарде почти всех млекопитающих, в том числе и
человека.

Молекулярная масса миоглобина – 17,2 кДа (1Да=1,66 10-24 г.).

Миоглобин содержит:
• Небелковую часть (гем - комплекс порфирина и
иона железа в степени окисления +2
• Белковую часть (апомиоглобин).
Присутствием гемогруппы объясняется густой
краснокоричневый цвет, характерный для миоглобина и
гемоглобина.
При понижении рН до 3,5 образуется апомиоглобин Рис.1 Связывание гема с
апомиоглобтом
(отсоединяется гем, резко уменьшается содержание α-
спиралей). Нормализация рН и добавление гема
полностью восстанавливает число α -спиралей, а Рис.2 Оксимиоглобин
добавление Fe2+ восстанавливает кислородсвязывающую – соединение
активность. миоглобина с
кислородом (О2)
Функция миоглобина
Основные функции Почему миоглобин не может переносить
белка миоглобина кислород?

1. Депонирует кислород. Миоглобин имеет очень


Депонирование высокое сродство к
происходит в период кислороду: при
покоя, расход в момент парциальном давлении
сокращения мышц. Депо кислорода, равном 1-2 мм
может обеспечить рт. ст., он на 50% насыщен
снабжение кислородом кислородом. Кривая
скелетные мышцы в насыщения миоглобина
течение 8 с, а миокард в кислородом имеет вид
течение 15-20 с. Миоглобин мало простой гиперболы, как и
приспособлен для следует ожидать из закона
2.Переносит кислород от транспортировки действующих масс
плазматической кислорода из легких в применительно к
мембраны к ткани, поскольку скорость равновесной реакции:
митохондриям. отдачи кислорода в тканях
невелика (при давлении 1 Миоглобин + О2 Оксимиоглобин
3. Связывает и мм рт. ст. примерно
половина миоглобина все Миоглобин обладает намного более высоким
освобождает оксид
еще не отдает кислород). сродством к кислороду, чем гемоглобин.
азота(2) (NO).
Рентгенографический анализ
Макс Перутц нашел способ определения
структуры крупных молекул, таких как
миоглобин и гемоглобин в 1953 году.
Для проведения рентгеновского эксперимента
необходимо монохроматическое
рентгеновское излучение – электромагнитные
волны строго определённой длины.
Как же ставится рентгеновский эксперимент?

Исследуемый объект помещают в пучок Рис. 4. Схема рентгеновского эксперимента


рентгеновских лучей и измеряют Рис. 3. В дифракционной картине
интенсивность рассеянного в различных заключена вся информация о
направлениях излучения. структуре белка

В качестве источника рентгеновских лучей в настоящее время стараются


использовать синхротронный ускоритель.
Основные этапы определения структуры белка

1. Выделение, очистка
2. Кристаллизация
3. Рентгеновский эксперимент, обработка результатов.
Структура миоглобина
Первичная структура Вторичная структура Третичная структура
миоглобина миоглобина миоглобина
Представлена одной Примерно 75 % остатков Третичная структура миоглобина
полипептидной цепью, образуют восемь правых α- представлена свернутой в шар α-
состоящей из 146-154 спиралей, спиралью (глобулой) и небелковой
аминокислотных остатков. На содержащих от 7 до 20 частью – гемом. В геме имеется
поверхности молекулы находятся остатков. Спирали железо, которое связывает кислород
полярные остатки, а внутри обозначаются с N-конца
структуры — неполярные; это
свойство характерно для
глобулярных белков
Концентрация миоглобина
Класс Концентрация белка
Мышцы Скелетные
животных; миоглобина в крови
сердца мышцы
человек
В обычных условиях
Рыбы 0,2—0,5 0, 1—0,4 концентрация миоглобина в
Амфибии 0, 1—0, 6 0 —0,1 крови низкая (100 нг/мл).
Рептилии 0, 8—2, 6 0,2—2,4
Птицы:
домашние 1, 0-2,0 0,9—1,8
дикие 2,1—6, 5 0, 7—5, 3
Млекопита
ющие:
Значительное повышение
домашние 0, 9—4, 4 0,2-8, 5 миоглобина в крови
дикие 1,1-6,2 0,02—5,13 наблюдается при обширных
мышечных травмах,
Человек 1,5 1,4-3,9
ВРЕД: Молекулы миоглобина синдроме длительного
Содержание миоглобина в г на крупные, могут закупоривать сдавливания, тяжелом
100г высушенной ткани канальцы почек и приводить к поражении электрическим
их некрозу. током.
Список использованной
Список литературы литературы
1. Кулева Н.В., Красовская И.Е. Новая роль миоглобина в
функционировании сердечной и скелетной мышц //
Молекулярная биофизика, 2016.– Т. 61., Вып. 5.– С. 861-864.
2.Стародуб Р.Ф., Коробов В.Н., Назаренко В.И. Миоглобин:
структура, свойства, синтез и биологическая роль.– Киев:
Наукова думка, 1992.– 281 с.
3.Терентьев А.В. Биохимия мышечной ткани: Учебное пособие.–
М.: ФГБОУ ВО РНИ МУ им. Н.И.Пирогова Минздрава России,
2019.– 2019 с.
4.Гемоглобин и миоглобин, как восстановительные реагенты в
биологических системах. Редокс - реакции глобинов с
солями и комплексами меди и железа.