Biomoleculas 20062222222222222222222222

UNIVERSIDAD SAN MARTIN DE PORRES
FACULTAD DE MEDICINA HUMANA
BIOQUIMICA
CELULAR BASICA
Dr. Luis Enrique Machicado Rivero
Médico – Cirujano
Septiembre de 2006
BIOQUIMICA CELULAR BASICA
INTRODUCCION
¿Qué elementos de la naturaleza

componen los organismos de
nuestro planeta?
Elementos que componen los organismos vivos
El átomo básico de las estructuras

orgánicas es el carbono, de ahí que la
química orgánica se dedique con
exclusividad a los compuestos del carbono.
ELEMENTOS
• Diversos elementos (átomos) componen las estructuras
biológicas:
 Elementos que constituyen las BIOMOLECULAS: CHONP
Carbono (C)
Hidógeno (H)
Oxígeno (O)
Nitrógeno (N)
Fósforo (P)
 Macronutrientes y micronutrientes (átomos – iones):
Sodio (Na+)
Potasio (K+)
Calcio (Ca+2)
Magnesio (Mg+2)
Azufre (S)
Cloro (Cl-)
Hierro (Fe+)
Selenio (Se), etc
COMPONENTES QUIMICOS
• Componentes inorgánicos
Agua (75 – 80%)
Acidos, bases y buffers
Minerales (2 – 3%)
• Componentes orgánicos (15 – 20%) – Biomoléculas
Carbohidratos – Energía.
Lípidos – Membrana.
Proteínas – Estructura y función.
Acidos nucleicos – Información.
ENLACE QUIMICO
Y SU IMPORTANCIA
EN BIOLOGIA
Generalidades: Interacciones atómicas y moleculares
• Enlaces covalentes
• Enlaces no
covalentes
Enlaces iónicos
Puentes de
hidrógenos
Hidrofilia e
hidrofobia
Fuerzas de van
der Waals
Enlace covalente
Enlace covalente
• Forma de enlace establecida

entre dos átomos de una
molécula – basado en completar
su capa de electrones externa.
• Se comparten electrones, no se
transfieren.
• Enlaces simples, dobles y triples.
• Ejemplo molécula de H2O, O2 y
N3 .
• Energía del enlace covalente –
fuerza del enlace.
• Para modificar un enlace
covalente se requieren altas
energías (descontrolado) o
Molécula de hidrógeno
enzimas biológicas (controlado)
Enlace covalente
Arriba: Atomo de carbono

compartiendo cuatro electrones con
cuatro diferentes átomos de hidrógeno –
todos contentos con la estabilidad.
Abajo: Atomo de carbono compartiendo
cuatro electrones con un átomo de
oxígeno (enlace doble). De igual
manera se alcanza estabilidad.
Enlace covalente: geometría
• Los enlaces crean,

debido a las
interacciones positivas
(núcleo) y negativas
(electrones) ángulos.
• Se da una geometría
tridimensional –
fundamental para el
entendimiento de
biomoléculas. Molécula de metano
• Metano: tetraedro.
Enlace covalente: electronegatividad
• Concepto de nube de electrones.

• Atracción entre partículas.
• Moléculas con átomos de igual
electronegatividad (O2).
• Electronegatividad: el átomo más
electronegativo atrae más a los
electrones de la nube.
• Cuando hay mayor
electronegatividad: se crea
polaridad en la molécula.
• El agua por ejemplo se comporta
como un dipolo (oxigeno polo
negativo e hidrógeno polo
positivo).
Enlace covalente: electronegatividad
• Concepto de nube de electrones.

• Atracción entre partículas.
• Moléculas con átomos de igual
electronegatividad (O2).
• Electronegatividad: el átomo más
electronegativo atrae más a los
electrones de la nube.
• Cuando hay mayor
electronegatividad: se crea
polaridad en la molécula.
• El agua por ejemplo se comporta
como un dipolo (oxigeno polo
negativo e hidrógeno polo
positivo).
Enlace covalente: moléculas polares y apolares
• Consecuencia de la
electronegatividad las
moléculas podrán se
polares (agua por ejemplo)
o apolares (O2, H2, CH4).
• La polaridad crea una
interacción entre la
molécula y su medio.
• La apolaridad confiere
elementos inertes y
estables.
Enlace covalente: ionización
• Atomos muy
electronegativos: más que
compartir, captan
electrones de átomos poco
electronegativos.
• Ejemplo: NaCl
• Cada uno de los átomos se
carga: Na+ (Catión) y Cl-
(Anión).
• Estructuras bastante
estables.
Enlace no covalente
Enlace no covalente: Generalidades
• Interacciones entre moléculas o

entre partes de una misma
molécula – no se comparten
electrones.
• Basado en fuerzas de atracción
(negativo y positivo).
• Estos enlaces son débiles y se
rompen con rapidez – explican
la dinámica de las
biomoléculas.
• Individualmente débiles, en
grandes cantidades (DNA) son
muy estables.
Enlace no covalente: Enlaces iónicos
• Atracción entre
un catión (+) y
un anión (-).
• Se forma un
enlace iónico o
puente salino.
• Fácil disolución
– en presencia de
agua son débiles.
Enlace no covalente: Puente de hidrógeno
• El hidrógeno unido a oxígeno o

nitrógeno se queda
practicamente desnudo por la
electronegatividad.
• Este “protón” puede establecer
interacción con moléculas de
carga negativa – puente de
hidrógeno.
• Se ven en el agua, entre las
bases del DNA.
• Son interacciones débiles.
Enlace no covalente: Puente de hidrógeno
Enlace no covalente: Interacciones hidrófobas y fuerzas de
Van der Waals
• Moléculas hidrofilas: azucares y aminoácidos.

• Moléculas hidrófobas: moléculas apolares,
esteroides y grasas – carecen de regiones
cargadas.
• Fuerza de Van der Waals: en moléculas apolares
– son muy débiles y de poca duración –
importantes en estructuras biológicas.
¿Qué debo recordar toda mi vida sobre enlaces?
• Los enlaces químicos pueden ser covalentes (alta energía) y no

covalentes.
• Los enlaces covalentes se basan en la compartición de electrones,
en donde el átomo más electronegativo atrae a la nube de
electrones originando polaridad en la molécula.
• Las moléculas pueden ser apolares cuando los electrones se
comparten por igual en la misma.
• Los puentes de hidrógeno (enlace no covalente) son débiles sólos
pero crean una gran fuerza cuando se establecen en gran cantidad.
• Las fuerzas de Van der Waals se dan en moléculas apolares y son
transitorias.
• Las fuerzas hidrófilas e hidrófobas se establecen entre en agua y
moléculas polares y apolares respectivamente.
MOLECULAS
INORGANICAS
EL AGUA
El agua
• Representa el 70% del peso de la

célula.
• Reacciones intracelulares en medio
acuoso – por antecedente evolutivo.
• O y H unidos por enlace covalente.
• Molecular polar: dipolo – contribuye
a la formación de enlces de
hidrógeno.
• Agua líquida: alta tensión superficial
y elevado punto de ebullición por
puentes de hidrógeno – capacidad de
almacenar energía.
El agua
• Moléculas polares: se disuelven

fácilmente en agua – hidrofílicas (ej.
Azúcares).
• Las moléculas apolares no se disuelven
en agua – fuerzas hidrófobas (ej.
Hidrocarburos).
ACIDOS, BASES Y
AMORTIGUADORES
Acidos y bases (álcalis)
• Protones: Libres en el medio como iones H+.

• Moléculas que donan un protón (carga negativa):
ACIDOS – ácido acético.
• Moléculas que aceptan un protón (carga
positiva): BASES – grupos amino.
• Acidos y bases conjugadas.
• Moléculas anfotéricas: sirven como ácido o base
(agua y aminoácidos).
Acidos y bases (álcalis)
H3O ↔ H + H2O ↔ OH + H
+ + - +
El agua es una molécula anfotérica

pH
• Fortaleza del ácido o base: mayor capacidad de

donar o recibir protón.
• Medición de la acidez: logaritmo negativo de H+
(pH).
• Acidez: pH bajo.
• Alcalinidad: pH alto.
• pH importantes:
Sangre: 7.35 – 7.45
Jugo gástrico: 1.8
pH
pH = - log [H ] +
Orina (5.5 -6) Soda caústica (13)
Estómago (1.8) Sangre (7.4)
pH 0 pH 7 pH 14
Bajo – Acido Neutro Alto – Alcali

Amortiguadores
• En medio celular existen alteraciones constantes del pH –

variaciones de pH perjudiciales para rxns bioquímicas.
• Amortiguadores o Buffers: Reaccionan con protones o
iones hidroxilo amortiguando cambios de pH.
• Bicarbonato y ácido carbónico en la sangre – mantienen
el pH en 7.4.
• Cambios de pH en sangre: ejercicio e hiperventilación.
• Buffer intracelular: Ion fosfato (H2PO4-)
HCO3- + H+ ↔ H2CO3
MACROMINERALES Y
MICROMINERALES
(OLIGOELEMENTOS)
Macrominerales
• Calcio
• Fósforo
• Sodio
• Potasio
• Cloruro
• Magnesio
Microminerales (oligoelementos)
• Cromo
• Cobalto
• Cobre
• Yodo
• Hierro
• Manganeso
• Molibdeno
• Selenio
• Silicon
• Zinc Hipertiroidismo
• Fluoruro
¿Qué debo recordar toda mi vida sobre moléculas inorgánicas?
• La molécula principal de los microorganismos es el agua.

• Las propiedades del agua explican su importancia en los
organismos.
• Los ácidos son moléculas capaces de donar un protón, las bases
capaz de recibirlo.
• El pH establece el grado de acidez y alcalinidad de una sustancia.
• Los buffers o amortiguadores son sustancias capaces de mantener
el equilibrio del pH en los organismos.
• Muchas enfermedades son producto de la deficiencia o el exceso
de macro y microminerales.
MOLECULAS
ORGANICAS
Generalidades
• Peso seco (sin agua) de

un organismo: carbono.
• Moléculas orgánicas –
Química orgánica y
compuestos
bioquímicos
• Química de la vida:
basada en el átomo de
carbono. El átomo de carbono
El átomo de carbono
• Carbono: seis protones,

seis neutrones, seis
electrones.
• 1s2, 2s2, 2p2
• Ultima órbita con 4
electrones, requiere otros
cuatro para completar
octeto.
• Formación de orbitales
hibridizados sp – cuatro
orbitales desapreados.
Metano
• Gracias a esto: unión a

diferentes átomos –
formación de gran
número de compuestos.
• Puede unirse a otros
carbonos y formar
grandes moléculas.
• Estructuras lineales,
Estructura de carbono lineal:
ramificadas o cíclicas. etano
Estructura de carbono ramificadas

Estructuras de carbono cíclicas

Hidrocarburos y derivados
• Moléculas orgánicas
más simples – carbono
Alcoholes
e hidrógeno.
• No forman parte de
seres vivos –
Acidos orgánicos
combustibles.
• Sustitución de una parte
por un grupo funcional Aminas
– cambia las
propiedades de la
molécula.
Amidas
Hidrocarburos y derivados
• Los grupos funcionales

contienes átomos de
diferentes
electronegatividades –
dan a la molécula sus
propiedades químicas.
• Por ejemplo diferencias
entre el etano, etanol,
ácido acético y etil
mercaptano
Clasificación de moléculas biológicas
MACROMOLECULAS
• Docenas a millones de
carbonos
• Gran tamaño y diversas
formas: realizan
funciones complejas
con gran eficiencia.
• Las macromoléculas
son la base molecular
de la vida – diferencia
con el mundo Macromolécula - proteina
inanimado.
MACROMOLECULAS
• Monómeros y
polímeros
• Clasificación:
Polisacáridos
Lípidos
Proteínas
Acidos
nucleicos
MICROMOLECULAS
• Base de las macromoléculas – libres en la
célula.
Polisacáridos: azúcares simples y
disacáridos.
Lípidos: ácidos grasos.
Proteínas: aminoácidos
Acidos nucleicos: nucleótidos.
METABOLITOS O
INTERMEDIARIOS
• Reacciones metabólicas:
anabólicas o catabólicas.
• Rxn. Anabólica: se
toman ladrillos para
construir una casa – de
minoácidos a proteinas.
• Rxn. Catabólica: se
destruye la casa para
obtener ladrillos – de
glucógeno a glucosa y
luego ATP.
• Compuestos intermedios
– no cumplen una
función específica.
OTRAS MOLECULAS
• Catalizadoras y reguladoras
(Vitaminas)
• Hormonas (esteroideas o aminoácidos)
• Almacén de energía (ATP o fosfato de
creatinina)
• Moléculas reguladoras (AMP cíclico)
• Desperdicio (Urea)
CARBOHIDRATOS
Generalidades
• Clasificación:
Azúcares
simples –
monosacáridos
Disacáridos
Azúcares
complejas –
polisacáridos y
compuestos
asociados.
Generalidades
• Función:
Almacenes de energía – glucógeno.
Materiales de construcción durables
en estructuras biológicas – celulosa.
Comunicación – glucocalix.
Generalidades
• Estructura: (CH2O)n
• N = 3 a 7 en
organismos.
• N = 3: Triosas
• N = 4: Tetrosas
• N = 5: Pentosas -
ribosa.
• N = 6: Hexosas –
Glucosa, fructuosa. Formulas lineales para los
carbohidratos. Gliceraldehido (n = 3) en
fórmula de Fischer y en perspectiva
Azúcares simples
• Estructura lineal de
carbonos.
• Todos los carbonos
tienen un hidroxilo
(-OH) a excepción de
D eritrosa y D ribosa (Aldosas)
uno que se une a un
grupo carbonilo (=CO).
• Cetosas (=CO de
localización interna)
• Aldosas (=CO de
localización extrema).
D xilulosa y D fructuosa (Cetosas)
Azúcares simples
• Los carbonos asociados

a grupos hidroxilo
centrales no tienen la
capacidad de girar en el
espacio – se denominan
carbonos asimétricos.
• Importancia: originan
una amplia diversidad
de compuestos…
Azúcares simples: Estereoisomerismo
• La posición del hidroxilo

del carbono asimétrico
puede variar:
 Lado derecho: D
(dextro)
 Lado izquierdo: L
(levo)
• Estas dos estructuras NO
son iguales – son una
imagen en espejo de la otra.
• Se denominan
esteroisómeros o
enantiómeros.
• Desvían la luz en
direcciones diferentes.
• Número de
estereoisómeros:
Cuando n = 3: Un solo
carbono asimétrico – 2
estereoisómeros.
Cuando n = 4: Dos
carbónos asimétricos –
4 estereoisómero.
Cuando n = 5: Tres
carbonos asimétricos –
8 estereoisómero.
Cuando n = 6: Cuatro D glucosa y L glucosa (note posición del
hidroxilo del carbono asimétrico)
carbonos asimétricos –
16 estereoisómeros.
Aldosas – todas en formas D
Cetosas – todas en formas D
Azúcares simples: Ciclación
• Siendo lineales los
carbohidratos pueden
sufrir una reacción
espontánea que las hace
cíclicas.
• Las estructuras cíclicas
son como un papel:
tienen una parte superior Hexosa (aldosa) sufriendo proceso de
ciclización
e inferior.
• Los hidroxilo se
proyectarán por encima
o por debajo del plano.
Carbohidrato ciclado en donde el C1 se

halla por encima del plano (beta)
• Cuando la D glucosa se
cierra en anillo puede dar
lugar a dos
estereoisómeros:
 Una en la cual el
hidroxilo del C1 se
coloque por debajo del
plano (alfa)
 Una en la cual el
D glucosa que al ciclar puede
hidroxilo se coloque convertirse en alfa (hidroxilo abajo) o
por encima del plano beta (hidroxilo arriba) glucosa.
(beta)
• Al ciclarse pueden
formar anillos de:
Cinco puntos
(fructuosa) –
Furanos.
Seis puntos
(glucosa) –
Anillos furanos (caso de la fructuosa) y
Piranos. piranos (caso de la glucosa)
La D ribosa puede dar anillos furanos o piranos. Estos pueden ser isomeros alfa o beta. Esta
diversidad de compuestos es de la mayor importancia…
La D glucosa (una de
las 16 aldosas) se cicla
en agua como un anillo
pirano originando una
forma alfa y una beta
La D fructuosa (una de las 8 pentosas)

se cicla en agua como un anillo furano
Todas estas formas de carbohidratos son de la mayor

importancia pues cada una desempeña una función
diferente en los diferentes organismos. Además la
estereoisomería cíclica juega un papel fundamental
cuando dos monosacáridos se unen para formar
polisacáridos…
Unión de azúcares entre sí
• Unión mediante enlaces covalentes –

Enlaces glucosídicos.
• Reacción entre el C1 de un monosacárido y
el hidroxilo de otro:
• Unión: - C – O – C –
• Los enalces glucosídicos variaran de
acuerdo al tipo de isómero que se una con
otro.
Disacáridos
• Unión de dos monosacáridos por enlace

glucosídico.
• Función: almacén de energía.
 Sacarosa: glucosa + fructuosa – Azucar de
mesa.
 Lactosa: galactosa + glucosa – Leche.
 Maltosa: glucosa + glucosa – Cerveza.
• Correlación humana.
Disacáridos
Disacáridos
Disacáridos
Oligosacáridos
• Pequeñas cadenas de
monosacáridos (gr.
Oligo = poco).
• Se unen a lípidos
(glucolípidos) o a
proteínas
(glucoproteinas) –
glucocalix.
• Como glucocalix
ayudan a mediar
interacciones entre
una célula y su
entorno – grupos
ABO.
Oligosacáridos
Oligosacáridos
Glucocalix (glycocalyx) de las microvellosidades intestinales evidenciado por

microscopía electrónica – el glicocalix está formado entre otros por
oligosacáridos asociados a lípidos y proteinas.
Oligosacáridos
Glucoproteina –
presente en
glucocalix
Polisacáridos
• Unión de decenas a
miles de
monosacáridos.
• Tienen funciones de
almacenamiento
(glucógeno y
almidón) y
estructura (celulosa
y quitina).
Polisacáridos de almacenamiento: Glucógeno
• Glucógeno: polisacárido
de almacenamiento animal
(humanos).
• Se almacena en hígado y
músculo.
• Es un polímero de
glucosa.
• Rama principal: Glucosas
unidas por enlaces tipo
alfa 1 – 4.
• Ramificación: Glucosas Glucosas unidas por enlaces tipo alfa 1 – 4 y
una ramificación con enlace glucosídico tipo 1 –
unidas por enlace tipo alfa 6.
(1 – 6).
• Función del glucógeno.
Polisacáridos de almacenamiento: Glucógeno
Glucogeno visto como un polisacárido y visto en microscopio electrónico en el músculo

Polisacáridos de almacenamiento: Almidón
• Polisacárido de
almacenamiento en plantas.
• Es un polímero de glucosa.
• Mezcla de dos polímeros:
amilopectina y amilosa.
• Amilosa: no ramificada –
enlaces tipo alfa 1 – 4.
• Amilopectina: similar a
glucógeno.
• Humanos y amilasa.
Almidón visto por microscopía
electrónica
El almidón
adquiere una
estructura
helicoidal
Polisacáridos estructurales
• Algunos polisacáridos se unen

para formar estructuras
resistentes y durables.
• Celulosa: algodón y lino.
• La celulosa consiste en
monómeros de glucosa unidos
por enlaces beta 1 – 4.
• La mayoría de los animales
multicelulares NO poseen
enzimas para digerir celulosa –
caso de las termitas ?.
La celulosa es el componente
fundamental de la pared celular
del reino vegetal
• Quitina: polimero no
ramificado de N –
acetilglucosamina –
similar a glucosa pero
con aminoacetilo.
• Cubierta de insectos,
arañas y crustáceos.
• Muy similar al
plástico.
Polisacáridos: Glucosaminoglucanos
• GAGs: estructura A –
B – A – B (A y B son
dos monosacáridos
diferentes).
• Heparina – bloquea la
formación de coágulos.
• Otros GAG forman
parte del glucocalix.
¿Qué debo recordar toda mi vida sobre carbohidratos?
• Los carbohidratos mas simples (monosacáridos) son compuestos

tipo cetona o aldehido.
• Que existen estereoisómeros lineales y cíclicos.
• Los disacáridos de importancia son la sacarosa, la lactosa y de
hecho la maltosa.
• Los oligosacáridos así como los GAG son componentes del
glucocalix de membrana y sirven como comunicadores
intercelulares (grupos ABO)
• Los polisacáridos pueden ser de almacenamiento o de estructura.
• El glucógeno es el principal polisacárido de almacenamiento en el
ser humano.
• El almidón y la celulosa son polisacáridos de las plantas. El
primero es de almacén y el segundo de estructura.
LIPIDOS
Generalidades
• Moléculas biológicas
apolares.
• Propiedad: se disuelven
en solventes orgánicos
– no se disuelven en
agua.
• Lípidos importantes:
grasas, esteroides y
fosfolípidos.
Grasas
• Grasas: Glicerol unido a

tres ácidos grasos.
• Sinonimia: triglicéridos.
• Acido graso: hidrocarburo
con un carboxilo (-COOH)
asociado.
• El carboxilo es hidrofílico
(carga negativa) y la cola
hidrocarburada es
hidrofóbica (apolar).
• Molécula anfipática.
Grasas
• El lado hidrofílico
(phylos, amor) se
asocia al agua.
• El lado
hidrofóbico
(phobos, miedo)
se aleja del agua.
• Se forman
micelas.
Grasas
• Diversidad de grasas:
Longitud de cadenas
de hidrocarburos
(entre 14 y 20 C).
Presencia de enlaces
dobles
 sin enlaces
dobles – grasas
saturadas Los triglicéridos o grasas se forman por la unión de
 con enlaces una molécula de glicerol (alcohol) con tres ácidos
grasos de cadenas variables)
dobles – grasas
insaturadas
Grasas
Grasa saturada y grasa en posición trans opuesta a

posición trans (estereoisómeros)
Grasas
• Mas enlaces dobles:

bajan el punto de fusión
– forma líquida – aceite.
• Triestearato (tres acidos
grasos saturados) – grasa
sólida animal.
• Grasas homogeneas o
mixtas: si los ácidos
grasos que contiene
difieren – en la
naturaleza priman las
mixtas.
Grasas
• Función:
Reserva energética a
largo plazo ( a
diferencia de
carbohidratos).
Insolubilidad:
almacen de
combustible
concentrado –
almacen en
adipocitos. Estructura básica del adipocito
Grasas
Adipocito evidenciado en microscopía electrónica

Esteroides
• Base: cuatro anillos de

hidrocarburo.
• Más conocido: colesterol.
• Colesterol:
Compone membranas
celulares animales –
aceites vegetales libres de
colesterol.
Precursor de hormonas
(testosterona,
progesterona y
Colesterol
estrógenos)
Fosfolípidos
• Similar a triglicérido,
pero sólo se une a dos
ácidos graso
(diacilglicerol).
• El tercer grupo
hidroxilo del glicerol
se une a un fosfato lo
cual le da un carácter
hidrofílico neto.
• La cola (acidos
grasos) es
hidrofóbica.
• Molécula anfipática Fosfolípidos – moléculas anfipáticas
importantísima en las
membranas celulares.
Fosfolípidos
Disposición de los fosfolípidos en la membrana celular

¿Qué debo recordar toda mi vida sobre lípidos?
• Los lípidos son estructuras apolares lo cual

origina fuerzas hidrofóbicas en el agua.
• Los lípidos son moléculas indispensables para
formar membranas celulares (fosfolípidos) y de
almacén de energía (triglicéridos).
• El colesterol es un esteroide e importancia
biológica para membranas y hormonas.
PROTEINAS
Introducción
• Funciones al interior
celular.
 Metabolismo –
Enzimas.
 Estructura:
filamentos,
microtúbulos, etc.
 Mensajes:
hormonas,
mesnajeros
(AMPc), etc.
 Receptores y
transportadores.
Introducción
• Otras funciones
 Anticuerpos.
 Toxinas.
 Coagulación.
 Transporte
extracelular.
• ¿ Cómo tantas funciones ?:
estructura ilimitada.
• Interacción entre
biomoléculas: selectividad
y especificidad.
Unidades estructurales
• Polímeros de AMINOACIDOS.
• Cada proteína – secuencia específica de
aminoácidos.
• Seres vivos: 20 aminoácidos diferentes.
• Propiedades comunes y propiedades
particulares de los aa.
Unidades estructurales
Estructura de aminoácidos
• Grupo amino y grupo

carboxilo separados por
un átomo de carbono
(alfa).
• En agua los aa se
polarizan.
• Existe estereoisomería
(presencia de carbonos
asimétricos) – La forma
L es la que predomina
en los seres vivos.
• Cadena
polipeptídica.
• Enlace peptídico:
grupo carboxilo de
un aa con grupo
amino de otro aa.
• En promedio una
cadena
polipeptídica cuenta
con 450 aa, pero
existen proteinas
con miles de aa:
polipéptidos.
• Otros componentes de
los polipéptidos:
 Carbohidratos:
glucoproteínas.
 Metales:
Metaloproteínas.
 Grupos orgánicos:
flavoproteínas.
Propiedades de cadenas laterales
• Los aa contienen una región llamada cadena

lateral que crea la diferencia entre los 20 aa.
• Esta variabilidad confiere la variabilidad a las
proteínas.
• Estas regiones variables son la base de las
interacciones intramoleculares de los
polipéptidos. e intermoleculares
• Puentes disulfuro (covalentes) y puentes de
hidrógeno (no covalentes)
Propiedades de cadenas laterales
Clasificación de los aa
• Polar con carga: ácido aspártico, ácido glutámico,

lisina y arginina.
• Polar sin carga: asparagina, glutamina, teronina,
serina y tirosina.
• Apolar: alanina, valina, leucina, isoleucina,
triptofano, fenilalanina y metionina.
• Otros: glicina (grupo R = H), prolina y cisteína.
Estructura de las proteinas
• Estructura compleja,
predecible y directamente
relacionada con la función.
• Cuatro niveles de
organización:
 Estructura primaria.
 Estructura secundaria.
 Estructura terciaria.
 Estructura cuatrenaria.
Estructura primaria
• Secuencia lineal de los aa.

• La información de la
cadena lineal de aa de una
proteína en un organismo se
halla codificada en el ADN.
• Alteración en el DNA:
alteración en la proteína
con cambios estructurales
profundos.
• Ejemplo: anemia
falciforme.
Estructura primaria
Estructura secundaria
• Conformación espacial de las

partes de una cadena
polipeptídica.
• Estas conformaciones están
predefinidas por el tipo de aa que
conforma la molécula –
plegamiento de la cadena
polipeptídica.
• Soporte: puentes de hidrógeno.
• Dos conformaciones:
 Hélice alfa: queratina,
mioglobina y hemoglobina.
 Hoja beta plegada: seda.
Estructura terciaria
• Conformación de la proteína en su totalidad –

plegamiento entre las cadenas.
• Patrones de difracción de Rayos X.
• Clasificación:
Proteínas fibrosas: alargadas, por ejemplo
colágeno, queratina, etc.
Proteínas globulares: compactas,
habitualmente intracelulares.
Cambios dinámicos al interior de proteínas
• Proteínas estructuras
dinámicas.
• Cambios
conformacionales –
interacción con otras
moléculas.
• Ejemplos: receptores,
miosina del músculo,
etc.
Estructura cuaternaria
• Algunas proteínas constan
de varias sub unidades de
polipétidos que se agregan
para formar una proteína
(tres secuencias separadas).
• Sub unidades asociadas por
enlaces no covalentres.
• Estás proteínas con
subunidades poseen una
estructura cuaternaria.
• Dos sub unidades idénticas:
homodímero y dos sub
unidades diferentes:
heterodímero.
Estructura cuaternaria
• Hemoglobina: Dos
polipétidos de globina
alfa y dos polipéptidos
de globina beta.
• Estas estructuras
transportan oxígeno y
tienen un cambio
conformacional con
oxígeno y sin oxígeno.
• Anemia falciforme.
Plegamiento de proteínas
• Las proteínas se pliegan a

fin de asumir el estado de
mínima energía:
termodinámica.
• Las proteínas pueden
desnaturalizarse (solventes,
detergentes) – perder su
estructura terciaria y su
función.
• Las proteínas pueden
autoensamblarse
(plegamiento natural).
Función de chaperonas moleculares
• No todas las proteínas pueden

autoensamblarse.
• Las chaperonas moleculares ayudan
a ciertas proteínas a ensamblarse y
adquirir su estructura terciaria.
Proteomica
• Inventario de proteínas del cuerpo

humano: proteoma.
• Este estudio es más difícil que el
estudio de la genómica.
• Identificar estructura y comparar
funciones in vitro e in vivo.
¿Qué debo recordar toda mi vida sobre proteínas?
• Las proteínas están formadas por veinte L – aminoácidos los

cuales se unen por medio de enlaces peptídicos.
• Las proteínas poseen una estructura compleja siendo la estructura
primaria la secuencia lineal de aa y la terciaria el plegamiento
espacial de la misma.
• La estructura primaria de una proteína se halla codificada en el
DNA.
• Una mutación puntual en el DNA puede provocar profundos
cambios en la conformación espacial de una proteína.
• Las estructuras secundarias pueden ser alfa hélice u hoja beta.
• Las proteínas cumplen múltiples funciones entre las que destacan
la enzimática, estructural y de comunicación (intracelular e
intercelular).
ACIDOS
NUCLEICOS
Generalidades
• Formados por monómeros:

Nucleótidos.
• Primariamente los AN: almacenan
información
• Secundariamente: función estructural y
catalizadora.
Generalidades
• Tipos:
Acido
desoxirribonucleíco:
material genético de
todos los organismos
vivientes.
Acido ribonucleíco:
sirve de transductor de
la información del
núcleo al citoplasma y
es base de información
genética de algunos
virus.
Nucleótidos
• Nucleótido: tres partes

Un azucar: ribosa
(RNA) o desoxirribosa
(DNA)
Una base nitrogenada
Un grupo fosfato
• Nucleósido: azucar + base
nitrogenada.
• Fosfato unido a C5.
• Base unida a C1.
• Los nucleótidos se unen
entre sí: por medio del C3
de uno al fosfato de otro.
Polinucleótidos
compuestos por
nucleótidos con
desorirribisa (DNA) y
nucleótidos de ribosa
(RNA). Se unen entre
uno y otro por medio de
un enlace fosfodiester
entre el C3 de un
nucleótido y el grupo
fosfato del otro.
Nucleótidos: Tipos
• Cuatro tipos de nucleótidos de

acuerdo al tipo de base
nitrogenada:
 Purinas: grandes y constan
de dos anillos
 Pirimidinas: pequeñas y
constan de un anillo.
• RNA
 Purinas: adenina y guanina
 Pirimidinas: citosina y
uracilo
• DNA:
 Purinas: adenina y guanina
 Pirimidinas: citosina y
timina
Nucleótidos: Tipos – Bases nitrogenadas
Purinas: Adenina y guanina

Nucleótidos: Tipos – Bases nitrogenadas
Pirimidinas: Uracilo (en RNA) y Timina (en DNA)

Conformación de una molécula de ADN
• Hilera de nucleótidos cuya parte superior es C5 y

la parte inferior C3.
• En el DNA, una cadena se une con la otra por
medio de las bases nitrogenadas – unión tipo
puentes de hidrógeno.
• Las cadenas se ensamblan en sentidos opuestos
(una corre C5 a C3 y la otra C3 a C5).
• Puentes de hidrógeno – purina con pirimidina:
Adenina con timina (A – T).
Guanina con citosina ( G – C).
Molécula de ADN: Estructura primaria
ADN
• Tres nucleótidos (codón) codifican un

aa.
• La secuencia de nucleótidos de una
especie se denomina código genético
(genoma).
• La información que se codifica en el
genoma es la estructura primaria de las
proteínas.
ARN y ADN
• El ARN consiste en una cadena simple, el ADN consiste

en una doble cadena.
• El ATN posee como azucar una ribosa y el ADN una
desoxiribosa.
• El ARN se encuentra en la célula bajo tres formas
(ribosómico, mensajero y de transferencia) y el ADN se
encuentra empaquetado en el núcleo (histonas) y de
manera circular en la mitocondria (ambos con
información diferente).
• Las bases nitrogenadas del ARN y del ADN difieren en
las pirimidinas uracilo (ARN) y timina (ADN).
ARN
• El ARN mensajero (ARN m) tiene como función

transmitir la información del DNA nuclear al
citoplasma (proceso conocido como
TRANCRIPCION).
• El ARN ribosomal (ARN r) y el ARN de
transferencia (ARN t) tienen como función
formar la estructura primaria de las proteínas en
el citoplasma (proceso conocido como
TRADUCCION).
Otros nucleótidos de importancia
• ATP: moneda de
energía celular
• GTP: actividad
celular
• AMPc:
comunicador Adenosin trifosfato
¿Qué debo recordar toda mi vida sobre ácidos nucleícos?
• Los ácidos nucleícos están formados por secuencia de nucleótidos,

los cuales están conformados por un azúcar, una base nitrogenada
y un grupo fosfato.
• Existen dos tip
Muchas gracias!
La biodiversidad de los organismos

vivientes en nuestro planeta tiene como
antecedente la inmensa diversidad
bioquímica entre las moléculas que los
componen…

Biomoleculas 20062222222222222222222222

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UNIVERSIDAD SAN MARTIN DE PORRES

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

¿Qué elementos de la naturaleza

El átomo básico de las estructuras

• Forma de enlace establecida

Arriba: Atomo de carbono

• Los enlaces crean,

• Concepto de nube de electrones.

• Concepto de nube de electrones.

• Interacciones entre moléculas o

• El hidrógeno unido a oxígeno o

• Moléculas hidrofilas: azucares y aminoácidos.

• Los enlaces químicos pueden ser covalentes (alta energía) y no

• Representa el 70% del peso de la

• Moléculas polares: se disuelven

• Protones: Libres en el medio como iones H+.

El agua es una molécula anfotérica

• Fortaleza del ácido o base: mayor capacidad de

Orina (5.5 -6) Soda caústica (13)

Estómago (1.8) Sangre (7.4)

Bajo – Acido Neutro Alto – Alcali

• En medio celular existen alteraciones constantes del pH –

• La molécula principal de los microorganismos es el agua.

• Peso seco (sin agua) de

• Carbono: seis protones,

• Gracias a esto: unión a

Estructura de carbono ramificadas

Estructuras de carbono cíclicas

• Los grupos funcionales

• Los carbonos asociados

• La posición del hidroxilo

Carbohidrato ciclado en donde el C1 se

La D fructuosa (una de las 8 pentosas)

Todas estas formas de carbohidratos son de la mayor

• Unión mediante enlaces covalentes –

• Unión de dos monosacáridos por enlace

Glucocalix (glycocalyx) de las microvellosidades intestinales evidenciado por

Glucogeno visto como un polisacárido y visto en microscopio electrónico en el músculo

• Algunos polisacáridos se unen

• Los carbohidratos mas simples (monosacáridos) son compuestos

• Grasas: Glicerol unido a

Grasa saturada y grasa en posición trans opuesta a

• Mas enlaces dobles:

Adipocito evidenciado en microscopía electrónica

• Base: cuatro anillos de

Disposición de los fosfolípidos en la membrana celular

• Los lípidos son estructuras apolares lo cual

• Grupo amino y grupo

• Los aa contienen una región llamada cadena

• Polar con carga: ácido aspártico, ácido glutámico,

• Secuencia lineal de los aa.

• Conformación espacial de las

• Conformación de la proteína en su totalidad –

• Las proteínas se pliegan a

• No todas las proteínas pueden

• Inventario de proteínas del cuerpo

• Las proteínas están formadas por veinte L – aminoácidos los

• Formados por monómeros:

• Nucleótido: tres partes

• Cuatro tipos de nucleótidos de

Purinas: Adenina y guanina

Pirimidinas: Uracilo (en RNA) y Timina (en DNA)

• Hilera de nucleótidos cuya parte superior es C5 y