-Аминокислоты и белки

1. α-Аминокислоты, строение,
номенклатура, изомерия.
2. Физические и химические свойства.
3. Пептиды и белки.
 Медико-биологическое
значение темы
Из остатков аминокислот
построены такие важные соединения
как белки, которые участвуют
практически во всех процессах in vivo:
биосинтез алкалоидов, порфиринов,
тетрапиррольных пигментов,
мочевины и т.д.
С нарушениями метаболизма
аминокислот связаны
наследственные заболевания как
фенилкетонурия и алкаптонурия.
Некоторые
аминокислоты
являются
лекарственными
препаратами.
 -Аминокислоты
Пептиды и белки построены из 20 -аминокислот,
информация о положении которых в белковой
молекуле записана цифровым трёхбуквенным кодом
в ДНК и РНК.

-Аминокислоты - гетерофункциональные
соединения - производные карбоновых кислот, у
которых один атом водорода у -углеродного звена
замещен на аминогруппу.
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

Общий фрагмент
 
  
Основный Кислотный
центр центр

R Радикал
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

I. По строению углеводородного радикала α-аминокислоты делят на 7 групп:

I. Моноаминомонокарбоновые
II. Моноаминодикарбоновые
III. Диаминомонокарбоновые
IV. Гидроксиаминокислоты
V.Серосодержащие аминокислоты
VI. Ароматические
VII. Гетероциклические
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

I. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты
(нейтральные )

H2N  CH2  COOH

Глицин (ГЛИ)
-Аминоуксусная кислота
Боковые радикалы
-аминокислот этой
подгруппы гидрофобные.
Моноаминомонокарбоновые аминокислоты

H2N  CH  COOH

CH3
Аланин (АЛА)
-Аминопропионовая
кислота
Моноаминомонокарбоновые аминокислоты

H2N  CH  COOH
 CH  CH3

CH3

Валин (ВАЛ)
-Амино--метилмасляная
кислота
 Моноаминомонокарбоновые аминокислоты

H2N  CH  COOH

CH2

CH  CH3

CH3
Лейцин (ЛЕЙ)
-Амино--метилвалериановая кислота
 Моноаминомонокарбоновые аминокислоты

H2N  CH  COOH

CH  CH3

CH2

CH3
Изолейцин ( ИЛЕ )
-Амино--метилвалериановая кислота
α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

II. Моноаминодикарбоновые
аминокислоты (кислые)
H2N  CH  COOH
 CH2

COOH

Аспарагиновая кислота (АСП)

-Аминоянтарная кислота
 Моноаминодикарбоновые аминокислоты

H2N  CH  COOH
 CH2

CH2

COOH 

Глутаминовая кислота (ГЛУ)

-Аминоглутаровая кислота
Боковые радикалы
гидрофильные, несут
отрицательный заряд (-OOC
 CH2  ).
 Моноаминодикарбоновые аминокислоты

H2N  CH  COOH

CH2

CONH2
Аспарагин (АСН)

В состав белков
входят амиды данных
кислот.
Моноаминодикарбоновые аминокислоты

 H2N  CH  COOH

CH2

CH2

CONH2
Глутамин (ГЛН)
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
III. Диаминомонокарбоновые аминокислоты
(основные)
H2N  CH  COOH
 CH2


(CH2)3 

NH2
Боковой радикал Лизин (ЛИЗ)
гидрофильный, ,-Диаминокапроновая кислота
ионогенный, несет
положительный заряд
(H3N+  (CH2)4 ).
 Диаминомонокарбоновые аминокислоты

H2N  CH  COOH
 CH2

Аргинин (АРГ) (CH2)2
-Амино--гуанидино- 
валериановая кислота
NH 

C=NH
Боковой радикал гидрофильный, 
ионогенный, несёт NH2
положительный заряд
(H2N+ = C  NH  ( CH2 )3 ).

NH2
α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

IV. Оксиаминокислоты

H2N  CH  COOH

CH2  OH

Серин (СЕР)
-Амино--оксипропионовая кислота
 Оксиаминокислоты

H2N  CH  COOH
 CH  OH

CH3

Треонин (ТРЕ)
-Амино--оксимасляная
Боковые радикалы кислота
гидрофильные,
неионогенные (имеют
спиртовую природу).
 
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

V. Серосодержащие аминокислоты

H2N  CH  COOH
 CH2
 SH
Цистеин (ЦИС)
-Амино--меркаптопропионовая
кислота

Боковой радикал
гидрофильный, ионогенный,
несёт отрицательный заряд
(- S  CH2 ).
 Серосодержащие аминокислоты

H2N  CH  COOH H2N CH  COOH

 
CH2  S  S  CH2

Цистин (ЦИС-ЦИС)
,-Диамино-,-димеркаптопропионовая
кислота

Окисление

Боковой радикал гидрофобный.

 Серосодержащие аминокислоты

H2N  CH  COOH
 CH2
 CH2  S 
CH3

Метионин (МЕТ)
-Амино--метилтиомасляная
кислота

Боковой радикал гидрофобный.

 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

VI. Ароматические -аминокислоты

H2N  CH  COOH

CH2


Фенилаланин (Фен)
-Амино--фенилпропионовая
кислота
Боковой радикал
гидрофобный.
 Ароматические  - аминокислоты

H2N  CH  COOH
.

 CH2


Тирозин (ТИР)

OH
-Амино--параоксифенилпропионовая
кислота
Боковой радикал гидрофильный,
ионогенный, несёт отрицательный
заряд
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
VII. Гетероциклические -аминокислоты
H2N  CH  COOH
 CH2


Гистидин (ГИС)

a -Амино--имидазолил-
HN N N NH пропионовая
 
кислота
Боковой радикал
гидрофильный,
ионогенный несёт
положительный заряд 
H
 Гетероциклические  - аминокислоты

H2N  CH  COOH

CH2

Триптофан (ТРИ)

H
-Амино--индолилпропионовая
Боковой радикал кислота
гидрофобный, неионогенный.
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

II. По способности синтезироваться в организме

аминокислоты делятся на заменимые и
незаменимые.
К незаменимым
аминокислотам
относят: валин,
изолейцин, лейцин,
триптофан,
фенилаланин,
метионин, лизин,
треонин.
Химические свойства пептидов и белков

I. Аминокислоты, пептиды и белки

являются амфотерными соединениями,
содержащими и кислотные группы (–COOH)
и оснóвные группы (–NH2).
 Изоэлектрическая точка белка

Чем больше –COOH, –OH, –SH групп, тем выше

отрицательный заряд, и белок будет проявлять
свойства слабой кислоты.
Преобладание –NH2-групп сообщает белку
основные свойства и положительный заряд.
В сильнокислой среде белок заряжается
положительно, в сильнощелочной отрицательно.
 Изоэлектрическая точка белка (pI)
Молекула белка имеет электрический заряд.
В нейтральной среде заряд белковой молекулы
определяется соотношением количества свободных
групп –COOH, –OH, –SH и –NH2 и степенью их
диссоциации.
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

В сильнокислой среде преобладает катионная форма,

в сильнощелочной - анионная.
+ +
-H -H
CH3 CH COOH CH3 CH COO - CH3 CH COO-
+ + + +
NH3 +H NH3 +H NH2

Катионная Цвиттер-ион Анионная

форма форма
Сильнокислая Нейтральная Сильнощелочная
среда среда
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

Значение pH, при котором концентрация

диполярных ионов максимальна, а минимальные
концентрации катионных и анионных форм -
аминокислоты равны, называется
изоэлектрической точкой (pI).

В изоэлектрической точке суммарный заряд

молекулы кислоты равен 0.
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

Для моноаминомонокарбоновых кислот pI ≈ 5-6,

pI моноаминодикарбоновых кислот (Asp, Glu) ≈ 3,
pI диаминомонокарбоновых кислот (His, Lys, Arg) ≈ 8-11.
Если pH меньше pI, AK имеет положительный заряд и
движется к катоду. Если pH больше pI, AK имеет
отрицательный заряд и движется к аноду. Диполярные
ионы не перемещаются в электрическом поле.
 α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия

На этом основано разделение

-аминокислот методом
электрофореза.
 Номенклатура
Названия -аминокислот строятся по рациональной
и заместительной номенклатуре ИЮПАК, но обычно
используются их тривиальные названия:


CH2 CH COOH
OH NH2
a-амино-b-гидроксипропионовая
кислота
2-амино-3-гидроксипропановая кислота
серин
 Стереоизомерия

α - Аминокислоты - соединения, обладающие

оптической активностью. Исключение составляет
глицин:
H2N  CH2  COOH
Зеркало Венеры, 1898,
Edward Jones.
Все объекты на этой
картине имеют зеркальные
отображения.
 Изомерия
Структурная изомерия
CH3 CH3
CH CH2 CH COOH CH CH COOH
CH3 NH2 CH3 CH2 NH2

лейцин изолейцин

 
CH3 CH COOH CH2 CH2 COOH
NH2 NH2
аланин b-аланин
 Стереоизомерия

Относительная конфигурация -
аминокислот определяется по
положению –NН2 группы у α-
углеродного звена. Расположение
аминогруппы слева соответствует L-,
справа – D-конфигурации.

Почти все природные -

аминокислоты принадлежат
к L-ряду.
 Оптическая изомерия
 Аминокислоты относят к D- или L- ряду.
 Если в стандартной проекции Фишера (карбоксильная группа
вверху) аминогруппа у ближайшего к карбоксильной группе
ассиметричного атома углерода находится справа, то кислота
относится к D- ряду, а если слева – то к L- ряду. Все АМК,
входящие в состав белков, представляют собой L- изомеры.
 Стереоизомерия

COOH COOH
Формулы Фишера
H NH2 H2N H

R R

COOH COOH  
 
H NH2 H2N H
 Формулы с
R R клиновидными
связями

D-аминокислота L-аминокислота
 Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия, классификация

COOH COOH

CH3
CH3
L - треонин D - треонин

COOH COOH

CH3 CH3
L - алло-треонин D - алло-треонин
В состав белков входит L - треонин.
 Физические свойства
-Аминокислоты - кристаллические вещества.
Имеют высокие температуры плавления (выше
200 С), нелетучие, растворимые в воде и
нерастворимые в неполярных органических
растворителях.
Способность -аминокислот растворятся в
воде является важным фактором обеспечения их
биологического функционирования - с нею
связаны всасываемость -аминокислот, их
транспорт в организме и т.п.
Химические свойства
-Аминокислоты - амфотерные соединения.
I. Реакции по группе -COOH
1. Солеобразование:

CH3 CH COOH + NaOH CH3 CH COONa + H2O

NH2 NH2

аланин 2-аминопропионат натрия

 Химические свойства

Реакции по группе - COOH

2. Реакция этерификации
HCl газ
R CH COOH + CH3OH R CH COOCH3 + H2O
NH2 NH2

Метиловый эфир аминокислоты

Используется для защиты карбоксильной группы

в синтезе пептидов
 Химические свойства

II. Реакции по группе –NH2:

1. Солеобразование

CH3 CH COOH + HCl CH3 CH

+
COOH Cl
NH2 NH3

аланин гидрохлорид
аланина
 Химические свойства
Реакции по группе –NH2:

Взаимодействие с Cu(OH)2

2 CH3 CH COOH + Cu(OH)2

NH2
O O NH2 CH3
C
Cu + 2 H2O
C
H3C NH2 O O

Хелатная соль меди

 Химические свойства
Реакции по аминогруппе
2.Ацилирование
O
R CH COOH + CH3 C R CH COOH + HCl
Cl
NH2 NH
Хлористый ацетил C O
(Ацетилхлорид) ацетил
CH3
N-ацетиламинокислота
 Химические свойства

II. Биологически важные химические реакции:

1. Декарбоксилирование - путь образования биогенных
аминов из -аминокислот.
Процесс идет с участием ферментов декарбоксилаз:

N N
CH2 CH COOH декарбоксилаза
CH2 CH2
N N
NH2 NH2
H CO2 H
гистидин гистамин
 Химические свойства

Декарбоксилирование

CH2 CH COOH CH2 CH2

NH2 декарбоксилаза NH2
N N
H H
CO2
триптофан триптамин
 Химические свойства

2. Дезаминирование - это реакция удаления

аминогруппы путем окислительного,
восстановительного, гидролитического или
внутримолекулярного дезаминирования.
В организме преобладает путь окислительного
дезаминирования: с участием ферментов
дегидрогеназ и кофермента - НАД+.
 Химические свойства

3. Трансаминирование (переаминирование) - это путь

синтеза необходимых -аминокислот из -
кетонокислот.
При этом донором аминогруппы является -АК,
находящаяся в избытке, а акцептором аминогруппы -
кетонокислоты (ПВК, ЩУК, -кетомаслянная кислота).
Процесс происходит с участием фермента -
трансаминазы и кофермента пиридоксальфосфата.
 Химические свойства

Трансаминирование
R CH COOH + 1
R C COOH
Трансаминаза
NH2 O

Аминокислота I Кетокислота I
1
R C COOH + R CH COOH
O NH2

Кетокислота II Аминокислота II
 Химические свойства

Трансаминирование

Процесс трансаминирования связывает обмен белков и

углеводов в организме, регулирует содержание и синтез
заменимых -аминокислот.
 БЕЛКИ –
биополимеры, структурными
единицами которых (мономерами)
являются α
аминокислоты, соединённые
между собой пептидными связями.
20 аминокислот, из которых
построены все белки, называются
протеиногенными.
 Функции белков
• Каталитические (ферменты)
• Регуляторные (гормоны)
• Рецепторая (мембранные, цитозольные и
др. рецепторы)
• Транспортные (Нb, трансферрин)
• Защитные (Ig, шапероны)
• Сократительные (актин, миозин)
• Структурные (коллаген, эластин)
• Питательные (казеин, овальбумин)
Элементарный состав белков, %
• Углерод – 49-55
• Кислород – 21-23
• Азот – 16
• Водород – 6-8
• Сера – 0,2-3
• Фосфор – 1-2
• Микроэлементы (Cu, Mn,
Zn, J, Fe и др. - 0,00001-
0,2)
 Молекулярная масса (округленная)
некоторых белков
• Инсулин - 5 000
• Рибонуклеаза - 13 000
• Миоглобин – 17 000
• Яичный альбумин – 44 000
• Глобулин сыворотки – 176 000
• Миозин кролика – 450 000

Супрамолекулярные биохимические системы (СБС) :

• Актомиозин – 5 000 000
• Вирус табачной мозайки – 59 000 000
• Респираторный вирус – 323 000 000
 Классификация производных аминокислот

• 2-10 аминокислотных остатков –

пептид,
• 10-100 ─" ─ полипептид,
• > 100 ─" ─ белок

Молекулярная масса белков

от 10000 Да до нескольких миллионов Да
 Пептиды и белки

Схема образования пептидов

O H
NH2 CH C H N CH COOH
R OH R -H2O

O H
NH2 CH C N CH COOH
R R дипептид

Пептидная связь
 Образование пептидов

O H O H

NH2 CH C H N CH C H N CH COOH
OH OH -H2O
CH3 CH CH2 CH2
OH

Треонин Фенилаланин OH

O H O H Тирозин

NH2 CH C N CH C N CH COOH
CH3 CH CH2 CH2
OH

Треонил-Фенилаланил-Тирозин OH
Трипептид:

O H O H
NH2 CH C N CH C N CH COOH
CH2 CH3 CH2
CH2 SH
COOH

Глутамил-аланил-цистеин
 Пептиды и белки

Названия пептидов строятся путём

последовательного перечисления
аминокислотных остатков, начиная с N-конца, с
добавлением суффикса -ил, кроме последней С-
концевой аминокислоты, для которой
сохраняется её полное название. Для остатка
аспарагиновой кислоты используется название
аспартил.
 Химические свойства

По месту пептидных связей молекулы белков

гидролизуются:
а) in vivo с участием ферментов - пептидаз. Среди
пептидаз выделяют:
- эндопептидазы, расщепляющие связи внутри макромолекулы;
- экзопептидазы, отщепляющие N- или C- концевую -
аминокислоту.
В организме белки расщепляются полностью, т.к. для
жизнедеятельности необходимы только свободные -
аминокислоты.
 Химические свойства пептидов и белков

б) Гидролиз in vitro происходит в

сильнокислой или сильнощелочной
среде и используется для расшифровки
состава белков. В настоящее время
расшифрован состав 1500 белков, в том
числе ферментов и гормонов.
 Классификация пептидов и белков
II. По составу белки делят на простые
(неконъюгированные) и сложные
(конъюгированные). Сложные белки состоят из
белковой и небелковой простетической группы.
По ряду характерных свойств простые белки
можно разделить на несколько подгрупп:
альбумины, глобулины, гистоны, протамины,
проламины, склеропротеины.
К сложным белкам относятся: фосфопротеины,
нуклеопротеины, хромопротеины,
гликопротеины, липопротеины.
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ:
Простые белки – протеины
Состоят только из аминокислот
1) гистоны
2) протамины
3) проламины
4) глютелины
5) альбумины
6) глобулины
7) склеропротеины
 Гистоны
Белки, входящие в состав хроматина.
У животных выделяют 5 главных типов:
Н1, Н2a, H2b, H3, H4
Молек.масса – 12 - 24 кДа
ИЭТ (рI) – 9 - 12 (основные)
В природе соединены с ДНК.
1) Структурная роль: участвуют в «упаковке» ДНК
2) Регуляторная роль: регуляции передачи
генетической информации от ДНК к РНК.
Соотношение в хроматине ДНК : гистоны (1 : 1).
 Протамины
Молек. масса – 5 кДа
ИЭТ (рI) – рН 9,0 - 12,0
На 60 – 85 % состоят из
диаминомонокарбоновых кислот
(аргинин, лизин).
Содержатся в половых клетках.
Регулируют скорость биосинтеза
белков.
 Проламины

Белки зерен злаков.

Молек.масса – 28 - 50 кДа.
ИЭТ (рI) – рН 4 - 5.
Содержат 25 – 45% глютаминовой кислоты
Растворимы в спирте.
Образуют клейковину зерна.
Глиадины содержатся в зернах пшеницы и ржи.
Гордеины содержатся в зернах ячменя.
Зеины содержатся в зернах кукурузы.
Авенины содержатся в зернах овса.
 Глютелины

Белки зерен.
ИЭТ (рI) - 6 - 8
Содержание пролина – 10 -15%,
глютаминовой кислоты ~30%.
Глютелин (пшеница), оризенин (рис) и
др.
 Глобулины
Молек.масса – от 100 кДа до 5 МДа
ИЭТ (рI) - 5,5 - 7,3
Содержат глицина в 3 раза больше, чем у
альбумина.
Нерастворимы в воде, но растворимы в слабых
солевых растворах.
Осаждаются при полунасыщении раствора
(NH4)2SO4
Разновидности: сывороточный, яичный, молочный и
др.
При электрофорезе – идут вслед за альбуминами.
Основные фракции: α-, β- и γ- (антитела).
 Альбумины
Молекулярная масса – 66 кДа
ИЭТ (рI) – 4,7 («кислые»)
Содержат мало глицина, но много лейцина.
Хорошо растворимы в воде (гидрофильны).
Осаждаются – при 100% насыщении раствора
(NH4)2SO4
При электрофорезе перемещаются первыми.
Разновидности:
сывороточный (сероальбумин),
молочный (лактальбумин),
яичный (овоальбумин).
 Склеропротеины
Фибриллярные белки опорных тканей (кости,
хрящи, сухожилия, шерсть, копыта).
Растворимость – нерастворимы в воде.
Содержат много серосодержащих аминокислот
(цистеин, цистин).
Представители: коллаген, эластин, фиброин,
кератин.
Высокая прочность и эластичность.
Труднопереваримы.
«Неполноценные» белки
 Сложные белки

1) хромопротеины
2) нуклеопротеины
3) липопротеины
4) фосфоропротеины
5) гликопротеины
6) металлопротеины
 Сложные белки
Простой белок + небелковое вещество
(простетическая группа)

1) хромопротеины
(простой белок + окрашенное вещество)

2) нуклеопротеины
(простой белок + нуклеиновая кислота)

3) липопротеины (простой белок + липид)

4) Фосфоропротеины
(простой белок + фосфорная кислота)

5) гликопротеины (простой белок + углевод)

6) Металлопротеины
(простой белок + металл)
Уровни структурной организации белка
 Первичная структура

Первичная структура – последовательность

аминокислотных остатков в молекуле белка
или пептида:
NH2-Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH.

Первичная структура определяет уровни

структурной организации белка.
 Первичная структура

20 аминокислот могут дать примерно

1000000000000000000000000000000000000000000000000
0000000000000000000000000000000000000000000000000
0000000000000000000000000000000000000000000000000
0000000000000000000000000000000000000000000000000
00000 белков.

Это астрономическое число – число гугол умноженное

на число гугол
(число гугол – это 10100)
Первичная структура определяет:
• Физико-химические свойства (размер, массу,
растворимость, заряд и т.д.)
• Все последующие уровни структурной
организации белка, а следовательно
• Биологическую активность белка
• Видовую и тканевую специфичность белка
Закономерности первичной стуктуры

1. Чем важнее роль белка в процессах

жизнедеятельности, тем разнообразнее его
аминокислотный состав (и, наоборот, чем
примитивнее функция белка, тем беднее
его «аминокислотная корзина»)
 Вторичная структура
Вторичная структура - локальные
высокоупорядоченные конформации
белковой цепи – спирали и
складчатые слои.
Примеры:

Альфа-спираль Бета-складчатый лист

Водородные связи
Вторичная структура также
стабилизуется
дисульфидными мостиками
по месту цистеиновых
остатков.
 Структура b-складчатых слоев

b-Структура образуется из нескольких

полипептидых цепей связанных водородными
связями.
 Структура b-складчатых слоев
Водородные связи

OH
HO CH3 COOH
CH O CH3 O O CH2 O CH2
NH2 CH C N CH C N CH2 C N CH C N CH COOH

...
H
...
H ...
H ...
H

O O O O
NH2 CH C N CH C N CH C N CH C N CH COOH
CH3 CH H CH2 H CH2 H CH3 H CH2
CH3 CH
H3C CH3

OH

Тре-Ала-Гли-Сер-Асп
Вал-Фен-Тир-Ала-Лей
Обозначение вторичной структуры

Укладка a-спиралей и
b-структуры с
образованием
глобулы
Формирование третичной структуры
белка
 Третичная структура

Третичная структура – форма белковой

молекулы; трёхмерная структура белка.
Укладка нерегулярных областей и a и b-структур в
глобулу определяет третичную структуру белка.

Альфа-спираль

Бета-спираль
 Третичная структура

-Аминокислоты в белковой глобуле

взаимодействуют за счёт:
• Ковалентных связей
(дисульфидные –S–S– связи в цистине)
• Ионных связей
(Глу-COO- H3N+-Лиз)
• Водородных связей
(Глу-COO-…HO-Тир)
• Гидрофобных взаимодействий
(Вал, Лей, Иле, Фен)
 Дисульфидные связи в цистине

O O O O
NH CH C N CH C N CH C N CH C N CH COOH
R H R H CH2 H R H R

R H R H CH2 H R H R
OC CH N C CH N C CH N C CH N C CH NH2
O O O O
Дисульфидные связи

Структура лизоцима.

Дисульфидные связи
показаны пунктиром
 Третичная структура
По третичной структуре белки делят на:
глобулярные - для них характерна
-спиральная структура (яичный белок,
ферменты, глобин в составе гемоглобина);
фибриллярные - для них характерна -
структура (белки мышечной ткани - миоинозин,
бетта-кератин волос).

фибрилла
глобула
 Глобулярные белки выполняют функции,
требующие подвижности и, следовательно,
растворимости.
Они участвуют в регуляции жизненных
процессов: гемоглобин переносит кислород из
лёгких в ткани, ферменты катализируют
многочисленные химические реакции,
протекающие в организме, антитела
обеспечивают защиту от чужеродных
организмов и т.д.
 Фибриллярные белки нерастворимы, склонны
к образованию волокон и потому служат
основным строительным материалом животных
клеток.
К числу фибриллярных белков относятся
кератин (в коже, волосах, рогах, ногтях, перьях),
коллаген (в сухожилиях), миозин (в мышцах).
 Третичная структура

Сериновая протеиназа - трипсин Родопсин

 Четвертичная структура
Четвертичная структура - агрегат нескольких белковых
молекул, образующих одну структуру.
Взаимодействия: ионные, водородные, гидрофобные,
ковалентные (дисульфидные).
Протомер - отдельная полипептидная цепь
Субъединица - функциональная единица.

Субъединица
Молекула
гемоглобина состоит
из 4-х субъединиц,
каждая из которых
включает в себя
активный центр – гем.
Субъединицы
удерживаются друг
около друга
гидрофобными
связями.
Олигомерная молекула гемоглобина

субъединицы
(протомеры)
 Четвертичная структура

Фермент состоит из
полипептидных
цепей двух типов
— М (от англ.
muscle - мышца) и
Н (от англ. heart –
сердце).

Лактатдегидрогеназа (КФ 1.1.1.27)

 Различие белкового состава органов и тканей

Орган, ткань Белки

Мышцы Актин, миозин
Соединительная Коллаген, эластин
ткань
Эритроциты Гемоглобин
Плазма крови Фибриноген, альбумины,
иммуноглобулины
Печень Ферритин, ферменты
цикла
мочевинообразования
 Цветные реакции
Биуретовая реакция
  В реакцию вступают все пептиды и
белки, содержащие не менее двух
пептидных связей. Реактив -
свежеприготовленный раствор
гидроксида меди (II). Наблюдается
характерное фиолетовое
окрашивание. Пептиды и белки
реагируют аналогично биурету.
 
 Химические свойства пептидов и белков

Биуретовая реакция

Биурет образуется из мочевины при

медленном нагревании до температуры
150 - 160 С.

O O O O
   
H2N - C - NH2 + H2N - C - NH2  H2N - C - NH - C - NH2
- NH3 Биурет
 Биуретовая реакция

При взаимодействии пептидов в щелочных

растворах с ионами меди (II) образуется хелатный
комплекс (фиолетовое окрашивание).
 Химические свойства пептидов и белков
Нингидринная реакция на  - аминокислоты

Реактив - нингидрин. Продукт реакции

имеет сине-фиолетовый цвет.

O O O
OH
+ RCHCOOH N + RCHO + CO2 + 3H2O
OH
O NH2 O O
 Химические свойства пептидов и белков

Ксантопротеиновая
реакция

Определяет присутствие в
белке ароматических и
гетероциклических
 - аминокислот:
• триптофана,
• фенилаланина,
• тирозина,
• гистидина.
 Химические свойства пептидов и белков
Ксантопротеиновая реакция

Реактив: конц. HNO3

Образуется нитросоединение,
окрашенное в желтый цвет. При
добавлении к нему щёлочи окраска
становится оранжевой.
 Химические свойства пептидов и белков

Реакция Фоля

Это реакция на цистеин и цистин.

 Химические свойства пептидов и белков

Реакция Фоля

При щелочном гидролизе цистеина или цистина

образуется сероводород, который, реагируя со
щелочью, дает сульфиды натрия или калия. При
добавлении ацетата свинца (II) образуется осадок
сульфида свинца( II) серо-черного цвета.
 Вопросы для самоконтроля

1. Приведите классификацию a-аминокислот в

зависимости от характера радикала.
2. Охарактеризуйте химические свойства a-
аминокислот.
3. Перечислите известные Вам цветные реакции на
a-аминокислоты и белки.
4. Какие уровни структурной организации
белков Вы знаете?
Спасибо за
внимание!