1.

Что является структурной единицей простых белков и какой тип связи

соединяет эти структурные элементы?
a) [ ] мононуклеотиды бета-гликозидная
b) [ ] глюкоза сложноэфирная
c) [x] аминокислоты пептидная
d) [ ] жирные кислоты эфирная
e) [ ] глицерол дисульфидная

2.Свободные карбоксильные группы (СООН) встречаются в:

a) [x] сложных белках
b) [ ] триацилглицеридах
c) [ ] глюкозе
d) [x] аминокислотах
e) [ ] азотистых основаниях

3.Свободные аминогруппы (NH2) встречаются в:

a) [x] простых белках
b) [ ] свободной глюкозе
c) [ ] триацилглицеридах
d) [x] аминокислотах
e) [ ] урациле

4.Какие соединения содержат фосфор?

a) [ ] простые белки
b) [ ] нейтральные жиры
c) [ ] свободная глюкоза
d) [ ] гликоген
e) [x] ДНК

5.Какие соединения содержат азот?

a) [х] простые белки
b) [ ] нейтральные жиры
c) [ ] свободная глюкоза
d) [x] ДНК
e) [x] мРНК

6.Какие функциональные группы встречаются в простых белках?

a) [ ] -CH=O
b) [x] NH2
c) [ ] –CH=CH2
d) [x] -COOH
e) [x] –NH-C(NH2)=NH

7.Какие функциональные группы придают белкам кислотные свойства?

a) [ ] гуанидиновая
b) [ ] имидазольная
c) [x] карбоксильная
d) [ ] амино
e) [ ] метильная

8.Какие функциональные группы придают белкам щелочные свойства?

a) [ ] фосфорная
b) [ ] карбоксильная
c) [ ] тиольная
d) [ ] метильная
e) [х] гуанидиновая

9.В составе каких веществ встречается группа SH?

a) [х] простые белки
b) [ ] триацилглицериды
c) [ ] крахмал
d) [х] аминокислоты
e) [ ] азотистые основания

10.В составе каких веществ встречается группа OH?

a) [х] простые белки
b) [ ] триацилглицериды
c) [ ] аденин
d) [ ] цистеин
e) [ ] валин

11.Укажите биополимеры:
a) [ ] нуклеозиды
b) [ ] аминокислоты
c) [х] гликоген
d) [х] ДНК
e) [х] коллаген

12.Какие группы аминокислот присутствуют в белках?

a) [х] гидроксиаминокислоты
b) [x] гомоциклические аминокислоты
c) [ ] бета-аминокислоты
d) [ ] диаминодикарбоновые аминокислоты
e) [ ] D-аминокислоты

13.Укажите составные единицы аминокислот встречающиеся в

полипептидной цепи:
a) [ ] пурин
b) [ ] тиофен
c) [х] имидазол
d) [ ] пиримидин
e) [ ] скатол

14.Выберите гидрофобные неполярные аминокислоты:

a) [ ] Ser
b) [x] Val
c) [х] Ile
d) [x] Trp
e) [ ] Glu

15.Выберите гидрофильные полярные аминокислоты:

a) [х] Ser
b) [ ] Val
c) [ ] Ile
d) [ ] Trp
e) [ ] Leu

16. Выберите щелочные аминокислоты:

a) [ ] Ala
b) [ ] Ser
c) [ ] Tyr
d) [ ] Gln
e) [x] Lyz

17. Выберите кислые аминокислоты:

a) [ ] Ala
b) [ ] Asn
c) [x] Asp
d) [ ] Gln
e) [ ] His

18.Относительно гистидина верны утверждения:

a) [ ] это иминокислота
b) [ ] это тиоаминокислота
c) [ ] это гидрофобная неполярная аминокислота
d) [ ] обладает кислотными свойствами
e) [x] при рН 7,0 движется к катоду

19.Относительно серина верны утверждения:

a) [x] это гидроксиаминокислота
b) [ ] имеет изоэлектрический рН в щелочной среде
c) [x] входит в группу заменимых аминокислот
d) [ ] входит в группу незаменимых аминокислот
e) [ ] в растворе при рН=4 направляется к аноду
20. Относительно аргинина верны утверждения:
a) [ ] при рН=3 обладает отрицательным зарядом
b) [х] имеет изоэлектрическую точку (рI) в щелочной среде
c) [ ] в гидроксилированной форме входит в состав коллагена
d) [ ] это кислая аминокислота
e) [x] имеет в своей структуре остаток гуанидина

21.Относительно триптофана верны утверждения:

a) [x] является гетероциклической аминокислотой
b) [ ] является гомоциклической аминокислотой
c) [x] содержит гетероцикл индола
d) [ ] содержит гетероцикл имидазола
e) [ ] это заменимая аминокислота

22. Относительно лизина верны утверждения:

a) [ ] является кислой аминокислотой
b) [ ] является заменимой аминокислотой
c) [x] при посттрансляционной обработке может образовать гидроксилизин
d) [ ] в растворе при рН=8 имеет 2 отрицательных заряда
e) [ ] изоэлектрическая точка находится в слабо кислой среде

23.Относительно тирозина верны утверждения:

a) [ ] содержит гетероцикл индолил
b) [ ] является незаменимой аминокислотой
c) [х] это ароматическая аминокислота
d) [ ] имеет изоэлектрическую точку в щелочной среде
e) [ ] это производное масляной кислоты

24.Относительно метионина верны утверждения:

a) [x] является производным масляной кислоты
b) [ ] в своей структуре сера связана слабо
c) [ ] в изоэлектрической точке аминокислота направляется к катоду
d) [ ] в растворе с рН меньше чем рI передвигается к аноду
e) [ ] является заменимой аминокислотой

25.Относительно глутамина верны утверждения:

a) [ ] при рН = 8 имеет положительный заряд
b) [х] является амидом глутаминовой кислоты
c) [х] в растворе при рН=4 направляется к катоду
d) [ ] участвует в обезвреживании NH3 в тканях
e) [ ] является алифатической иминокислотой

26.Смесь каких аминокислот имеет большой положительный заряд в

растворе с рН=6?
a) [ ] Glu, Asp, Ser
b) [ ] Glu, Pro, Tyr
c) [ ] Pro, Val, Gln
d) [x] Lyz, Arg, Ala
e) [ ] Cys, Met, Tyr

27.Изоэлектрическая точка тетрапептида Glu - Asp - Cys - Ser находится в

зоне pH:
a) [ ] 9.0 - 10.0
b) [ ] 7.0 - 9.0
c) [ ] 8.0 - 10.0
d) [x] 4.0 – 4.5
e) [ ] 6.0 – 7.0

28.Смесь каких аминокислот имеет большой отрицательный заряд в растворе

с рН=8?
a) [x] Glu, Asp, Ser
b) [ ] Gln, Pro, Tyr
c) [ ] Pro, Val, Gly
d) [ ] Lys, Arg, His
e) [ ] Cys, Met, Trp

29.Изоэлектрическая точка тетрапептида Arg-Lyz-His-Ala находится в зоне

pH:
a) [ ] 3,6 - 4,0
b) [ ] 4,0 - 4,5
c) [ ] 5,0 - 7,0
d) [ ] 2,0 - 3,0
e) [x] 7,7 - 8,8

30.Белок содержит следующие аминокислоты в %: Arg - 10, Lys - 26, Val - 13,
Pro - 35, Ala - 8, Gly - 8. При физиологическом рН белок:
a) [x] направляется к катоду
b) [ ] направляется к аноду
c) [x] имеет положительный заряд
d) [ ] имеет отрицательный заряд
e) [ ] не имеет электрического заряда

31.Какой тетрапептид при физиологическом рН направится к аноду?

a) [ ] Gly – Arg – Lys - Pro
b) [ ] Val - Leu - Ile - Met
c) [ ] Pro – Asn – Gln - Thr
d) [ ] Phe – Cys – Arg - His
e) [x] Tyr – Cys – Glu – Asp

32.Для треонина верны утверждения:

a) [ ] является ароматической аминокислотой
b) [ ] является диаминомонокарбоновой кислотой
c) [х] является незаменимой аминокислотой
d) [x] образует водородные связи с Н2О
e) [ ] в растворе с рН=4 направляется к аноду

33.Аминокислоты аргинин и лизин имеют следующие общие характеристики:

a) [ ] имеют в структуре гуанидиновый остаток
b) [x] имеют изоэлектрическую точку при рН выше 8
c) [ ] обе являются полунезаменимыми аминокислотами
d) [ ] производные капроновой кислоты
e) [ ] обе участвуют в орнитиновом цикле

34.Относительно аспарагиновой кислоты (Asp) верны утверждения:

a) [ ] это аминокислота с нейтральными свойствами
b) [ ] при физиологическом рН имеет положительный заряд
c) [х] является заменимой аминокислотой
d) [х] участвует в синтезе пуриновых азотистых оснований
e) [ ] является ароматической аминокислотой

35.Суммарный заряд белка зависит от:

a) [x] аминокислотного состава
b) [x] pH раствора
c) [ ] альфа-COOH и альфа- NH2 групп полипептидной цепи
d) [ ] температуры раствора
e) [ ] гидрофобных радикалов

36. Относительно высаливания верны утверждения:

a) [ ] это гидратация белковой молекулы
b) [x] это дегидратация белковой молекулы
c) [ ] является необратимым процессом
d) [ ] это прохождение микромолекул через полупроницаемые мембраны
e) [ ] разрушается третичная структура белка

37.Какие утверждения верны для денатурированной белковой молекулы?

a) [ ] разрушается первичная структура
b) [ ] повышается биологическая активность
c) [x] разрушается третичная, четвертичная структура
d) [ ] разрушаются пептидные связи
e) [ ] не изменяется нативное состояние

38.Для альфа - аланина и бета - аланина верны утверждения:

a) [ ] являются протеиногенными аминокислотами
b) [ ] являются компонентами коензима А
c) [x] при декарбоксилировании образуют единое вещество
d) [ ] в структуре белков находится бета-аланин
e) [x] являются производными пропионовой кислоты

39.Для определения N - концевой аминокислоты полипептида используются:

a) [ ] гидразин
b) [x] 2,4-динитро-фторбензен
c) [x] дансилхлорид
d) [x] фенилизотиоцианат
e) [ ] трипсин, пепсин

40.Для определения C - концевой аминокислоты полипептида используются:

a) [ ] мочевина
b) [x] карбоксипептидазы A и B
c) [ ] фенилизотиоцианат
d) [ ] дансилхлорид
e) [x] гидразин

41.В качестве коллоидных растворов, белки обладают:

a) [ ] повышенной дифузией
b) [x] высокой вязкостью
c) [x] сниженной дифузией
d) [х] оптическими свойствами
e) [ ] пониженной вязкостью

42.Стабильность белка в растворе определена:

a) [x] гидратной оболочкой(ГО), которая образуется при гидратации
гидрофильных функциональных групп
b) [x] электрическим зарядом, зависящим от рН среды
c) [ ] электрическим зарядом, зависящим от гидрофобных радикалов
аминокислот
d) [ ] ГО - результат простой адсорбции воды
e) [ ] NH и ОН обладают максимальным свойством связывать Н2О

43.Условия осаждения белков это:

a) [x] нарушение гидратной оболочки (ГО)
b) [x] нейтрализация электрического заряда (ЭЗ)
c) [ ] приведение щелочного белка в изоэлектрическую точку добавлением
кислоты
d) [ ] приведение кислого белка в изоэлектрическую точку добавлением
щелочи
e) [ ] нарушение ГО удалением «связанной» воды

44.Правильные утверждения относительно функций простых белков:

a) [ ] в основном являются энергетическим сырьем
b) [ ] альфа-глобулины выполняют защитную роль
c) [х] биокатализаторы
d) [x] определяют онкотическое давление плазмы крови
e) [ ] участвуют в переносе О2 и СО2

45.Относительно первичной структуры белка верны утверждения:

a) [х] представляет последовательность аминокислот соединенных
пептидными связями
b) [х] определена генетически
c) [ ] пептидные связи являются слабыми, нековалентными химическими
связями
d) [ ] разрушается при денатурации
e) [ ] нарушается при высаливании

46.Правильные утверждения относительно первичной структуры белка:

a) [ ] каждая аминокислота может включаться в цепь только один раз
b) [ ] стабилизирована только дисульфидными связями
c) [x] структурное свойство всех белков
d) [x] разрушается при кислотном или ферментативном гидролизе
e) [ ] в ней не встречаются гидроксилированные формы аминокислот

47.Относительно пептидной связи верны утверждения:

a) [x] каждая пептидная группа может образовывать 2 водородные связи
b) [ ] пептидная связь не существует в 2 таутомерных формах
c) [x] атомы O2 и H2 находятся в транс-положении относительно связи C - N
d) [ ] пептидная связь существует только в енольной форме
e) [х] атомы пептидной группы расположены в одной плоскости

48.Какие из перечисленных утверждений верны?

a) [ ] полипептидная цепь содержит больше N- и С-концевых аминокислот
b) [х] все радикалы аминокислот равнозначны
c) [ ] обе карбоксильные группы глутаминовой кислоты участвуют в
образовании полипептидной цепи
d) [х] участки –СН-R свободно вращаются в пространстве
e) [ ] пептидная связь характерна для вторичной структуры

49.Вторичная структура белка:

a) [x] укладка полипептидной цепи в организованную структуру
b) [ ] стабилизирована гидрофобными и ионными взаимодействиями
c) [х] различаем альфа-спираль и бета-слои
d) [ ] не стабилизирована водородными связями
e) [ ] стабилизирована пептидными связями

50.Относительно вторичной структуры белка верны утверждения:

a) [ ] возникает благодаря образованию ионных связей между
близкорасположенными полипептидными цепями
b) [ ] обладает минимальной и максимальной периодичностью
c) [x] представлена в виде альфа - спирали и бета - структуры
d) [х] возникает благодаря образованию водородных связей в пределах одной
цепи и между близкорасположенными полипептидными цепями
e) [ ] участвуют и дисульфидные связи между радикалами Меt

51.Относительно альфа - спирали верны утверждения:

a) [ ] преобладает в фибриллярных белках
b) [x] обладает элипсоидальной симметрией
c) [ ] радикалы аминокислот участвуют в образовании альфа-спирали
d) [x] водородные связи образуются между -CO и -NH одной
полипептидной цепи
e) [ ] водородные связи образуются между -CO и -NH разных
полипептидных цепей

52.Для вторичной структуры (бета-структуры) характерно:

a) [x] полипептидные цепи связаны межцепочечными водородными связями
b) [ ] полипептидные цепи связаны внутрицепочечными водородными
связями
c) [x] имеют складчатую форму
d) [ ] соседние полипептидные цепи не могут быть антипараллельными
e) [x] соседние полипептидные цепи могут быть параллельными и
антипараллельными

53. Какие аминокислоты дестабилизируют альфа-спираль?

a) [x] Пролин
b) [х] Глицин
c) [x] Глутаминовая кислота
d) [х] Серин
e) [ ] Триптофан

54.Относительно третичной структуры белков верны утверждения:

a) [x] укладка полипептидной цепи в трехмерном пространстве
b) [ ] стабилизирована только ковалентными связями
c) [x] заложена в последовательности аминокислот, форме и полярности
радикалов
d) [ ] возникает благодаря стерическому взаимодействию между
близкорасположенными аминокислотами
e) [ ] не разрушается при денатурации

55.Третичная структура белков:

a) [x] возникает благодаря стерическому взаимодействию АК,
расположенных линейно в цепи далеко друг от друга
b) [x] стабилизирована и нековалентными, слабыми связями
c) [ ] не обуславливает биологическую активность белков
d) [ ] включает только участки бета-структуры
e) [x] стабилизируется и гидрофобными связями

56.Третичная структура белков:

a) [ ] является структурным свойством гемоглобина
b) [x] её образование обладает высокой степенью кооперативности
c) [x] характеризуется определённой степенью подвижности
d) [х] включает альфа- и бета-участки
e) [ ] возможно взаимодействие между радикалами АК: Asp - Gly

57.Относительно третичной структуры верны утверждения:

a) [x] в основе действия заложены конформационные изменения
b) [х] домены включены в данную структуру
c) [x] домены определяют специальные функции в белке
d) [x] возможно взаимодействие между радикалами АК: -Cys - Cys-
e) [ ] возможно взаимодействие между радикалами АК: -Ser – Ser-

58.Четвертичная структура белков:

a) [x] организация субъединиц в единую функциональную белковую
молекулу
b) [x] образуется нековалентными связями между контактными
поверхностями доменов
c) [ ] обладает ригидностью и является стабильной
d) [ ] реализуется только ковалентными связями
e) [ ] не разрушается при денатурации

59.Четвертичная структура белков:

a) [х] сборка окончательной молекулы проходит через этап образования
промежуточных структур
b) [х] обусловлена гидрофобными взаимодействиями между радикалами АК
c) [x] действие белка соотнесено перемещению доменов
d) [x] является структурным свойством гемоглобина
e) [ ] является структурным свойством миоглобина

60.Выберите олигомеры:
a) [х] гемоглобин
b) [ ] миоглобин
c) [x] лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
d) [x] иммуноглобулины
e) [х] креатинкиназа

61.Относительно гемоглобина (Нb) верны утверждения:

a) [х] является тетрамером состоящим из 2 типов субъединиц
b) [ ] является тетрамером состоящим из 4 альфа - цепей
c) [x] каждая субъединица содержит простетическую группу «гем»
d) [ ] протомеры связаны гликозидными связями
e) [ ] составные протомеры соединены ковалентными силами

62.Коллаген – особенности состава:

a) [x] содержит около 1/3 глицина
b) [ ] в нем практически отсутствует аланин
c) [х] содержит лизин, 5-гидроксилизин и ализин
d) [ ] не содержит гама карбоксиглутаминовую кислоту
e) [ ] не содержит пролин и гидроксипролин

63.Коллаген:
a) [х] является Са 2+ связывающим белком
b) [ ] является глобулярным внутриклеточным белком
c) [x] является фибриллярным внеклеточным белком
d) [ ] растворим в воде
e) [ ] структурной единицей является проколлаген

64.Структура коллагена:
a) [ ] первичная структура представлена линейной полипептидной цепью
b) [х] первичная структура представлена изогнутой полипептидной цепью из-
за содержания пролина и гидроксипролина
c) [ ] вторичная структура является эллипсоидальной альфа-спиралью
d) [х] вторичная структура является коллагеновой альфа-спиралью
e) [ ] коллагеновая альфа-спираль правозакручена

65.Коллаген - особенности конформации:

a) [ ] тропоколлаген имеет глобулярную конформацию
b) [х] структурной единицей коллагена является тропоколлаген
c) [х] тропоколлаген стабилизирован водородными связями, образованными
между пептидными группами соседних цепей
d) [ ] тропоколлаген состоит из 2 полипептидных цепей
e) [ ] тропоколлаген стабилизирован фосфодиэфирными связями

66.Ферменты, правильные утверждения:

a) [x] являются биологическими катализаторами
b) [ ] являются неорганическими катализаторами
c) [ ] могут образовываться только в живых клетках
d) [x] существуют в организме и в неактивной форме
e) [ ] катализируют только реакции синтеза

67.Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:

a) [x] не изменяют направление реакции
b) [x] не изменяют равновесие реакции
c) [ ] катализируют реакции в мягких условиях
d) [ ] их активность регулируется
e) [x] не расходуются в процессе реакции

68.Ферменты отличаются от неорганических катализаторов тем, что:

a) [ ] катализируют возможные термодинамические реакции
b) [x] обладают специфичностью
c) [ ] каталитическая скорость ниже
d) [х] катализируют реакции в мягких условиях
e) [ ] повышают энергию активации химического процесса

69.Химическая природа ферментов:

a) [ ] только простые белки
b) [ ] гликолипиды
c) [х] макромолекулярные соединения
d) [ ] только нуклеопротеиды
e) [ ] гетерополисахариды

70.Относительно химической природы ферментов верно:

a) [x] основными составляющими являются аминокислоты
b) [ ] являются термостабильными соединениями
c) [x] в воде образуют коллоидные растворы
d) [ ] являются микромолекулярными соединениями
e) [x] представляют термолабильные соединения

71.Сложные ферменты:
a) [ ] обладают специфичностью, определенной кофактором
b) [х] обладают специфичностью, определенной апоферментом
c) [ ] кофактор является термолабильным компонентом
d) [х] ферментативный эффект зависит от обоих компонентов
e) [ ] кофактор является белковым компонентом фермента

72.Относительно кофакторов правильными являются утверждения:

a) [ ] в качестве коферментов часто используются анионы металлов
b) [ ] в качестве коферментов могут быть липиды
c) [ ] простетическая группа является кофактором слабо связанным с
апоферментом
d) [ ] кофермент является кофактором крепко связанным в ферменте
e) [x] кофактор является небелковой частью фермента

73.Относительно кофакторов верны утверждения:

a) [х] стабилизируют активную конформацию ферментов
b) [х] непосредственно выполняют каталитическую роль
c) [ ] определяют специфичность действия
d) [х] выполняют связующую роль между субстратом и ферментом
e) [ ] кофакторы являются составными частями простых ферментов
74.Организация ферментов в клетке:
a) [х] организованы в полиферментные комплексы
b) [х] могут быть прикреплены к надмолекулярным структурам
c) [х] могут содержать больше субъединиц
d) [ ] могут быть расположены только в одном месте
e) [ ] являются свободными и не могут быть прикреплены к разным
структурам

75.Активный центр фермента представляет:

a) [ ] изогнутую линию в молекуле фермента
b) [ ] плоскость в молекуле
c) [x] уникальную сложную трехмерную структуру
d) [ ] точку третичной структуры
e) [ ] место прикрепления модулятора

76.Активный центр ферментов:

a) [x] образуется при взаимодействии фермента с субстратом
b) [ ] функциональные группы принадлежат аминокислотам последовательно
расположенным в полипептидной цепи
c) [ ] в активном центре связывается активатор или ингибитор
d) [ ] активный центр образуется только на основе четвертичной структуры
e) [ ] активный центр образуется только на основе третичной структуры

77. В образовании активного центра ферментов участвуют функциональные

группы:
a) [x] Ser - ОН
b) [x] Glu - СООН
c) [ ] Asn - СООН
d) [ ] Gln - СООН
e) [x] Lys – NH2

78.Относительно субстрата верны утверждения:

a) [x] это вещество на которое действует фермент
b) [ ] все ферменты связывают только один субстрат
c) [х] некоторые ферменты взаимодействуют с несколькими субстратами
d) [ ] связан ковалентными связями в активном центре фермента
e) [ ] является активатором или ингибитором фермента

79.Аллостерический центр:
a) [x] пространственно отделен от активного центра
b) [ ] является местом связывания субстрата
c) [ ] характерен для всех ферментов
d) [ ] является местом связывания только активаторов
e) [x] является местом связывания активаторов и ингибиторов

80.Аллостерические ферменты:
a) [ ] модуляторы ковалентно связываются в аллостерических центрах
b) [ ] кинетика аллостерических реакций схожа с кинетикой обычных
ферментов
c) [ ] эффекторы присоединяясь не изменяют конформацию молекулы
фермента
d) [ ] модуляторы ковалентно связываются в активном центре фермента
e) [x] модуляторы изменяют конформацию фермента

81.Относительно механизма действия ферментов являются правильными

утверждения:
a) [x] ферменты снижают энергию активации соответствующей реакции
b) [х] имеет место образование фермент-субстратного комплекса [ES]
c) [ ] комплекс ES является стабильной, жесткой структурой
d) [х] комплекс ES является нестабильной структурой
e) [x] образование комплекса ES является первым этапом механизма действия

82.Механизм действия ферментов, правильные утверждения:

a) [ ] в комплексе ES субстрат не изменяется
b) [x] в комплеке ES субстрат деформируется
c) [х] в активном центре фермента происходит ковалентный катализ
d) [x] в активном центре фермента происходит кислотно-щелочной катализ
e) [ ] при взаимодействии субстрата с ферментом не изменяется структура
фермента и субстрата

83.Механизмы активирования ферментов:

a) [х] частичный протеолиз
b) [х] ковалентная модификация
c) [ ] самосборка вторичной структуры
d) [x] аллостерическая активация
e) [ ] активирование избытком субстрата

84. Общие свойства ферментов:

a) [ ] обладают только строго абсолютной специфичностью
b) [х] термолабильность
c) [ ] обладают только строго относительной специфичностью
d) [x] обладают специфичностью
e) [ ] активность не зависит от рН среды

85.Специфичность ферментов, правильные утверждения:

a) [ ] зависит от кофермента
b) [ ] зависит от белковой части и от кофермента
c) [x] может быть и абсолютной субстратной - катализирует превращения
только одного субстрата
d) [x] может быть и относительной групповой - катализирует превращения
группы субстратов с одинаковой химической связью
e) [x] может быть стереохимической - катализирует превращения одного
стереоизомера субстрата

86.Термолабильность (T) ферментов:

a) [x] T определяет сродство E к S, к модуляторам
b) [ ] зависит от кофермента
c) [x] оптимальная температура для большинства ферментов 20 – 40 0С
0
d) [ ] при t 0C выше 50 C активность фермента увеличивается
0 0
e) [ ] при t C ниже 10 C активность фермента не изменяется

87. Влияние рН на активность ферментов:

a) [x] каждый фермент имеет свой оптимальный рН действия
b) [ ] оптимальный pH для пепсина 7.0 – 8.0
c) [ ] оптимальный рН не изменяет каталитическую активность фермента
d) [ ] оптимальный pH для трипсина 1.0 – 2.0
e) [ ] оптимальный pH для аргиназы 7.0

88.Карбангидраза обладает специфичностью:

a) [ ] относительной субстратной
b) [ ] относительной групповой
c) [ ] стереохимической
d) [х] абсолютной субстратной
e) [ ] абсолютной групповой

89.Какие ферменты обладают стереоспецифичностью?

a) [x] фумараза
b) [ ] уреаза
c) [ ] цитратсинтаза
d) [ ] карбангидраза
e) [ ] алкогольдегидрогеназа

90. Активация ферментов возможна при:

a) [х] увеличении концентрации субстрата
b) [x] избытке коферментов
c) [ ] денатурации
d) [х] частичном протеолизе
e) [х] воздействии аллостерических модуляторов

91.Специфическое ингибирование ферментов возможно при:

a) [ ] денатурации
b) [ ] высаливании
c) [х] избытке субстрата
d) [x] воздействии аллостерических модуляторов
e) [ ] кипячении
92. Конкурентное ингибирование:
a) [x] представляет обратимое ингибирование
b) [ ] представляет необратимое ингибирование
c) [x] ингибитор схож по структуре с субстратом
d) [ ] возможно одновременное присоединение субстрата и ингибитора
e) [ ] ингибитор связывается с аллостерическим центром

93.Конкурентное ингибирование:
a) [ ] возможно одновременное присоединение субстрата и ингибитора
b) [ ] с ферментом связывается соединение чья концентрация меньше
c) [х] ингибирование снимается избытком субстрата
d) [ ] ингибитор разрушается ферментативно
e) [ ] ингибитор конкурирует с субстратом за присоединение к
аллостерическому центру

94.Относительно конкурентных ингибиторов верны утверждения:

a) [ ] связываются с ферментом на уровне аллостерического центра
b) [ ] связь ингибитора с ферментом ковалентна
c) [х] связь ингибитора с ферментом нековалентна
d) [ ] ингибитор уменьшает максимальную скорость
e) [х] ингибитор увеличивает Кm, следовательно уменьшает сродство
фермента к субстрату

95.Неконкурентное ингибирование:
a) [ ] ингибитор связывается в активном каталитическом центре
b) [ ] ингибитор влияет на связь субстрата с ферментом
c) [ ] ингибирование устраняется избытком субстрата
d) [х] образуется тройной комплекс: ESI
e) [ ] образуется двойной комплекс: EI

96.Неконкурентное ингибирование:
a) [ ] ингибитор схож по структуре с субстратом
b) [ ] устраняется избытком субстрата
c) [ ] ингибитор конкурирует с субстратом за присоединение к ферменту
d) [ ] Vmax уменьшается, но увеличивается Km
e) [х] Vmax уменьшается, но не изменяется Km

97.Аллостерическое ингибирование:
a) [x] появляется у олигомерных ферментов
b) [ ] ингибитор связывается с активным центром и изменяет конформацию
фермента
c) [ ] взаимодействие протомеров не изменяет конформацию фермента
d) [ ] соответствующие ферменты преимущественно имеют третичную
структуру
e) [ ] лежит в основе действия лекарственнных веществ

98.Относительно сукцинатдегидрогеназы (СДГ) и регуляции её активности

верны утверждения:
a) [ ] относится к классу трансфераз
b) [ ] малоновая кислота вызывает необратимое ингибирование
c) [ ] при ингибировании изменяется первичная структура субстрата
d) [ ] ингибирование не зависит от концентрации малоновой кислоты
e) [x] СДГ катализирует реакцию: Сукцинат + ФАД -> Фумарат + ФАДH2

99.Относительно пепсина и регуляции его активности верны утверждения:

a) [ ] не относится к классу гидролаз
b) [ ] относится к классу лиаз
c) [x] появляется при частичном протеолизе (ЧП) пепсиногена
d) [ ] частичный протеолиз является обратимым процессом
e) [x] в результате частичного протеолиза образуется активный центр
фермента

100.Относительно амилазы и регуляции её активности верны утверждения:

a) [x] относится к классу гидролаз
b) [ ] относится к классу лиаз
c) [x] NaCl является активатором и не изменяет первичную структуру
субстрата
d) [ ] NaCl вызывает денатурацию фермента
e) [х] амилаза расщепляет крахмал

101.Действие сульфаниламидов на ферменты:

a) [x] вызывают конкурентное ингибирование
b) [x] увеличивают Km и не изменяют Vmax
c) [ ] обратимо ингибируют бактериальный фермент
d) [ ] изменяют первичную структуру фермента
e) [x] не действуют на ферменты человека

102.Правильные утверждения по отношению к Km ферментов:

a) [х] выражается в единицах концентрации субстрата
b) [х] отражает сродство фермента к субстрату
c) [ ] Km большой величины означает высокое сродство к S
d) [ ] увеличивается в присутствии неконкурентного ингибитора
e) [x] равна концентрации субстрата при которой скорость реакции равна
половине максимальной скорости

103.Катал представляет:
a) [ ] количество Е, необходимое для превращения 1 μмоля S в минуту при
 o
25 C
b) [ ] количество Е, необходимое для превращения 1 ммоля S в минуту при
o
25 C
c) [x] количество Е, необходимого для превращения 1 моля S в секунду при
o
25 C
d) [ ] число молей S, которое превращается в минуту с помощью 1 моля Е
e) [ ] количество Е, необходимое для превращения 1 μкмоль S в минуту при
o
25 C по отношению к 1 мг белка

104.Удельная активность фермента это:

a) [ ] количество Е, необходимого для превращения 1 μмоля S в минуту при
o
25 C
b) [ ] количество Е, необходимого для превращения 1 ммоля S в минуту при
o
25 C
c) [ ] количество Е, необходимого для превращения 1 моля S в секунду при
o
25 C
d) [ ] число молей S, которое превращается в минуту с помощью 1 моля Е
e) [х] количество Е, необходимое для превращения 1 μмоль S в минуту при
o
25 C по отношению к 1 мг белка

105.Международная единица это:

a) [x] количество Е, необходимое для превращения 1 μмоля S в минуту при
o
25 C
b) [ ] количество Е, необходимое для превращения 1 ммоля S в минуту при
o
25 C
c) [ ] количество Е, необходимое для превращения 1 моля S в секунду при
o
25 C
d) [ ] число молей S, которое превращается в минуту с помощью 1 молекулы
Е
e) [ ] количество Е, необходимое для превращения 1 μмоль S в минуту при
o
25 C по отношению к 1 мг белка

106.Изоферменты:
a) [ ] преимущественно являются протомерами
b) [x] как правило, являются олигомерами
c) [x] катализируют одну и ту же реакцию
d) [ ] катализируют разные реакции
e) [x] играют роль регуляторов метаболизма
107.Скорость ферментативной реакции:
a) [x] зависит от концентрации фермента
b) [ ] не зависит от концентрации фермента
c) [ ] не зависит от концентрации субстрата
d) [х] Vmax имеет кривую в виде гиперболы
e) [х] зависит от температуры

108.Относительно изоферментов ЛДГ верны утверждения:

a) [x] являются тетрамерами 2-х типов "M" и "H"
b) [ ] являются димерами 2-х типов "M" и "H"
c) [ ] катализируемая реакция необратима
d) [ ] цепи "M" и "H" синтезируются на одном и том же гене
e) [ ] в тканях представлены в 2 формах

109. Относительно изоферментов ЛДГ:

a) [x] ЛДГ находится в тканях в 5 формах
b) [x] сывороточная концентрация ЛДГ5 изменяется при заболеваниях печени
c) [ ] ЛДГ2 преимущественно синтезируется в печени
d) [х] сывороточная концентрация ЛДГ1 повышается после инфаркта
миокарда
e) [ ] после инфаркта миокарда в сыворотке повышается ЛДГ5

110.Креатинфосфокиназа (КФК):
a) [ ] состоит из М и Н цепей, представляющих 3 изофермента
b) [ ] состоит из М и В цепей, представляющих 5 изоферментов
c) [x] является димером, состоящим из ассоциированных М и В цепей
d) [x] повышение концентрации КФК-МВ в сыворотке подтверждает диагноз
инфаркта миокарда
e) [ ] повышение концентрации КФК-ВВ в сыворотке подтверждает диагноз
инфаркта миокарда

111.Витамин B1:
a) [х] основным коферментом является тиаминпирофосфат
b) [ ] основным коферментом является флавинмононуклеотид
c) [х] кофермент участвует в окислительном декарбоксилировании альфа
кетокислот
d) [ ] кофермент участвует в декарбоксилировании аминокислот
e) [ ] известен как рибофлавин

112.Витамин B2:
a) [x] ФМН это сложный монофосфатный эфир витамина B2
b) [ ] ФАД это сложный дифосфатный эфир витамина B2
c) [ ] ФАД это динуклеозид B2
d) [ ] ФМН и ФАД - это коферменты из класса лиаз
e) [x] ФМН и ФАД - это коферменты из класса оксидоредуктаз

113.Коферменты витамина B2:

a) [x] ФАД - это кофермент для дегидрирования aцил-CoA
b) [ ] ФМН это кофермент алкогольдегидрогеназы
c) [ ] к изоалоксазиновому кольцу присоединяются только электроны
d) [ ] к изоалоксазиновому кольцу присоединяются только протоны
e) [ ] ФАД и ФМН катализируют реакции карбоксилирования

114.Относительно коферментов ФАД и ФМН верны утверждения:

a) [ ] в структуре присутствует никотинамид
b) [ ] в структуру входит витамин В6
c) [ ] в структуру входит витамин В1
d) [ ] являются коферментами для реакции:
R - CH2 - HCOH - CH2 - COSCoA R – CH2 - CO - CH2 - COSCoA
e) [x] ФАД участвует в дегидрировании сукцината

+
115.Кофермент НАД :
a) [х] участвует в переносе одного гидрид-иона
b) [ ] ковалентно связан с белковыми компонентами
c) [х] нековалентно, слабо связан с белковыми компонентами
d) [ ] ферменты с коферментами НАД+ участвуют в анаболизме
e) [ ] в состав входит витамин В3

+
116.Кофермент НАДФ :
a) [x] НАДФ+- зависимые ферменты участвуют в окислительно-
восстановительных реакциях
b) [ ] содержат остаток фосфат связанный с 2' OH никотиновой кислоты
c) [ ] это восстановленная форма кофермента
d) [ ] связывается ковалентно со всеми апоферментами
e) [x] активным компонентом является амид никотиновой кислоты

117.Витамин B6 и его коферменты:

a) [х] витамин В6 существует в 3 формах: пиридоксин, пиридоксамин,
пиридоксаль
b) [ ] являются коферментами оксидоредуктаз
c) [х] являются коферментами в реакциях декарбоксилирования аминокислот
d) [ ] коферментами трансаминаз являются пиридоксамин и пиридоксаль
e) [х] являются коферментами в реакциях трансаминирования аминокислот

118.Пантотеновая кислота и кофермент А:

a) [х] сотрудничают в переносе ацильной группы благодаря реактивной
группе SH
b) [x] участвуют в активировании жирных кислот
c) [x] КоА участвует в окислительном декарбоксилировании пировиноградной
кислоты
d) [ ] КоА является компонентом оксидоредуктаз
e) [ ] является коферментом для превращения:
пировиноградная кислота молочная кислота

119.Витамин Н (биотин):
a) [ ] является коферментом ферментов в реакциях декарбоксилирования
b) [х] является простетической группой ацетил – СоА - карбоксилазы
c) [ ] участвует в превращении пирувата в лактат
d) [х] участвует в превращении пирувата в оксалоацетат
e) [ ] участвует в реакциях трансаминирования

120.Витамин B12:
a) [x] содержит в своей структуре ион Co
+
b) [ ] содержит в своей структуре ион Cu
c) [х] участвует в превращении метилмалонил КoA в сукцинил КoA
d) [ ] участвует в превращении сукцинил КoA в сукцинат
e) [ ] участвует в превращении пролина в гидроксипролин

121.Фолиевая кислота:
a) [х] содержит: птеридиновое кольцо, п-аминобензойную кислоту и
глутаминовую кислоту
b) [х] коферментом является восстановленная форма: тетрагидрофолиевая
кислота (ТГФК)
c) [x] переносит одноуглеродные фрагменты в различных ферментативных
реакциях
d) [ ] синтезируется в человеческом организме
e) [ ] Ser + ТГФК N 5 N10 метилен-ТГФК + Glu

122.Аскорбиновая кислота:
a) [x] участвует в реакциях гидроксилирования пролина в гидроксипролин
b) [ ] является предшественником КоА
c) [ ] необходима для превращения норадреналина в адреналин
d) [ ] участвует в окислительном декарбоксилировании пирувата
e) [x] необходима для превращения ДОФамина в норадреналин

123.Какие коферменты содержат серу?

+
a) [ ] НАД
b) [x] ТПФ
c) [ ] ФАД
d) [ ] пиридоксальфосфат
e) [x] пантотеновая кислота (КoA)
124.Какие витамины превращаются в коферменты путём фосфорилирования?
a) [x] витамин B1
b) [x] витамин B2
c) [ ] фолиевая кислота
d) [x] витамин B6
e) [ ] витамин К

125.Микроэлементы в качестве кофакторов:

a) [x] обладают каталитической ролью в определенной химической реакции
b) [x] изменяют конформацию фермента
c) [ ] не могут иметь роль акцептора электронов
d) [х] могут стабилизировать структуру фермента
e) [ ] изменяют первичную структуру фермента

126.Сборка белков:
a) [х] называется фолдингом
b) [x] стабильность белка возрастает одновремено с приближением к
нативному состоянию
c) [x] окончательным результатом фолдинга является нативный конформер
d) [ ] стабильность белка снижается одновремено с приближением к
нативному состоянию
e) [ ] называется денатурацией

127.Шаперонины:
a) [x] обуславливают правильную сборку белков
b) [ ] обуславливают мембранарный транспорт
c) [х] образуют защищеное пространство для сборки белка
d) [x] процесс протекает с использованием большого количества АТФ
e) [ ] участвуют в свертывании крови

128.Активные пептиды (эндотелины):

a) [х] эндотелины являются эффективными вазоактивными факторами
b) [ ] синтезируются в активной форме
c) [ ] эндотелины (ET - 1, 2, 3) кодифицируются одним и тем же геном
d) [х] их эффект осуществляется посредством специфичных рецепторов, G
-белков
e) [ ] являются результатом распада гликогена

129.Синтез эндотелинов:
a) [x] синтетизируются в виде предшественников
b) [x] возникают в результате частичного протеолиза
c) [ ] возникают в результате самосборки четвертичной структуры
d) [ ] синтезируются сразу в активной форме
e) [ ] синтез протекает в ядре

130.Классификация ферментов:
a) [x] различают шесть классов
b) [x] класс указывает тип химической реакции
c) [ ] класс указывает группу или химическую связь субстрата
d) [ ] каждому ферменту присвоен код, состоящий из 3 цифр
e) [ ] вторая цифра кода указывает порядковый номер фермента в данном
классе

131.Оксидоредуктазы:
a) [ ] катализируют реакции переноса функциональных групп
b) [x] катализируют реакции переноса электронов и протонов
c) [х] дегидрогеназы относятся к оксидоредуктазам
d) [ ] катализируют реакции интерконверсии оптических изомеров
e) [ ] катализируют реакции с использованием АТФ

132.К оксидоредуктазам относятся:

a) [ ] гидратазы
b) [x] гидроксилазы
c) [х] редуктазы
d) [ ] гидролазы
e) [ ] киназы

133.Трансферазы:
a) [х] катализируют реакции переноса функциональных групп
b) [ ] катализируют реакции переноса электронов и протонов
c) [ ] фумараза относится к трансферазам
d) [ ] катализируют реакции интерконверсии оптических изомеров
e) [ ] катализируют реакции с использованием АТФ

134. К трансферазам относятся:

a) [ ] гидратазы
b) [x] трансаминазы
c) [ ] дегидрогеназы
d) [ ] карбоксилазы
e) [х] киназы

135.Гидролазы:
a) [х] катализируют реакции расщепления ковалентной связи с прибавлением
воды
b) [ ] катализируют реакции переноса электронов и протонов
c) [х] фосфатаза относится к гидролазам
d) [ ] катализируют реакции интерконверсии оптических изомеров
e) [ ] реакции катализируемые гидролазами являются обратимыми
136.К гидролазам относятся:
a) [ ] гидратазы
b) [ ] гидроксилазы
c) [ ] дегидрогеназы
d) [х] эстеразы
e) [х] нуклеазы

137.Лиазы:
a) [ ] катализируют реакции образования ковалентных связей с
использованием АТФ
b) [ ] катализируют реакции переноса электронов и протонов
c) [х] фумараза относится к лиазам
d) [ ] катализируют реакции интерконверсии оптических изомеров
e) [х] декарбоксилазы относятся к лиазам

138.К лиазам относятся:

a) [х] гидратазы
b) [х] альдолазы
c) [ ] дегидрогеназы
d) [ ] эпимеразы
e) [ ] мутазы

139.Изомеразы:
a) [ ] катализируют реакции переноса функциональных групп
b) [ ] катализируют реакции переноса электронов и протонов
c) [ ] пептидазы относятся к изомеразам
d) [х] катализируют реакции интерконверсии оптических изомеров
e) [х] реакции катализируемые изомеразами являются обратимыми

140.К изомеразам относятся:

a) [ ] гидратазы
b) [ ] трансаминазы
c) [ ] дегидрогеназы
d) [х] эпимеразы
e) [х] мутазы

141.Лигазы:
a) [х] катализируют реакции образования ковалентных связей с
использованием АТФ
b) [ ] катализируют реакции расщепления ковалентных связей
c) [х] глутаминсинтетаза относится к лигазам
d) [ ] АТФ служит донором фосфатной группы для субстрата
e) [ ] реакции катализируемые лигазами являются обратимыми

142. К лигазам относятся:

a) [ ] алкогольдегидрогеназа
b) [ ] альдолаза
c) [х] пируваткарбоксилаза
d) [ ] эпимераза
e) [ ] глюкокиназа