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Secuencia de aa
Hlices y Hojas
Dominios
Supersecundaria: Motivos
Aminocidos polares
asparragina glutamina
Aminocidos no polares
Prolina (Pro) Fenilalanina (Phe)
Glicina (Gly)
Alanina (Ala)
Leucina (Leu))
Isoleucina (Ile)
Cistena (Cys)
O N C C O
C C N C O O
O C O C C O N C C O
C O C C N N C C C N O C C C C C C O O C
C C
Hlices alfa
Hoja plegada
Estructura Supersecundaria
Motivos
Motivo
Secuencia de aa
Hlices y Hojas
Dominios
Supersecundaria: Motivos
Dominios
L H H L
Diagrama esquemtico de IgG de conejo
puentes disulfuro intercadena ___ puentes disulfuro intercadena
-TDS
DH
Interacciones internas Entropa conformacional
-TDS
Efecto hidrofbico Efecto neto
DGplegado< 0
DG
Experimento Anfinsen:
Ribonucleasa
Hay 105 formas de aparear las 8 Cys y solo una presenta actividad biolgica
Enzimas
ESTRUCTURALMENTE
ENZIMAS
PROPIEDADES MAS IMPORTANTES
Una reaccin qumica transcurre en forma espontnea si : DG = DH T DS < 0 Sin embargo esto no quiere decir que se de a una velocidad apreciable
Qu es un Catalizador?
Es una molcula que acelera la velocidad de una reaccin sin participar en ella
Coordenada de reaccin
E+S
ES
EP
E+P
Interaccin dada por las mismas fuerzas dbiles que estabilizan la estructura proteica: puentes de H, interacciones hidrofbicas, inicas y de van der Waals
La formacin de cada interaccin dbil viene acompaada de una pequea liberacin de energa libre que estabiliza la interaccin
ENERGIA DE FIJACION
principal fuente de energa libre utilizada para disminuir la energa de activacin de las reacciones
SUSTRATOS
ENZIMA
ESTADO DE TRANSICIN
PRODUCTO
E+S
ES
Estado de transicin
EP
E+P
Energa Libre, G
no catalizada
Coordenada de reaccin
* Disminuye la Ea
La energa proveniente de la interaccin enzima-sustrato se llama energa de fijacin y es la principal fuente de energa libre utilizada para
SITIO ACTIVO
Catlisis covalente: implica la formacin de un enlace covalente transitorio entre la enzima y el sustrato.
Catlisis por iones metlicos: ayudan a orientar el S para que reaccione, o a estabilizar intermedios cargados, o a facilitar reacciones de xido-reduccin
En general un enzima cataliza una sola reaccin qumica o un grupo de reacciones estrechamente relacionadas. El sitio activo de la enzima tiene grupos funcionales ordenados de manera optima para formar una serie de interacciones dbiles con un sustrato determinado, en el estado de transicin complementariedad geomtrica complementariedad electrnica
ESPECIFICIDAD GEOMETRICA
La enzima es selectiva respecto a la identidad de los grupos qumicos de sus sustratos Enzimas: variacin grande en el grado de especificidad geomtrica Absoluta Pequeo rango de compuestos relacionados
(alcohol deshidrogenasa)