INTRODUO AS PROTENAS

Prof. Ms. LUCIANA AFONSO GUIMARES

Macromolculas mais abundantes do organismo - 50% do peso seco celular Constitudas de L-aa de extenso, composio e sequncia variada Executam uma srie de funes biolgicas Constituem gentica a expresso da informao

Protenas
Macromolculas composta de uma ou mais cadeias

polipeptdicas, cada uma possuindo uma seqncia

caracterstica peptdicas. de aminocidos unidas por ligaes

Atualmente sabemos que a sequncia de aminocidos nas protenas determinada pelo DNA.

O que uma dada protena faz? Qual o seu tamanho?

Quais formas e conformaes elas assumem? Quais so suas propriedades qumicas?

 Classificao:

Enzimas grupo protico mais variado e mais

especializado : fazem atividade cataltica.

Protenas

transportadoras existentes no plasma sanguneo ligam-se a ons ou a molculas especficas

Ex.: Hemoglobina, mioglobina

 Classificao:

Protenas protetoras
Imunoglobulinas

Protenas nutrientes e de armazenamento sementes de plantas (trigo, milho e arroz) Ovoalbumina protena clara do ovo Casena protena do leite
Protenas contrteis ou de motilidade Actina e a miosina

CLASSIFICAO
De acordo com a funo que ela exerce no organismo

Enzimas atividade cataltica, reao qumica biolgica

Transportadoras ligam-se a ons / biomolculas (oxignio, vitaminas, frmacos, lipdios, ferro, etc) Nutrientes e armazenamento casena do leite; sementes / brotamento Proteo imune anticorpos, Fibrinognio e Trombina Contrteis ou motilidade contrair ou mudar de forma (actina e miosina)

CLASSIFICAO
De acordo com a funo que ela exerce no organismo

Estruturais suporte, resistncia ou proteo (colgeno) Transmisso de impulsos nervosos neurotransmissores

Reguladoras atividade celular ou fisiolgica (Hormnio: insulina e glucagon)

Controle do crescimento e diferenciao celular (fatores de crescimento)

IMUNOGLOBULINAS

HEMOGLOBINA (transportadora de oxignio no sangue)

TRANSPORTE

FIBRINOGNIO E TROMBINA (protenas do sistema de coagulao)

ACTINA E MIOSINA, ELASTINA (mudana de forma/motilidade)

D E FE SA/PROTETORAS

CONTRTIL

ESTRUTURA
Estrutura tridimensional

Nveis de estrutura: 1a , 2a, 3a, 4a Primrio seqncia linear de aa : sem arranjo espacial Secundrio arranjos no espao de resduos de aa adjacentes, estabilizadas por pontes de hidrognio como as estruturas (-

hlice e conformao )

Tercirio dobramento dos elementos estruturais secundrios em conformao tridimensional

Quaternria combinao de duas ou mais subunidades

folha primria
hlice

secundria

terciria

quaternria

ESTRUTURA PRIMRIA

definida pela sequncia de aminocidos, e estabilizada pelas ligaes peptdicas

A sequncia de aa especfica para protena e determina sua estrutura espacial

cada

ESTRUTURA PRIMRIA

A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres. Sua estrutura somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

Estrutura primria
- a seqncia de aas da cadeia, que determina a funo da

protena Tripeptdio: Val-Arg-Leu

- Trocas de aas: pode alterar as propriedades da protena e sua funo Ex. Anemia falciforme: sntese de uma hemoglobina defeituosa
cadeia alfa: 141 aas cadeia beta: 146 aas: Acido glutmico (6 posio) substitudo por Valina

 ESTRUTURA

SECUNDRIA

o arranjo regular dos aa no espao Ocorre graas possibilidade de rotao das

ligaes entre os carbonos dos aminocidos e seus grupamentos amina (NH) e carboxila. (COH)

Estruturas secundrias mais comuns:

-hlice
Folha pregueada (conformao )

Tipos de estrutura secundria:

-hlice: estrutura comum em protenas globulares (Hb) e protenas associadas ao DNA. Se apresenta como uma hlice orientada para a direita como se

estivesse em torno de um cilindro

Mantidas por pontes de H arranjadas entre os grupo C=O e o H-N das ligaes peptdicas

Cada volta corresponde a 3,6 resduos de aa

As cadeias R dos aa projetam-se para fora da hlice.

 Estruturas

secundrias mais comuns:

-hlice

 Estruturas

secundrias mais comuns:

-hlice

Estruturas secundrias mais comuns:

-hlice
Cada passo da hlice constituda de cerca de 4 aminocidos -hlice pode ser orientada para a direita (mais comum) ou para a esquerda Ex: -queratina (protena fibrosa do cabelo, camada externa da pele, penas, l, garras, etc)

A sequncia de aa pode afetar a estabilidade da -hlice

Nem todas as protenas formam -hlices estveis

 Estruturas

secundrias mais comuns:

-hlice

 Estruturas

secundrias mais comuns:

Folha pregueada (conformao )

Tipos de estrutura secundria:

Folha -pregueada: resulta da formao de pontes de H entre duas ou mais cadeias polipeptdicas adjacentes. (zigue-zague) Ocorrem quando: aminocidos com estruturas cclicas e rgidas no se encaixam hlice, forando a cadeia a se dobrar rompendo a estrutura secundria regular (prolina e hidroxiprolina) Sequncias polipeptdicas com grande nmero de aa com carga (cido asprtico, cido glutmico) Grupos R volumosos (triptofano) so incompatveis com a estrutura helicoidal.

 Estruturas

secundrias mais comuns:

Folha pregueada (conformao ) Cadeias polipeptdicas dispostas lado a lado com aspecto de folha pregueada ( ziguezague) Resultante da interao lateral de segmentos distantes de uma cadeia polipeptdica ou de cadeias diferentes Conformao mais distendida que a -hlice

 Estruturas

secundrias mais comuns:

Folha pregueada (conformao )

As Propriedades das Ligaes Peptdicas fazem com que a Cadeia Polipeptdica Adote Conformaes (formas) caractersticas.

A Ligao Peptdica Rgida e Planar

Considerando a estrutura secundria, til classificar as protenas em dois grandes grupos:

Protenas fibrosas as quais possuem cadeias

polipeptdicas arranjadas em longos filamentos ou folhas. Estruturas estveis e insolveis.

EX: queratina, miosina, colgeno

Protenas globulares cadeias polipeptdicas

enoveladas em uma forma esfrica ou globular

EX: enzimas

A cadeia polipeptdica pode dobrar sobre si mesma, devido interaes de aa a longa distncia, adquirindo uma conformao espacial prpria Arranjo tridimensional de uma chamada de estrutura terciria As protenas tercirias: diferem em suas protena

estruturas

So estabilizadas por: Pontes de H Interaes hidrofbicas Interaes inicas Pontes de dissulfeto

ligao inica

ligao de hidrognio

interaes de van der Waals entre tomos em contacto (em preto)

A estrutura terciria no rgida Muitas enzimas mudam de conformao quando se ligam a seus substratos

Ocorre em protenas contendo 2 ou mais cadeias polipeptdicas (protenas oligomricas) e no necessariamente 04 unidades de protenas. O arranjo tridimensional das subunidades protica constitui a estrutura quaternria As interaes entre as subunidades estabilizadas por interaes no covalentes so

Define o grau de polimerizao de uma protena.

Quando as subunidades so diferentes obtm-se uma estrutura quartenria heterognea Algumas protenas formam agregados de 2 ou mais subunidades.

PRIMARIO a sequencia de aminocidos Conduz SECUNDARIO So arranjos regulares de aminocidos localizados prximos uns dos outros na estrutura primaria Conduz TERCIARIA E a organizao tridimensional da cadeia dobrada Conduz QUATERNARIA E o arranjo de mltiplas subunidades polipeptidicas na proteina Estabilizados por pontes de dissulfeto, pontes de hidrogenio

consiste em helice Estabilizados pelas pontes de hidrogenio

Estabilizados por pontes de H interacoes hidrofobicas interacoes eletrostaticas

Fatores que podem levar a desnaturao: Extremos de pH (muda carga lquida da protena), calor (interaes fracas, principalmente pontes de H), regentes desnaturantes, (uria, solventes orgnicos - rompem interaes hidrofbicas)
A desnaturao de algumas protenas reversvel Perda da estrutura tri-dimensional: perda da funo biolgica