Вы находитесь на странице: 1из 48

ОБМЕН БЕЛКОВ

План лекции
1.Определение. Строение и функции.
2. Азотистый Баланс и его виды
3.Переваривание и всасывание белков.
4. Внутриклеточные превращения
аминокислот.
Белки— высокомолекулярные органические вещества,
состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в
цепочку пептидной связью.

В живых организмах аминокислотный состав белков


определяется генетическим кодом, при синтезе в
большинстве случаев используется 20
стандартных аминокислот
Биологическая роль белков

Защитные
Двигательные
Ферменты

Гормоны

Структурные
Белки
Рецепторные

Регуляторные
Запасные

Транспортные
Химический состав белков

С – 50%
100г белка – 16г N2
Б О – 20%
X белка – 1г N2
Е
Л H – 7%
X= 100/16= 6,25
К
И N – 16% Коэффициент пересчета
на белок
S – 1%

P и др.
ВОЗ рекомендует принимать не менее
42 г полноценного белка в сутки.

В России нормы суточного поступления пищевого


белка для взрослых установлены на уровне 100-
120 г
2. АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС и его виды
Для правильной оценки соотношения процессов биосинтеза
и расщепления белков в организме достаточно точным
параметром является азотистый баланс.
Азотистый баланс – разница между количеством азота,
поступившим в организм с пищей, и количеством азота,
выведенного из организма с мочой, калом, слюной и потом.
Виды азотистого баланса
1. Азотистое равновесие. организм
теряет в сутки столько же азота,
сколько получает с пищей.

Это характерно для взрослых


здоровых людей при нормальном
питании.
2. Положительный азотистый
баланс
Количество поступающего азота больше
чем выводимого.
например:
•в детском возрасте при полноценном
питании;
•у женщин в период беременности;
•у больных в период выздоровления;
•у спортсменов в период тренировок;
•при введении анаболических гормонов.
3. Отрицательный азотистый баланс.
Количество азота, выведенного из организма, превышает
количество азота, поступившее с пищей.
Встречается во всех случаях, когда распад белков в
организме преобладает над их синтезом,
например:
•при голодании – полном или частичном, когда
отсутствует хотя бы один из незаменимых компонентов
рациона;
•у лиц пожилого возраста;
•у больных с поражением органов пищеварения;
•у больных с поражением опорно-двигательного
аппарата и в других случаях длительного ограничения
подвижности (гипокинезии).
Критерии качества белка
• соотношение заменимых и незаменимых
аминокислот – в белке должно быть не
менее 32% незаменимых аминокислот,
• Необходимо также учитывать
биологическую ценность белков. Чем
ближе аминокислотный состав пищевого
белка к аминокислотному составу белков
тела, тем лучше он усваивается и тем выше
его биологическая ценность.
Биологическая ценность белков
Полноценность пищевых белков зависит от количества
незаменимых аминокислот в их составе.

Заменимые аминокислоты Незаменимые аминокислоты

1. Аланин 1. Аргинин -частичный синтез


2. Аспарагин
3. Аспарагиновая к-та 2. Триптофан
4. Глицин 3. Гистидин –частичный синтез
5. Глутамин
6. Глутаминовая к-та 4. Треонин
7. Серин 5. Изолейцин
8. Тирозин 6. Метионин
9. Цистеин 7. Валин
10. Пролин 8. Фенилаланин
9. Лейцин
10. Лизин
• Квашиоркор – нехватка белков, особенно
животных, в пище. В результате возникает
дисбаланс аминокислотного состава пищи и
недостаток незаменимых аминокислот.
Заболевание наиболее характерно для
слаборазвитых стран Азии и Африки .
У больных наблюдается истощение, остановка роста,
отечность, анемия, нарушение интеллекта и памяти,
умственная отсталость, гипопротеинемия и
аминоацидурия.
3. Переваривание и всасывание белков

Переваривание белков, начинается в желудке и


заканчивается в тонком кишечнике. Переваривание
происходит под действием желудочного,
панкреатического и кишечного соков, которые содержат
протеолитические ферменты (протеазы или пептидазы).
Протеолитические ферменты относятся к классу
гидролаз. Они катализируют гидролиз пептидных связей
СО—NН белковой молекулы
Все протеолитические ферменты можно разделить
на две группы:
1.экзопептидазы – катализируют разрыв концевой
пептидной связи с освобождением N- или С-
концевой аминокислоты;
2.эндопептидазы – гидролизуют пептидные связи
внутри полипептидной цепи, продуктами реакции
являются пептиды с меньшей молекулярной массой.
Большинство протеолитических ферментов, участвующих
в переваривании белков и пептидов, синтезируются и
выделяются в полость пищеварительного тракта в виде
неактивных предшественников – проферментов
(зимогенов).
эндопептидазы
Переваривание белков начинается в
желудке
В ответ на прием пищи в желудке
образуются ацетилхолин, гистамин
и гастрин. Накопление этих веществ
вызывает высвобождение желудочного
сока.
Активация пепсиногена
Синтез соляной кислоты
При нарушении нормальной секреции HCl
возникают гипоацидный или гиперацидный
гастрит, отличающиеся друг от друга по
клиническим проявлениям, последствиям и
требуемой схеме лечения.
Функции соляной кислоты
- денатурация белков пищи,
- бактерицидное действие,
- высвобождение железа из комплекса с
белками и перевод в двухвалентную форму,
что необходимо для его всасывания,
- превращение неактивного пепсиногена в
активный пепсин,
- снижение рН желудочного содержимого до
1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы
пепсина,
- после перехода в 12-перстную кишку
– стимуляция секреции панкреатического
сока.
Сок поджелудочной железы содержит
проферменты– трипсиноген, химотрипсиноген,
прокарбоксипептидазы, проэластазу.

Проферменты в просвете кишечника


активируются до трипсина, химотрипсина,
карбоксипептидаз и эластазы, соответственно,
способом ограниченного протеолиза
В кишечном соке активны дипептидазы
и аминопептидазы.
Они заканчивают переваривание белков.

Трипсин, химотрипсин, эластаза являются


эндо-пептидазами.
Карбоксипептидазы и аминопептидазы –
экзо-пептидазы.
Некоторые протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта.

Активирующ Место Оптимум Специфичность


Фермент Профермент Источник
ий фактор действия рН действия
Эндопептидаза;
Соляная
Желудочный разрыв связей:
Пепсин Пепсиноген кислота, Желудок 1,5 – 2,5
сок лей-глу; Х-фен;
аутокатализ
Х-тир
Энтеропептид Эндопептидаза;
Панкреатичес Тонкий
Трипсин Трипсиноген аза, 7,5 – 8,5 разрыв связей:
кий сок кишечник
аутокатализ арг-Х; лиз-Х
Эндопептидаза;
Химотрипсин Панкреатичес Тонкий разрыв связей:
Химотрипсин Трипсин 7,5 – 8,5
оген кий сок кишечник три-Х; фен-Х;
тир-Х
Экзопептидаза;
Прокарбокси Панкреатичес Тонкий отщепление С-
Карбоксипептидаза Трипсин 7,5 – 8,5
пептидаза кий сок кишечник концевых
аминокислот
Экзопептидаза;
Слизистая
Кишечный отщепление N-
Аминопептидаза - - тонкого 7,5 – 8,5
сок концевых
кишечника
аминокислот
Транспорт аминокислот
Перенос аминокислот через
мембраны клеток осуществляется
при помощи двух механизмов:

-вторичный активный транспорт

-глутатионовая транспортная система.


Вторичный активный транспорт
Глутатионовая система транспорта

Второй способ переноса аминокислот


внутрь клетки происходит в комплексе
с глутатионом при помощи фермента
γ-глутамилтрансферазы.
Транспорт аминокислот при участии глутатиона
(γ-глутамилцистеилглицин)
Тканевой обмен аминокислот
Всасывание АМК из тонкого Распад белка в тканях
кишечника (~ 100 г/сут) (~ 300-400 г/сут)

Специф.
пути Метаболический пул Синтез тканевых белков
обмена аминокислот (~ 50% АМК)
АМК
ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ
биогенные
амины
Трансами- Дезамини- Декарбокси-
(адреналин,
нирование рование лирование
серотонин,
гистамин…)
новые АМК

α-Кето- нуклеотиды, порфирины,


Глюкоза, гликоген NH3
кислоты нейромедиаторы, креатин…

Липиды обезвреживание
(ЖК, ХС, кетоны…) окисление в ЦТК аммиака
Трансаминирование

Аминок-та α-кетоглутарат
транс аминазы
+ пиридок сальфосфат

Кеток-та глутамат
В медицине нашло практическое применение
определение активности двух ферментов
трансаминирования –
аланинаминотрансферазы (АЛТ, АлАТ
и аспартатаминтрансферазы (АСТ).
Данные ферменты обладают органоспецифичностью, а
именно: АЛТ преобладает в печени, а АСТ — в
миокарде, следовательно, при инфаркте миокарда или
гепатите обнаружится повышенная активность в крови
какого-либо данного фермента. 
Дезаминирование (прямое)

Синтезы

Аминокислота дегидрогеназа Кетокислота ЦТК

НАД /
NH3 НАДН2
Дезаминирование (непрямое) + синтез АМК

1 этап 2 этап
Амино α-кетоглутаровая
к-та кислота

ГлДГ
транс аминазы

Кето глутаминовая НАДН2


к-та кислота NH3
Витамин В6 – кофермент трансаминаз
Декарбоксилирование
Образование биогенных аминов - важнейших регуляторных
веществ в организме человека:

Гистидин → гистамин
Триптофан →триптамин → серотонин
Тирозин → … → адреналин, норадреналин
Глутамат → ГАМК
Аминокислота Декарбоксилаза Амин

СО2
Декарбоксилирование
Физиологические эффекты гистамина
• расширение капилляров и, как следствие, покраснение кожи,
снижение артериального давления;
• повышение проницаемости стенки капилляров и, как
следствие, выход жидкости в межклеточное пространство
(отечность), снижение артериального давления;
• если предыдущие пункты имеют место в головном мозге –
повышение внутричерепного давления;
• увеличивает тонус гладких мышц бронхов, как следствие –
спазм и удушье;
• слабо повышает тонус мышц желудочно-кишечного тракта;
• стимулирует секрецию слюны и желудочного сока
Физиологические эффекты серотонина
стимулирует сокращение гладких мышц желудочно-
кишечного тракта и, как следствие, повышение
перистальтики ЖКТ;
выражено стимулирует сокращение гладких мышц сосудов,
кроме сосудов миокарда и скелетных мышц и, как следствие,
повышение артериального давления;
слабо увеличивает тонус гладких мышц бронхов;
в центральной нервной системе является тормозным
медиатором;
в периферических нервных окончаниях обуславливает
возникновение боли и зуда (например, при укусе насекомых).
ЛАБОРАТОРНАЯ ОЦЕНКА
ОБМЕНА БЕЛКОВ

Общий белок плазмы / сыворотки


крови
Общий белок плазмы крови

• Нормопротеинемия – 66 – 81 г/л.
• Гипопротеинемия -  уровня общего
белка.
• Гиперпротеинемия -  уровня общего
белка.
• Диспротеинемия – нарушение
соотношения отдельных белков плазмы /
сыворотки.
• Парапротеинемия – появление патологи-
ческих белков.
Изменения уровня общего белка

Относительные Абсолютные (истинные)


содержание белка обычное, сдвиги количества белка в
изменен объем плазмы плазме (изменение скорости синтеза
(гипо- или гипергидратация). и элиминации белка).
Наблюдаются часто. Наблюдаются реже.

Концентрация общего белка в сыворотке в основном зависит от двух


основных фракций - альбумина и глобулинов.

Гипопротеинемия (абсолютная) почти всегда связана с гипо-


альбуминемией.

Гиперпротеинемия (абсолютная) почти всегда вызвана гипер-


глобулинемией.

Определение только общего белка сыворотки не позволяет однозначно


выявить причину наблюдаемых сдвигов.
Гипопротеинемия
1.Абсолютная –  уровень альбумина; глобулины – в норме или снижены.
2.патологическая:
 снижение поступления белка (голодание, малобелковая диета;
нарушение переваривания-всасывания →отеки;
 уменьшение синтеза белка в организме:
 врожденное – анальбуминемия;
 вторичное – печеночная недостаточность (цирроз), хронические
интоксикации, неполноценное белковое питание;
 ускорение распада белка (тиреотоксикоз, длит. лихорадка, травмы,
чрезмерная физ. нагрузка, злокач. опухоли, лечение
глюкокортикоидами…);
 потери белка:
 «внешние потери» – через почки , через кожу (ожоги,), через кишечник,
при кровопотере;
 «внутренние потери» - депонирование белка (абсцессы; повышенная
проницаемость сосудистой стенки - шок, васкулиты, инсульты…).
Гиперпротеинемия
1. Относительная – при дегидратации (недостаточное питье, рвота, понос,
обильный пот, сахарный и несахарный диабет, болезнь Аддисона…)
«Сгущение крови» =  уровень как альбумина, так и глобулинов.
2. Абсолютная – следствие избытка иммуноглобулинов (уровень альбумина
– в норме или снижен)
 хроническое воспаление:
 хронический активный гепатит, начальная стадия цирроза печени
 коллагенозы (аутоиммунные заболевания, дерматомиозит),
 хроническая бактериальная инфекция
 парапротеинемические гемобластозы:
 миеломная болезнь (плазмоцитома)
 лимфогрануломатоз, лимфомы, другие лейкозы

При уровне общего белка > 100-120 г/л обязательно


электрофоретическое исследование белков сыворотки крови.
Парапротеинемия
Появление в крови патологических белков - иммуноглобулинов или их
фрагментов (синтез мутантными клонами плазмоцитов).
+ М-градиент в сыворотке крови, белок Бенс-Джонса в моче.
1. Доброкачественная – при хроническом воспалении:
 хронический активный гепатит, начальная стадия цирроза печени
 коллагенозы
 хроническая бактериальная инфекция, …
2. Злокачественная – при гемобластозах:
 миеломная болезнь, лимфогрануломатоз, лимфомы, другие лейкозы
Продолжение следует….

Вам также может понравиться