Enzimas

Nancy Barnachea Ayllett Uribe

 Fueron

descubiertas por primera vez a finales del siglo XVIII, en un estudio sobre la digestin de la carne por secreciones del estomago. XIX conversin del almidn en azcar por la saliva y diversos extractos vegetales. Louis Pasteur llego a la conclusin de que la fermentacin del azcar a alcohol por levadura estaba catalizada por fermentos.

 Dio

origen al termino vitalismo Mas tarde Eduard Buchner en 1987.las molculas que intervienen en la fermentacin pueden continuar funcionando cuando se separan de las clulas vivas Frederick W. Kuhne denomino a estas molculas enzimas.

Se llego a la conclusin de que todas las enzimas eran protenas. Las interacciones por enlaces dbiles entre enzima y sustrato podran ser utilizadas para catalizar la reaccin.
1926

La mayora de las enzimas son protenas

Excepcin

de un pequeo grupo de molculas de RNA cataltico. Su actividad depende de su conformacin proteica nativa. Si se desnaturaliza suele perder su actividad cataltica. Su masa va de 12.000 a un milln.

 Algunas

enzimas requieren de aminocidos para su actividad Otros requieren de un qumico adicional llamado COFACTOR.(iones inorgnicos) A una molcula orgnica compleja se le denomina COENZIMA Una coenzima unida covalentemente a la protena enzimtica se le denomina HOLOENZIMA

 La

parte proteica de tal enzima se denomina APOENZIMA o APOPROTEINA. La mayora de ellos son derivados de las vitaminas, nutrientes orgnicos requeridas en pequeas partes en la dieta

 Las

enzimas se clasifican segn las reacciones que catalizan. Todos los enzimas tienen nombres y nmeros formales y la mayora tambin tienen nombres sencillos que representan o indican la accin que realizan.

Cmo funcionan los enzimas?

Las

reacciones no catalizadas suelen ser mas lentas. La mayora de las molculas biolgicas son muy estables al PH neutro, la temperatura suave y el ambiente acuoso dentro de las clulas. Las reacciones aumentan de velocidad al ser catalizadas.

 Una

reaccin catalizadora posee un SITIO ACTIVO La molcula fijada en el sitio activo y sobre la que acta la enzima se denomina SUSTRATO. El complejo ENZIMA SUSTRATO propuesto por Charles . Adolphe Wurtz en 1880 es de importancia central en la accin de las enzimas.

Las enzimas alteran las velocidades de reaccin pero no los equilibrios

La

funcin de un catalizador es aumentar la velocidad de una reaccin

-estado basal. Energa libre del sistema

 El

equilibrio entre S y P refleja la diferencia en energa libre de sus estados basales.

La

diferencia entre los niveles de energa del estado basal y del estado de transicin se denomina ENERGIA DE ACTIVACION. Una E. de activacin mas elevada representa una reaccin mas lenta.

La

catlisis aumenta la velocidad de la reaccin y disminuye la energa de activacin. aumentos de velocidad son de 5 a 17 ordenes de magnitud

Los

 Las

interacciones dbiles estn optimizadas en el estado de transicin de la reaccin sitios activos de las enzimas son complementarios no a los sustratos sino a los estados de transicin a travs de los que pasan los sustratos al ser convertidos en productos durante una reaccin enzimtica.

los

 La

especificidad se refiere a la capacidad de una enzima de discriminar entre un sustrato y una molcula competitiva. El sustrato posee un grupo hidroxilo, si carece de este ser peor sustrato para la enzima. La especificidad proviene de diferentes interacciones dbiles entre enzima y su sustrato especifico

 Una

vez unido el sustrato a la enzima los grupos funcionales colaboran en la rotura o formacin de enlaces. catlisis acido base general Catlisis por iones metlicos

Catlisis acido base general y covalente

Concentracin de sustrato
Afecta

a la velocidad de la reaccin catalizada. A mayores concentraciones de sustrato la velocidad aumenta cada vez menos en respuesta a incrementos de sustratos Estado pre-estacionario estado estacionario

La inhibicin reversible de una enzima pude ser competitiva, acompetitiva o mixta.

Competitivos: compiten con el sustrato por su unin reversible al sitio activo, pero no son transformados por el enzima Acompetitivos: se unen al complejo ES en un sitio distinto al sitio activo.
Irreversible: se une a un sitio activo, ya sea un enlace covalente o una interaccin no covalente muy estable

Ejemplos de reacciones enzimticas:

La secuencia temporal en la que se producen en los intermediarios unidos a la enzima.

Contribucin energtica de c/ grupo reactivo e interacciones

Estructura de c/ intermediario y c/ estado de transicin.

Relacin estructural enzima e intermediario.

Velocidad de interconvencion entre intermediarios

Quimotripsina
Es

una proteasa Especializada en la ruptura de enlaces peptdicos adyacentes a residuos de aa aromticos Aumenta la velocidad de hidrolisis del enlace peptdico.

La reaccin tiene 2 fases principales:

la fase de acilacin: se rompe el enlace peptdico y forma un enlace ster entre el c. carbonilo y la enzima. fase de desacilacin: se hidroliza el enlace ster, regenerando la enzima no acilada.

La

Otra caracterstica del mecanismos de la quimotripsina.

Hexoquinasa
Enzima

bisustrato que cataliza la reaccin reversible El ATP y el ADP se une a esta enzima formando un complejo de ion metlico Mg2+ Discrimina entre el H20 y la glucosa gracias a un cambio conformable cuando se une a un sustrato correcto.

Enolasa
Enzima

glucolitica Cataliza la deshidratacin reversible del 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato. Proporciona una catlisis acido-base general.

 La

reaccin Enolasa tiene 2 etapas:

Lisozima:
Agente

natural. Fue la primera enzima que se determino la estructura tridimensional Rompe enlaces glucosidicos C-O entre N-acetilmurmico y N-acetil-glucosmico.

antibacteriano

Enzimas reguladoras
Son catalizadores biolgicos, presentan caractersticas que le confieren papeles reguladores del metabolismo. Existen dos tipos:
las enzimas alostericos y Las enzimas moduladas covalentemente.

Enzimas alostericos: Unin de molculas no covalente de compuestos reguladores denominado Moduladores alostericos: generalmente son pequeos metabolitos o cofactores.

Interaccin de una enzima alosterico y un inhibidores y activadores.

 La

fosforilacion es una modificacin reguladora mas frecuente, entre 1/3 y la mitad de todas las protenas. solo tienen un residuo fosforilable

Algunas

otras presentan varios y unas pocas de decenas de sitios fosforilables.

Regulacin de la act. de la glucgeno fosfrilasa por modificacin covalente

Fosforilaciones mltiples
Proporciona

el potencial que regula sutilmente la act. Enzimtica Es reversible

 La

escisin de un precursor inactivo se denomina zimgeno es necesario para formar el enzima activa. Muchas enzimas proteolticos del estomago y del pncreas se regulan de esta manera.
Enzimas

proteolticos son inactivados por protenas inhibidoras que se fijan fuertemente al sitio activo de la enzima.

 El

control de la catlisis tambin es critico para la vida . macromolculas y los metabolitos se degradan rpidamente a formas qumicas mas sencillas. cambio dentro de la clula solo se cataliza las reacciones necesarias en un momento dado; los recursos qumicos son abundantes, se sintetiza y almacena glucosa y otros metabolitos

Las

En

Preguntas:
_____

(V o F)Las reacciones aumentan de velocidad al ser catalizadas. Quimotripsina es una ______ especializada en la ______de enlaces peptdicos adyacentes a residuos de aa aromticos que _______ la velocidad de hidrolisis del enlace peptdico.

La