Hemoglobina y Anemia

Carolina Herrera Baos Mara de Guadalupe Jimnez Ayasta 50S

HB
La Hemoglobina es una protena globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glbulos rojos y es de vital importancia fisiolgica, para el aporte normal de oxigeno a los tejidos. El estudio de su estructura molecular y fisiologa ha llamado la atencin de innumerables investigadores; de su estudio se han derivado descubrimientos de gran utilidad. Variantes de la hemoglobina resulta de la sustitucin puntual de un aminocido por otro.

Definicion:
La hemoglobina (HB) es una protena globular, presente en altas concentraciones en lo glbulos rojos

Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl en la mujer.

Estructura:
Protena con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptdicas: dos y dos (hemoglobina adulta- HbA).

Las subunidades comienzan su sntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a en su totalidad hasta algunas semanas despus del nacimiento.

Cada cadena esta en contacto con las cadenas , sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas o entre las dos cadenas entre si.

Transporte CO2 y O2
Se sabe que por cada litro de sangre hay 150 gramos de Hb, y que cada gramo de Hb disuelve 1.34 ml de O2, en total se transportan 200 ml de O2 por litro de sangre. Esto es, 87 veces ms de lo que el plasma solo podra transportar.

La relacin entre la tensin de O2 y la saturacin de la Hb se describe mediante la curva de saturacin de la oxiHb.

La curva de disociacin de la hemoglobina es sigmoidea. De esta forma, la Hb est saturada 98% en los pulmones y slo 33% en los tejidos, de manera que cede casi 70% de todo el O2 que puede transportar.

Afinidad Hb O2
O Influenciada por:
O Aumento de la concentracin de H O Aumento del CO2 O Aumento de la temperatura O La disminucin del pH

Efecto Bohr:
La oxigenacin de la Hb aumenta la acidez, o dicho de otra manera, la desoxigenacin aumenta la basicidad porque la unin del oxigeno a la Hb implica la participacin en el equilibrio del ion hidrgeno.

La ecuacin muestra como la forma R (relajada) es mas cida y que se disocian H+ cuando se pasa a la forma T (tensa ).

Tipos de hemoglobina Metahemglobina

Hemoglobina A o HbA (97%) Hemoglobina t Carbaminohemoglobina (Hb+CO2)

Hb A2 (2,5% despus del nacimiento, formada por 2gb alfa y 2gb delta) Hb s (alterada genticamente Anemia de Clulas Falciformes)

Hemoglobina f: Hemoglobina caracterstica del feto

Oxihemoglobina (Hb+O2)

CarboxiHb: Hemoglobina letal >40%. El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxgeno Hemoglobina glucosilada

Hb Gower I: . En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta ( ) y epsilon () Hb Gower II: Al final del primer trimestre la subunidades han reemplazado a las subunidades

 Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado frrico, Fe (III), oxidado. Este tipo de hemoglobina no se une al oxgeno. La MHb se produce cuando el Metahemoglobina: grado de oxidacin del hierro contenido en el grupo hemo supera los mecanismos compensadores de los hemates, y pasa al estado frrico que es incapaz de transportar oxgeno y dixido de carbono 3.

La MHb congnita

La congnita se puede deber a dficit de NADH citocromo B5 reductasa y se hereda de forma autosmica recesiva, o por la presencia de hemoglobina M (hemoglobina anormal debida a la sustitucin por un aminocido anormal en la cadena de las globinas en presencia de un agente exgeno, y de herencia autosmica dominante)

La MHb adquirida:

La metahemoglobinemia adquirida es la producida por contacto o ingesta de agentes oxidantes exgenos txicos como tintes de anilina, nitrobenceno, frmacos o compuestos nitrogenados de diferente procedencia, como son las verduras con alto contenido en nitratos.

Metabolismo de Hierro

Cantidad total de Hierro Hemoglobina

4 5g

65%
4% 1%

Mioglobina
Compuestos del Hemo que favorecen la oxidacin intracelular Protena transferrina

0,1%
15 30%

Ferritina (SER y clulas del parnquima heptico)

Transporte y Almacn
En plasma O El hierro se absorbe del intestino delgado, se combina en el plasma sanguneo con la apotransferrina para formar transferrina. O El hierro se une dbilmente a la transferrina y puede liberarse en cualquier clula. O La transferrina se une fuertemente a sus receptores en la membrana de los eritroblastos en la mdula sea para que la ingirieran por endocitosis, la transferrina deja el Fe en la mitocondria, donde se sintetiza hemo.
O El hierro en cantidades variables se

En citoplasma celular

combina con la apoferritina para formar ferritina, que solo puede combinarse con cantidades pequeas de hierro (Fe de deposito) Cantidades menores se unen a la hemosiderina que se acumula en las clulas en forma de grandes cmulos. Cuando la cantidad de Fe en el plasma de reduce parte de la reserva de ferritina se libera y se transforma de transferrina. Cuando los eritrocitos mueren , la hemoglobina liberada es ingerida por las clulas monocitomacrfagias. Se libera el hierro y se almacena en la ferritina,

Perdida de Hierro Diaria

Varones Mujeres

0,6 mg 1,3 mg

Absorcin de hierro
El hgado secreta cantidades moderadas de apotransferrina en la bilis que fluye a travs de la va biliar hasta el duodeno La apotransferrina se une al hierro libre y a la hemoglobina y mioglobina; y forma transferrina.

La absorcin intestinal de Fe es muy lenta con una intensidad mxima de solo unos miligramos diarios.

Esta es atrada a receptores de las clulas epiteliales intestinales y despus se libera a los capilares sanguneos en forma de transferrina plasmtica.

Regulacin de hierro corporal total mediante la regulacin de la absorcin

Cuando todo el organismo esta saturado de hierro , se reduce mucho la absorcin en el intestino. Cuando hay poco hierro la absorcin puede acelerarse 5 o ms veces de lo normal.

Anemia

Anemia por perdida de sangre

Tras una hemorragia rpida, el organismo regulariza la concentracin de eritrocitos en 3 a 6 semanas.
En las prdidas continuas de sangre, no se puede absorber suficiente hierro para formar hemoglobina

Entonces los eritrocitos se producen mucho ms pequeos de lo normal y tienen poca hemoglobina (anemia hipocrmica microctica).

Anemia Aplsica
Es la falla en la funcin de la medula sea. Por radiacin, quimioterapia, enfermedades autoinmunes, etc. Que pueden atacar a la clula madre de la produccin de eritrocitos.

Las personas graves de esta enfermedad suelen morir si no reciben transfusiones de sangre constantes o trasplante de mdula sea.

Anemia Megaloblstica
La prdida de vitamina b1, cido flico o factor intrnseco de la mucosa gstrica puede reducir la reproduccin de los eritroblastos.

Crea eritrocitos demasiado grandes, con formas extraas y membranas frgiles (megaloblastos).

Anemia ahemoltica se rompen Diferentes causas hacen frgiles las clulas de manera que
fcilmente cuando atraviesan los capilares, en especial los del bazo, aunque el numero de eritrocitos sea normal o mayor.
Esferocitosis hereditaria
Eritrocitos muy pequeos y esfricos No pueden soportar la compresin porque no tienen membrana flexible, por ende, se rompen al pasar por la pulpa esplnica.

Anemia falciforme

0,3 1% de africanos lo tienen Hemoglobina S, que contiene cadenas b defectuosas Cuando se expone a concentraciones bajas de O2, precipita cristales que alagan la clula en forma de hoz lesionando la membrana.

Eritroblastos fetal

Eritrocitos fetales que expesan Rh son atacados por anticuerpos de la madre que no lo expresan. Esto hace dbiles a los eritrocitos, provoca rotura y hace que nazcan con anemia grave. Esto hace que se liberen blastos de eritrocitos desde la mdula.

Efectos de la anemia
La viscosidad de la sangre se puede reducirse hasta 1,5 veces la del agua. Esto reduce la resistencia perifrica, de manera que una cantidad mayor fluye a travs de los tejidos y esto aumenta el gasto cardiaco que compensa el transporte de O2 en menor efecto.

La hipoxia debida a un menor transporte de O2 hace que los vasos sanguneos de los tejidos perifricos se dilaten.

Durante el ejercicio, aumenta mucho la demandas tisulares de O2, se produce hipoxia tisular extrema y puede aparecer insuficiencia cardiaca aguda.