V Comprende un grupo de enfermedades

clínica y genéticamente heterogéneas

que derivan de algún defecto en la
síntesis o la estructura del colágeno
fibrilar
Otras enfermedades derivadas
V Osteogénesis imperfecta (OI)
V Síndrome de Alport
V Epidermólisis bullosa
V 
  À Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina
y la cornea. Es sintetizado por firboblastos,condroblastos y osteoblastos. Su función principal es
la de resistencia al estiramiento.
V 
  À Se encuentra sobre todo en el cartilago, pero también se presenta en la
córnea embrionaria y en la otocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. Es
sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
V 
  À Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos,
la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Es sintetizado por las células del músculo
liso, fibroblastos,glia. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.
V 
 
À Es el colágeno que forma la lamina basal que subyace a los epitelios. Es
sintetizado por las celulas epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y
filtración.
V 
 
À resente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
V 
 
À resente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células
en su entorno. Se asocia con el tipo I.
V 
 
À Se encuentra en la lámina basal.
V 
 
À resente en algunas células endoteliales.
V 
  À Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.
V 
   resente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
V 
    Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
V 
    resente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y
ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
V 
   À Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana
celular. Interactúa con los tipos I y III.
 Sistemas

V ielÀ
iperextensible , extraordinariamente frágil

y vulnerables a los traumatismos

V ArticulacionesÀ
iperemoviles y propensas a

luxaciones

V Complicaciones InternasÀ as manifestaciones

incluyenÀ ruptura del colon y de las arterias de
gran tamaño ; fragilidad ocular , con ruptura
corneal y desprendimiento de retina , y hernias
diafragmáticas
V ½isminución de la actividad
lisil-hidroxilasa
V Anomalías en el colágeno tipo III,
debidas alas distintas mutaciones
genéticas estructurales.
V Conversión defectuosa del pro
colágeno tipo I
El rasgo común en el SED es alguna anomalía
del colágeno sin embargo estas
enfermedades son extremadamente
heterogéneas . A nivel molecular se han
detectado diversos defectos desde
mutaciones que afectan a genes estructurales
del colágeno hasta mutaciones que afectan
las enzimas responsables de modificaciones
postrancripcionales del RNAm.
Esta heterogeneidad molecular explica la
expresión del SED como trastornos
clínicamente heterogéneos con varios
patrones de herencia
V 
AR, J., ABBAS, A. K. y FA STO, N.-
Robbins y Cotran. Patología Estructural y
Funcional. 7ª edición. Ed. Elsevier. 2005