Arq. Bras. Med. Vet. Zootec., v.57, n.3, p.

340-344, 2005

Reatividade in vitro de lipase submetida a diferentes tratamentos tecnolgicos

Clique para editar o estilo do subttulo mestre [Reactivity in vitro of the lipase submitted to different technological treatments] V.P.A. Ferreira, W.M. Ferreira, E.O.S. Saliba, A.O. Teixeira 6/4/12

Introduo
O principal objetivo do uso de enzimas exgenas na alimentao animal permitir a otimizao dos nutrientes de diferentes ingredientes alimentares que apresentem baixo coeficiente de digestibilidade, resultantes da prpria composio ou das prprias caractersticas do animal (Nunes, 1995). A necessidade de consumo elevado de alimentos para suprir a alta necessidade metablica dos animais de Clique para editar o estilo do subttulo mestre pequeno porte faz com que a passagem de alimentos pouco digestveis e com elevado nvel de fibra e lignina, atravs do sistema digestivo, seja rpida.

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No caso dos herbvoros, devido ao tipo de alimentao que recebem (alimentos com elevado nvel de fibra e lignina), a velocidade de trnsito determina a baixa digestibilidade da fibra As lipases usadas como suplemento diettico podem potencializar o uso de leos ou gorduras, o que resultar em interessante e inovador procedimento combinado para a formulao de dietas completas para coelhos. A estabilidade da enzima superior Clique para alimento incorporada noeditar o estilo do subttulo mestre Calor da peletizao. quando

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O objetivo deste trabalho foi testar uma lipase comercial em diferentes condies de temperatura (processo de peletizao), diferentes pH (simulando acidez gstrica) e estabilidade na presena editarons metlicos, mestre como Clique para de o estilo do subttulo bem verificar sua atividade cataltica.

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Materiais e Mtodos
A reatividade da lipase foi quantificada quando exposta temperatura semelhante ocorrida no processo de peletizao das dietas, a variadas solues de pH de cido a alcalino, simulando as variaes de pH do trato gastrintestinal, e a solues contendo ons metlicos comuns s dietas de coelhos. A quantificao da atividade da enzima foi feita de acordo Clique para editar o estilo do subttulo mestre com a frmula (Manual, 2001) expressa em unidade de atividade (UA), determinada como micromoles (mol) de cido graxo liberado por minuto, utilizando-se o mtodo titulomtrico com NaOH adaptado.

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Para cada tratamento foram realizadas triplicatas das provas reais e um teste em branco. Colocaram-se 0,15g da enzima em tubos de vidro que, em seguida, foram incubados em banho-maria a 80C por quatro tempos (0, 5, 10 e 15 minutos), com trs repeties cada. O tratamento sem calor (0 minuto) foi utilizado como controle e sua atividade relativa, medida como 100%. Logo aps o choque trmico, determinou-se a atividade lipsica, segundo a tcnica do subttulo mestre Clique para editar o estilo descrita anteriormente.

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A fim de obter os valores de pH de 2,0, 3,2, 5,0, e 7,3 para a determinao da estabilidade da enzima em condies simuladas de acidez do trato gastrintestinal, utilizou-se o tampo TRIS de pH 7,3, ao qual foi adicionado HCl 6 N e/ou NaOH 4 N, at a obteno do pH desejado. Aps a incubao, os valores de pH foram ajustados para 8,0, e as atividades, determinadas segundo a tcnica descrita anteriormente. Adicionou-se 0,1ml de solues concentradas de vrios ons metlicos (MnSO4, FeSO4, CoSO4, CuSO4, MgSO4, CaCl2 e soluo com todos os o estilo do subttulolipase, apresentando, Clique para editar ons) a 0,15g da mestre cada uma, concentrao final de 5mM. Essas misturas foram incubadas a 25C por 30 minutos, sendo pipetados 0,2ml da soluo para realizar o teste de atividade lipsica.
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Resultados e Discusso

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A atividade relativa da enzima no foi menor que 70%, podendo ser considerada ainda como enzima ideal (Finnfeeds, 1991).

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Observou-se diferena significativa (P<0,05) entre os diferentes valores de pH, evidenciando que, quanto mais cido o pH, menor a atividade cataltica da enzima.
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As atividades relativas dos pH 2,0, 3,2 e 5,0 foram muito baixas (menos de 30%), indicando que a enzima talvez no possa manter atividade at a passagem pelo estmago dos coelhos, no contribuindo com o processo digestivo.
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A presena de ons metlicos surtiu efeito inibitrio (P<0,05) sobre a atividade da lipase. A atividade relativa da enzima expostaClique para editar o estilo do subttulo mestreque 42%, sendo a todas as solues inicas foi menor ferro o on que mais prejudicou a atividade cataltica da enzima. Complexao desses ons.

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Concluses
A lipase estudada pode permanecer ativa aps a exposio a 80C, comum durante o processo de peletizao, mas, em meios com pH cido, como no estmago, e na presena de ons metlicos como ferro, mangans, cobalto, cobre e clcio, a enzima no pode exercer sua capacidade cataltica com eficincia.
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