AMINOCIDOS, PPTIDOS Y PROTEINAS

UNIVERSIDAD CATLICA DE SALTA FAC. DE CS AGRARIAS Y VETERINARIAS AO 2008

FARM. PABLO F. CORREGIDOR

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AMINOCIDOS

COOH H2N C
R H

TODOS LOS AMINOCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

ALIFTICOS

NO POLARES AROMTICOS POLARES SIN CARGA aa POLARES CON CARGA CON N BSICO CON GRUPOS CIDOS

NO POLARES ALIFTICOS
O H2N CH H C OH H2N CH CH3 O C OH H2N CH CH CH3 O C CH3 OH

GLICINA Gli
O H2N CH CH2 CH CH3 CH3 C OH

ALANINA Ala

VALINA Val

O H2N CH CH CH2 CH3 C CH3 HN OH

O C OH

LEUCINA Leu

ISOLEUCINA Ile

PROLINA Pro
6

NO POLARES AROMTICOS
O O H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 C OH O

HN

FENILALANINA Phe

OH

TIROSINA Tyr

TRIPTOFANO Trp

POLARES SIN CARGA

O H2N CH CH2 OH C OH H2N CH CH O C OH OH H2N CH CH2 SH O C OH

SERINA Ser
O

CH3

TREONINA Tre
O

CISTENA Cys
O

H2N

CH CH2 CH2 S CH3

OH

H2N

CH CH2 CH2

OH

H2N

CH CH2 C

OH

METIONINA Met

C NH 2

GLUTAMINA Gln

NH 2

ASPARRAGINA Asn

BSICOS (O CARGADOS +)
O H2N CH CH2 CH2 CH2 CH2 NH 2 C OH H2N CH CH2 CH2 N CH2 NH NH C NH 2 NH O C OH H2N CH CH2 O C OH

CIDOS (O CARGADOS -)
O H2 N CH CH2 C OH O C OH H2N CH CH2 CH2 C OH O O C OH

HISTIDINA Hys

ACIDO GLUTMICO Glu

CIDO ASPRTICO Asp

LISINA Lis

ARGININA Arg

AMINOCIDOS ESCENCIALES

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Aminocidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre. Deben ser administrados en la dieta. Son 10: val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

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AMINOCIDOS POCO USUALES

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O C OH
H2N CH CH 2 CH 2

O C OH H2N CH CH 2 CH 2 CH 2

O
C OH

H2N

CH CH 2 HC

OH

HN

COOH O

CH 2 HC NH 2 OH

C
CH

OH
HN CH 3

HO

4-hidroxiprolina
O H2N CH CH 2 SeH C OH

5-hidroxilisina

6-N-metil-lisina
O H2N CH CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 C OH
H2N

gamma-carboxiglutamato
O CH CH 2 CH 2 CH 2 NH C OH

selenocisteina

CO

ornitina

NH 2

citrulina 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la protena fibrosa llamada colgeno. N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (protena contrctil del msculo) Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulacin de la sangre. Selenocistena: en la glutatin peroxidasa. Ornitina y Citrulina: no se encuentran en protenas. Intervienen en la biosntesis de arginina y el ciclo de la urea. 13

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

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PROPIEDADES CIDO-BASE
-COOH
pK1

-COO- + H+

CIDO -NH2 + H+
pK2

BASE

-NH3+

pK1

pK2

ZWITTERIN

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Punto isoelctrico

A pH cido: prevalece la especie con carga + A pH bsico: prevalece la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero. (zwitterin) pI = pK1 + pK2 para un aa neutro 2 Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es cero.
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ELECTROFORESIS

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Propiedades qumicas

Formacin de enlaces PEPTDICOS:

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PUENTES DI SULFURO

Formacin de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)

O C H 2N CH H2C SH2 OH

O C OH H2N

O C CH H2C S OH H2N S

O C CH CH2 OH

H2N SH2

CH CH2

CISTINA

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OTRAS PROPIEDADES QUMICAS

Reaccin con cido ntrico: identificacin de aa aromticos. Reaccin con ninhidrina: compuestos coloreados Reaccin con Rvo. de Sanger ( 1-flor-2,4dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.

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PPTIDOS

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Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipptido: 2 aa Extremo N-terminal: comienzo de la Tripptido: 3 aa cadena Tetrapptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena Pentapptido: 5 aa

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NOMENCLATURA

Se nombran desde el extremo N-terminal al Cterminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

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PEPTIDOS

EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero. GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. ANTIBITICOS GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula.

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PROTEINAS

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DEFINICIN Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Estn formadas por C, H, O, N y S

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SIMPLES

Por su naturaleza qumica

CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

FIBROSA

Por la forma que adopta

GLOBULAR

ENZIMAS PROTENAS

Por su funcin Biolgica

DE TRANSPORTE CONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS

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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico. SOLUBILIDAD:

Forman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales:

Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

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ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTENAS

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Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a: La identidad de aminocidos. La secuencia de aminocidos. La cantidad de aminocidos. La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica. Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interaccines entre aa que se encuentran prximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

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HELICE ALFA

Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.

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HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibrona (seda)
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ESTRUCTURA TERCIARIA

Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Protenas globulares: se pliegan como un ovillo. Protenas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina
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ESTRUCTURA TERCIARIA

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

Surge de la asociacin de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

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Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4, careciendo de importancia biolgica Agentes:
Fsicos:
Calor Radiaciones Grandes presiones

Qumicos
solventes orgnicos soluc. de urea conc. sales

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MIOGLOBINA

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Es una protena conjugada (hemoprotena) formada por:

Fraccin proteica: globina Fraccin no proteica (grupo prosttico)

Porcin orgnica: grupo HEM Porcin inorgnica: tomo de Fe+2.

Funcin: transporte de O2 en el msculo

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HEMOGLOBINA

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Es una protena conjugada al igual que la mioglobina. Est formada por 4 subunidades (estructura 4)

2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto) 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

Presenta fenmeno de cooperativismo positivo. Formas:

Oxihemoglobina Carboxihemoglobina Metahemoglobina: Fe+3

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43

INMUNOGLOBULINAS

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PROTEINAS DEL PLASMA

ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINGENO: prot. que interviene en la coagulacin. GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

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L: cadenas livianas H: cadenas pesadas

Existen 5 tipos: a, b, g, m, e

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Fc: con actividad biolgica, define la clase de cadena pesada. Fab: unin al Ag. Dominios ctes: (oscuros)

CH CL

Dominios variables: (claros) Responsables de la unin al Ag.

VH: definen los 5 tipos de cadenas H. VL

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FIN

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