Лекция Обмен белков

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования
ПЕТРОЗАВОДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
Осташкова В.В., Зыкина Н.С., Судакова Н.М., Волкова Т.О.

В ПОМОЩЬ ИЗУЧАЮЩИМ БИОХИМИЮ
Учебное пособие
Петрозаводск
Издательство ПетрГУ
2018
УДК 577.1
ББК 28.072
В 118
Печатается по решению редакционно-издательского совета
Петрозаводского государственного университета
Рецензенты:
Барышева О. Ю., д-р мед. наук, профессор кафедры госпитальной терапии медицинского института
Высоцкая Р. У., д-р биол. наук, гл. науч. сотр. лаборатории экологической биохимии Института биологии
КарНЦ РАН
Составители:
В. В. Осташкова, канд. биол. наук;
Н. С. Зыкина, канд. биол. наук;
Н. М. Судакова, канд. биол. наук;
Т. О. Волкова, д-р биол. наук
Осташкова, Валентина Викторовна

В 118 В помощь изучающим биохимию : учебное пособие для студ. мед. спец. / В. В. Осташкова, Н. С. Зыкина, Н. М. Судако-
ва, Т. О. Волкова . — Петрозаводск : Изд-во ПетрГУ, 2018. — 102 с.
ISBN 978-5-8021-3258-6
Настоящее учебное пособие направлено на развитие у студентов компетенции самостоятельной работы с учебным
материалом. Для этого в пособии представлены указания по организации самостоятельной работы студентов при изуче-
нии дисциплины «Биохимия», краткое изложение теоретического материала по некоторым темам для самостоятельной
подготовки к контрольным работам. Учебное пособие предназначено для студентов медицинских специальностей, изу-
чающих базовую дисциплину «Биохимия», которая даёт возможность понять принципы функционирования живых си-
стем.
УДК 577.1
ББК 28.072
© Осташкова В. В., Зыкина Н. С., Н. М. Судакова, Т. О. Волкова, 2018
©Петрозаводский государственный университет, 2018
2
СОДЕРЖАНИЕ
ОТ АВТОРОВ 4
Модуль 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ 5
Модульная единица 1. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ МОНОМЕРНЫХ БЕЛКОВ И ОСНОВЫ ИХ
ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ
I. Задания для внеаудиторной работы
Задание 1. Подготовка к контрольной работе 1 «Строение, классификация и биологическая роль протеиноген-
ных аминокислот» 5
1.1. Аминокислотный состав белков (ЭЧГ) 5
1.2. Примерные варианты контрольной работы 1 10
Задание 2. Проверка компетентности «Основные понятия и термины» 11
Задание 3. Подготовка к коллоквиуму по теме «Строение, свойства и функции белков» 11
II. Задания для аудиторной работы 11
Модуль 2. ЭНЗИМОЛОГИЯ 12
Модульная единица 1. ФЕРМЕНТЫ КАК БЕЛКОВЫЕ КАТАЛИЗАТОРЫ
I. Задания для внеаудиторной работы
Задание 1. Подготовка к контрольной работе 2 «Классификация и номенклатура некоторых ферментов» 12
1.1. Классификация и номенклатура некоторых ферментов (ЭЧГ) 12
1.2. Составление таблицы по номенклатуре ферментов и их роли в метаболических процессах 15
1.3. Примерные варианты контрольной работы 2 «Классификация и номенклатура некоторых ферментов» 16
Задание 2. Провека компетентности «Основные понятия и термины» 16
Задание 3. Подготовка к контрольной работе 3 «Коферментная функция витаминов» 17
3.1. Классификация, номенклатура, строение и биологическая роль витаминов (ЭЧГ) 17
3.2. Оформление таблицы «Основные различия метаболизма жиро- и водорастворимых витаминов» 21
3.3. Составление таблицы «Коферментные функции витаминов» 21
3.4. Примерные варианты контрольной работы 3 «Коферментная функция витаминов» 21
Задание 4. Подготовка к коллоквиуму «Ферменты как белковые катализаторы» 22
МОДУЛЬ 3. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ 23
Модульная единица 1. СОСТАВ, СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ И
НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
I. Задания для аудиторной работы
Задание 1. Подготовка к контрольной работе 4 «Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеи-
новых кислот» 23
1.1. Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот (ЭЧГ) 23
1.2. Примерные варианты контрольной работы 4 28
Задание 2. Проверка компетентности «Основные понятия и термины» 28
Задание 3. Подготовка к коллоквиуму «Матричные синтезы» 28
ПРИЛОЖЕНИЕ
I. Примерные варианты контрольных работ
1. Примеры вариантов к контрольной работе 1 «Строение, классификация и биологическая роль протеиногенных
аминокислот» 29
2. Примеры вариантов к контрольной работе 2 «Классификация и номенклатура некоторых ферментов» 33
3. Примеры вариантов к контрольной работе 3 «Коферментная функция витаминов» 43
4. Примеры вариантов к контрольной работе 4 «Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеино-
вых кислот» 47
II. Вопросы для подготовки к блиц опросам
1. Вопросы блиц опроса по теме «Строение, свойства и функциии белков» 48
2. Вопросы блиц опроса по теме «Ферменты как белковые катализаторы» 49
III. Примерные варианты билетов к коллоквиумам
1. Примерные варианты билетов к коллоквиуму по теме «Строение, свойства и функции белков» 49
2. Примерные варианты билетов к коллоквиуму по теме «Ферменты как белковые катализаторы» 50
Список рекомендуемой литературы 52
3
ОТ АВТОРОВ
Учебное пособие предназначено студентам медицинского института, обучающихся по специальностям «Лечебное де-
ло», «Педиатрия» и «Фармация».
Основной задачей пособия является формирование у студентов навыков системного подхода к изучению биохимии.
Учитывая возрастающую роль самостоятельной работы в учебном процессе, большое внимание уделено организации
различных видов самостоятельной работы студентов (СРС), её оптимизации и повышению эффективности.
В соответствии с современной модульной технологией структуризации весь курс биологической химии подразделяет-
ся на 14 модулей. На начальных этапах изучения дисциплины (темы «Строение, свойства и функции белков», «Энзимо-
логия» и «Матричные биосинтезы») студенты знакомятся с основными видами самостоятельной работы, принципами её
организации, различными формами оценки и контроля знаний. В приложении содержится необходимая для подготовки
информация – примерные варианты контрольных работ, вопросы для подготовки к блиц опросу, примеры билетов к кол-
локвиумам. Однако весь представленный в пособии методический материал касается лишь первых трех модулей курса
биохимии, и опыт, приобретенный на этом этапе освоения дисциплины, служит базовой основой для дальнейших дей-
ствий, своего рода «путеводителем» (Vader mecum) в лабиринте многочисленных проблем, которые могут возникнуть у
студентов при самостоятельном планировании работы.
Прежде чем приступить к составлению индивидуального плана по остальным 10 модулям (с 4-го по 13), необходимо
ознакомиться с теми задачами, которые стоят перед студентом на каждом этапе изучения биохимии, и что он должен
знать и уметь в конечном итоге. План может быть построен по общему принципу:
• номер и название модуля;
• структурные единицы модуля;
• формы контроля знаний (и даты исполнения);
• источники информации;
• задания для внеаудиторной работы;
• задания для аудиторной работы.
Безусловно, при планировании СРС необходимо учитывать индивидуальные способности студента, усложняя и рас-
ширяя те блоки и виды работы, которые дают наилучший результат, позволяют проявить креативность и полнее рас-
крыть творческий потенциал. Например, задания по проверке компетентности «Подготовка к блиц опросу» можно сде-
лать более сложными, заменяя рубрику «Подготовка ответов на вопросы» на «Составление вопросов и ответов на них».
Использование современных образовательных технологий (составление схем, подготовка мультимедийных файлов, вы-
полнение проектных заданий, подготовка докладов, рефератов) для изучения обменных процессов, молекулярных основ
развития патологических состояний будет способствовать более успешному усвоению фундаментальных основ биохи-
мии и использованию полученных знаний в своей профессиональной деятельности.
Дерзайте, уважаемые студенты! Желаем Вам успехов и творческих удач!
4
МОДУЛЬ I
СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Модульная единица 1. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ МОНОМЕРНЫХ БЕЛКОВ И ОСНОВЫ ИХ ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ
Формы текущего контроля и оценки знаний:
1. Контрольная работа 1 по теме «Строение, классификация и биологическая роль протеиногенных аминокислот».
2. Блиц опрос по теме «Строение, свойства и функции белков».
3. Коллоквиум по теме «Строение, свойства и функции белков».
4. Самостоятельная проверка знаний по тестам.
Источники информации:
Основная литература:
1. Биохимия : учебник / под ред. Е. С. Северина. – Москва : ГЭОТАР-Медиа, 2016. – С. 9–73.
2. Биологическая химия с упражнениями и задачами : учебник / под ред. Е. С. Северина. – Москва : ГЭОТАР-
Медиа, 2016. – С. 15–64.
Дополнительная литература:
3. Осташкова, В.В. Биологическая химия : рабочая тетрадь для студентов I-II курсов медицинского факультета,
обучающихся специальностям «Лечебное дело» и «Педиатрия» / В. В. Осташкова, Н. С. Зыкина, О. В. Курмыш-
кина. – Петрозаводск : Изд-во ПетрГУ, 2012. – С.142–144.
Конспекты лекций.
I. ЗАДАНИЯ ДЛЯ ВНЕАУДИТОРНОЙ РАБОТЫ
Задание 1. Подготовка к контрольной работе 1 «Строение, классификация и биологическая роль протеиногенных
аминокислот».
Тема «Аминокислотный состав белков. Строение, классификация и биологическая роль протеиногенных аминокислот»
предлагается студентам для самостоятельного изучения. Во время выполнения задания необходимо, кроме основной ли-
тературы, ознакомиться с элективной частью главы (ЭЧГ) и примерными вариантами контрольной работы.
1.1. Аминокислотный состав белков (ЭЧГ)
Историческая справка. Первая аминокислота – глицин, была выделена в 1820 г. методом кислотного гидролиза желати-
на, полностью расшифрован аминокислотный состав белков в 1938 г., когда была идентифицирована последняя из 20
протеногенных аминокислот – треонин.
Номенклатура аминокислот. Аминокислоты – производные карбоновых кислот, в молекуле которых атом водорода у
углерода, стоящего в -положении, замещён аминогруппой. Общая формула L-изомеров аминокислот:
COOH
H2N CH
R
Каждая аминокислота имеет тривиальное, рациональное и сокращённое трёх- или однобуквенное обозначение,
например, глицин (аминоуксусная кислота), Гли, G.
В биохимии чаще всего применяют тривиальное и сокращённое обозначение. Тривиальное название в большинстве
случаев связано с источником выделения или свойствами аминокислоты, например:
• серин входит в состав фиброина шёлка (от лат. serius – шелковистый),
• тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros – сыр),
• глутамин выделен из клейковины злаковых (от лат. gluten – клей),
• цистеин – из камней мочевого пузыря (от греч. kystis – пузырь),
• аспарагиновая кислота – ростков спаржи (от лат. asparagus – спаржа),
• глицин от греч. glykos – сладкий.
Сокращённое обозначение чаще всего используют для изображения последовательности аминокислот в полипептидной
цепи.
Классификация аминокислот. Существует несколько видов классификаций, но для понимания роли аминокислот в об-
менных процессах в организме, в формировании пространственной структуры и функционирования белков наиболее
важны классификации, основанные:
• на химической природе боковой цепи (R),
• на полярности радикала,
• на способности аминокислот синтезироваться в организме.
Аминокислоты различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-
углеродному атому.
В зависимости от полярности радикалов аминокислоты подразделяют на 4 группы (табл. 1):
• аминокислоты с неполярными радикалами, или гидрофобные, содержат метильную группу (–CH3), алифатиче-
ские цепи или ароматические циклы;
• аминокислоты с полярными, незаряженными радикалами содержат гидроксильную (–OH), амидную (–CONH2)
или тиогруппу (–SH);
5
• аминокислоты с полярными анионогенными радикалами, отрицательно заряженные, содержат карбоксильную
группу (–COO–);
• аминокислоты с полярными катионогенными радикалами, положительно заряженные, содержат амино- (–
NH3+), имино- (=NH2+) или гуанидиловую группу (H2N–C=NH2+).
Таблица 1
Классификация аминокислот (по полярности радикалов)
Название аминокислоты
№п/п трёхбуквенное Формула аминокислоты
тривиальное
обозначение
1. Гидрофобные аминокислоты
(с неполярными радикалами)
1 Глицин Гли H2N CH2 COOH
2 Аланин Ала H2N CH COOH
CH3
3 Валин Вал H2N CH COOH
HC CH3
CH3
4 Лейцин Лей H2N CH COOH
CH2
H3C CH
CH3
5 Изолейцин Иле H2N CH COOH
HC CH3
CH2
CH3
6 Метионин Мет H2N CH COOH
CH2
CH2 S CH3
7 Фенилаланин Фен H2N CH COOH
CH2
8 Триптофан Три H2N CH COOH

CH2
N
H
9 Пролин Про HN COOH
2. Аминокислоты с полярными незаряженными ра-

дикалами
10 Серин Сер H2N CH COOH
CH2OH
11 Треонин Тре H2N CH COOH
CHOH
CH3
12 Тирозин Тир H2N CH COOH
CH2
OH
13 Цистеин Цис H2N CH COOH
CH2SH
14 Аспарагин Асн H2N CH COOH
CH2
CONH2
15 Глутамин Глн H2N CH COOH
(CH2)2
CONH2
6
3. Отрицательно заряженные аминокислоты
16 Аспарагино- Асп H2N CH COOH
вая кислота CH2
(аспартат) COOH
17 Глутаминовая Глу H2N CH COOH
кислота (глу- (CH2)2
тамат) COOH
4. Положительно заряженные аминокислоты
18 Лизин Лиз H2N CH COOH
(CH2)4
NH2
19 Аргинин Арг H2N CH COOH
(CH2)3
NH
C NH
NH2
20 Гистидин Гис H2N CH COOH

CH2
N
N
H
По способности синтезироваться в организме аминокислоты подразделяют на:

• заменимые аминокислоты синтезируются в организме (Гли, Ала, Сер, Глу, Глн, Асп, Асн, Про);
• незаменимые не способны синтезироваться в организме и обязательно должны поступать с пищей (Три, Фен,
Лиз, Тре, Мет, Лей, Иле, Вал);
• частично заменимые образуются, как промежуточные метаболиты биохимических процессов (например, Арг и
Гис);
• условно заменимые синтезируются из незаменимых (Тир, Цис).
Физико-химические свойства аминокислот:
• Растворимость обусловлена способностью гидрофильных радикалов взаимодействовать с водой (гидратиро-
ваться). Такие радикалы содержат анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы;
хуже растворяются гидрофобные аминокислоты, содержащие в боковой цепи метильные группы, алифатиче-
ские цепи или циклы (табл. 1).
• Оптическая активность аминокислот обеспечивается наличием асимметрического атома углерода (исключе-
нием является Гли). Количество стереоизомеров зависит от количества асимметрических атомов углерода и
рассчитывается по формуле 2n, где n – количество асимметрических атомов углерода. Большинство аминокис-
лот содержит один асимметрический атом углерода, поэтому они могут существовать в виде L- и D-
стереоизомеров. В состав белков человека входят в основном аминокислоты L-ряда.
• Амфотерные свойства аминокислоты проявляют из-за присутствия в их структуре функциональных групп,
обуславлявающих кислотные и основные свойства. Заряд аминокислоты, а также свойства, которые она может
проявлять, во многом зависит от рН среды – при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде
большинство аминокислот (кроме Гли) находятся в виде биполярных ионов. Величина рН, при которой сум-
марный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых
аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомонокарбоновых – больше 7, моноаминодикарбоновых –
меньше 7.
• Химические свойства аминокислот подразделяются на 4 группы:
a) кислотные свойства обусловлены наличием карбоксильной группы;
b) основные – наличием аминогруппы;
c) свойства, обусловленные взаимодействием амино-
и карбоксильной группы;
d) свойства, обусловленные присутствием функциональных групп в боковой цепи.
Функции аминокислот. В настоящее время известно более 300 аминокислот, они могут выполнять разнообразные функ-
ции:
• входят в состав всех белков – таких аминокислот 20, и они называются стандартными, или протеиногенными;
• входят в состав только определённых белков (например, оксипролин и 5-оксилизин входят в состав коллагена;
десмозин – в состав эластина);
• присутствуют в некоторых соединениях небелковой природы (например, -аланин входит в состав пантотеновой
кислоты и необходим для синтеза КоА-SH);
• могут быть промежуточными метаболитами обменных процессов (например, орнитин и цитруллин образуются в
печени в результате обезвреживания аммиака и превращения его в мочевину);
• используются для синтеза биологически активных соединений (биогенных аминов, нейромедиаторов);
• являются источником синтеза азотсодержащих соединений (полиаминов, нуклеотидов и нуклеиновых кислот);
7
• некоторые аминокислоты могут быть донорами определённых функциональных групп – сульфатной (цистеин),
одноуглеродных фрагментов (метионин, глицин и серин), аминогруппы (глутамин, аспарат);
• углеродный скелет аминокислот может использоваться для синтеза глюкозы и липидов – такие аминокислоты
называются гликогенными и кетогенными, соответственно.
В зависимости от путей превращения в глюкозу (промежуточного метаболита) гликогенные аминокислоты подразделя-
ются на 5 групп:
1. Гли, Ала, Сер, Цис, Три превращаются сначала в ПВК, затем – в глюкозу;
2. Глу, Глн, Про, Арг, Гис – в α-кетоглутарат;
3. Тре, Мет, Вал, Иле – в сукцинил- КоА;
4. Фен, Тир – в фумарат;
5. Асн и Асп – в ЩУК.
Кетогенные аминокислоты (например, Лей) сначала превращаются в ацетил-КоА, а затем в кетоновые тела. Катабо-
лизм некоторых аминокислот (Три, Фен, Тир и Иле) приводит к образованию соединений, которые могут использоваться
для синтеза и глюкозы, и кетоновых тел. Они называют смешанными или глико-кетогенными.
Роль аминокислот в формировании структурной организации белков. Белки представляют собой биополимеры, состо-
ящие из α-аминокислот, соединённых пептидной (амидной) связью. При синтезе пептида α-карбоксильная группа одной
аминокислоты взаимодействует с α-аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи:
O O
H H H
H2N C C N C C N C COOH
H H
R' R'' R'''
Определённая последовательность (или порядок чередования) аминокислотных остатков в полипептидной цепи называ-
ется первичной структурой белка.
Пептидные связи, образующие первичную структуру, ковалентные, прочные, и для их химического неферментативного
гидролиза требуются жёсткие условия (например, кипячение с концентрированными кислотами при температуре 1100С в
течение 24 часов). В живой клетке пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, назы-
ваемых протеазами или пептидилгидролазами. Процесс гидролиза белка под воздействием протеаз называется протео-
лизом. В зависимости от локализации процесса протеолиз может быть:
• внутриполостным (например, переваривание белков в желудочнокишечном тракте);
• внеклеточным (лежит в основе таких процессов, как свёртывание крови, фибринолиз);
• внутриклеточным (метаболизм белка в лизосомах и цитоплазме клетки).
Конформация белков, или укладка цепи в виде трёхмерной пространственной структуры, осуществляется в резуль-
тате взаимодействия функциональных групп, расположенных в радикалах аминокислотных остатков. Различают три
уровня укладки пространственной структуры белков – вторичный, третичный и у олигомеров, дополнительно, четвер-
тичный.
Вторичная структура белка – это способ укладки цепи в пространстве в виде спирали, формируется в результате
образования водородных связей между функциональными группами (–С=О и –NH–) пептидного остова. Пептидная цепь
может приобретать регулярные структуры – α-спираль, β-складчатый листок, β-изгиб, и нерегулярную конфор-
мацю. Препятствуют спирализации пролин и аминокислоты с объёмными радикалами (например, содержащие аромати-
ческие циклы).
Третичная структура белка – это способ укладки цепи в пространстве в виде глобулы или фибриллы, образуется за
счёт взаимодействия между радикалами аминокислот, находящихся в цепи на значительном расстоянии друг от друга.
При этом образуются различные типы связей. Ионная связь возникает между положительно и отрицательно заряженны-
ми функциональными группами, водородная связь между гидрофильной незаряженной и любой другой гидрофильной
группой, гидрофобное взаимодействие возникает между гидрофобными радикалами, дисульфидная связь образуется в
результате окисления SH-групп цистеина и их взаимодействия друг с другом.
В природе распространены 2 вида третичной структуры – глобулярная и фибриллярная. У большинства белков, тре-
тичная структура которых изучена, преобладает глобулярная пространственная структура. Гидрофобные радикалы
аминокислот образуют гидрофобные взаимодействия и межмолекулярные ван-дер-вальсовы связи внутри белковой мо-
лекулы, формируя плотное гидрофобное ядро. Гидрофильные ионизированные и неионизированные радикалы в основ-
ном располагаются на поверхности белковой молекулы и определяют её растворимость в воде.
Если молекула белка состоит из нескольких цепей, то способ укладки нескольких цепей в пространстве называется
четвертичной структурой белка. Вся молекула называется олигомером, каждая цепочка – протомером, а структурно
и функционально обособленная часть олигомера – субъединицей. Очень важно не путать 2 понятия протомер и моно-
мер. Мономер – это две и более цепочки, соединённые дисульфидными связями, например, молекула инсулина состоит
из двух цепочек А и В, соединённых двумя дисульфидными связями – следовательно, в молекуле белка два протомера,
которые образуют один мономер.
Роль аминокислотного состава в функционировании белков. Конформация белка, обеспечивающая выполнение функ-
ции, называется нативной структурой. Аминокислотный состав белков и порядок чередования аминокислотных остат-
ков в цепи определяют особенности формирования пространственной структуры белка и его функционирования, специ-
фичность взаимодействия с лигандом. Взаимодействие осуществляется по принципу комплементарности между функци-
ональными группами определённых аминокислотных остатков в активном центре белка и соответствующих групп в
молекуле лиганда. В активный центр, как правило, входят аминокислотные остатки, содержащие полярные радикалы.
8
Каждая аминокислота по-своему уникальна и кроме протеиногенной функции выполняет множество других (табл. 2).
Таблица 2
Наиболее важные функции протеиногенных аминокислот
Название
№п/п Функции
аминокислоты
1 Глицин • протеиногенная;
• гликогенная (Гли→Сер→ПВК→глюкоза);
• донор одноуглеродных фрагментов, необходимых для синтеза пирро-
ла, пуринсодержащих (нуклеотидов, нуклеиновых кислот) и гемсо-
держащих соединений (гемоглобина), холина (ацетилхолина – медиа-
тора парасимпатической системы) и креатина (креатинфосфат участ-
вует в мышечном сокращении);
• входит в состав трипептида – глутатиона;
• медиатор ЦНС (тормозное действие);
• участвует в синтезе желчных кислот;
• источник Сер.
2 Аланин • протеиногенная;
• гликогенная; (Ала→Сер→ПВК→глюкоза);
• в скелетной мышце образуется из пирувата в процессе обезврежива-
ния аммиака и его транспорта в печень.
3 Серин • протеиногенная;
• гликогенная (Сер→ПВК→глюкоза);
• входит в состав активных центров белков (например, сериновых про-
теаз);
• необходим для синтеза фосфопротеинов, фосфолипидов и сфинголи-
пидов;
• источник цистеина.
4 Цистеин • протеиногенная;
• гликогенная (Цис→Сер→ПВК→глюкоза);
• входит в состав активных центров ферментов;
• участвует в формировании пространственной структуры белков, обра-
зуя дисульфидные связи;
• тиольная группа цистеина участвует в окислительно-
восстановительных реакциях, способна связывать тяжёлые металлы и
неметаллы (например, Se);
• является донором сульфид- и сульфат-группы, необходим для синтеза
серосодержащих соединений (таурина, меркаптоэтиламина, КоА-SH);
• входит в состав глутатиона;
• содержится в хрусталике глаза, применяется в медицинской практике
для профилактики катаракты.
5 Треонин • протеиногенная;
• гликогенная (Тре→сукцинил-КоА→глюкоза);
• необходим для синтеза фосфопротеинов;
• входит в состав активного центра ферментов.
6 Метионин • протеиногенная (особенно много в казеине молока);
• гликогенная (Мет→сукцинил-КоА→глюкоза);
• донор метильной группы (в виде S-аденозин-метионина), необходима
для синтеза холина и фосфолипидов.
7 Валин, • протеиногенные;
8 Лейцин • гликогенные (Вал, Иле→сукцинил-КоА→ глюкоза);
9 Изолейцин • кетогенные (Лей, Иле);
• участвуют в образовании гидрофобных связей в белках.
10 Глутамат Глу:
11 Глутамин • протеиногенная;
• гликогенная (Глу→-кетоглутарат→ЩУК→глюкоза);
• входит в состав активного центра ферментов;
• необходима для синтеза глутатиона;
• участвует в обезвреживании аммиака;
• источник -аминомасляной кислоты, которая как нейромедиатор
улучшает функцию головного мозга; в медицинской практике назна-
чают при лечении заболеваний ЦНС, психических расстройствах,
дистрофии мышц;
Глн образуется из глутамата и выполняет схожие функции, кроме того яв-
ляется донором аминогруппы, что используется в синтезе пуриновых
оснований, и транспортной формой аммиака в крови.
9
12 Аспартат • протеиногенные;
13 Аспарагин • гликогенные (Асн→Асп→ЩУК→глюкоза);
• входят в состав активного центра ферментов;
• необходимы для синтеза пиримидиновых оснований;
• аспартат – донор аминогруппы;
• аспартат участвует в обезвреживании аммиака;
• аспартат участвует в малат-аспартатном челночном механизме.
14 Фенилаланин Фен:
15 Тирозин • протеиногенная;
• гликогенная (Фен→фумарат→глю);
• кетогенная;
• необходим для синтеза гормонов мозгового слоя надпочечников (ад-
реналина и норадреналина), щитовидной железы (Т3, Т4) и меланина;
Тир образуется из фенилаланина и выполняет те же функции, кроме того,
входит в активный центр ферментов.
16 Лизин • протеиногенная;
• источник нестандартных аминокислот, входящих в состав коллагена
(5-гидроксилизин), эластина (десмозин) и миозина (N-метиллизин);
• источник трупного яда – кадаверина.
17 Аргинин • протеиногенная (особенно много в эмбриональных тканях и опухоле-
вых клетках);
• источник образования NO, участвующего в регуляции апоптоза, деле-
ния и дифференцировки клеток;
• участвует в синтезе мочевины;
• необходим для синтеза аргининфосфата и креатинфосфата, участву-
ющих в сокращении скелетных мышц.
18 Гистидин • протеиногенная;
• гликогенная (Гис→Глу→α-кетоглутарат→глюкоза);
• входит в состав активного центра ферментов;
• источник биогенного амина – гистамина (медиатор воспаления, рас-
ширяет кровеносные сосуды, понижает давление);
• необходим для синтеза экстрактивных веществ скелетной мышцы –
карнозина и анзерина (увеличивают амплитуду сокращения мышцы
после утомления).
19 Триптофан • протеиногенная;
• гликогенная (Три→ПВК→глюкоза);
• источник витамина РР, НАД+, НАДФ+;
• источник биогенных аминов – серотонина и триптамина, а также гор-
мона эпифиза – мелатонина.
20 Пролин • протеиногенная (больше всего в коллагене);
• гликогенная (Про→α-кетоглутарат→глюкоза);
• дестабилизирует пространственную структуру белка, вызывая излом
-цепи.
1.2. Примерные варианты контрольной работы 1 «Строение, классификация и биологическая роль протеиноген-
ных аминокислот»
Все варианты контрольной работы построены по общему принципу:
• в первом задании дано название аминокислоты – необходимо написать её формулу;
• во втором, наоборот, написана формула – нужно указать полное и сокращённое тривиальное название аминокис-
лоты;
• третье задание касается классификации аминокислот;
• для выполнения четвертого задания необходимо выбрать из перечисленных аминокислот именно те, которые
участвуют в образовании указанной связи;
• в пятом задании необходимо перечислить наиболее важные функции, выполняемые определённой аминокисло-
той.
Пример:
1. Напишите формулу глицина.
2. Напишите полное тривиальное и краткое название данной аминокислоты:
H2N CH COOH
CH2
N
N
H
10
3.Какая из перечисленных аминокислот относится к полярным анионогенным аминокислотам: Про, Мет, Три, Глн,
Асп? Напишите её формулу.
4. Какую связь образует Лиз при формировании пространственной структуры белковой молекулы?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые Фен.
Полный перечень заданий контрольной работы 1 представлен в приложении (стр. 29).
Задание 2. Проверка компетентности «Основные понятия и термины».
При выполнении этого задания хорошие результаты дают две формы работы:
• работа над глоссарием;
• блиц опрос.
2.1. Работа над глоссарием
Для составления глоссария необходимо выписать в тетрадь основные термины и понятия по теме «Белки» и оформить
задание в виде таблицы:
Термин (или понятие) Определение
2.2. Блиц опрос

Такая форма работы способствует более быстрому запоминанию основных терминов и понятий, формированию прочных
базовых знаний, развивает способность быстро, точно и лаконично отвечать на поставленные вопросы. Во время блиц
опроса необходимо выполнять 2 условия:
1. Соблюдать регламент. Например, при ответе на 20 вопросов общее время, затраченное на все ответы, не должно
превышать 4 минут, при ответе на 30 вопросов – 6 минут, на 40 – 8 минут.
2. Количество правильных ответов должно быть не менее 75%.
o 75-85% правильных ответов оценивается на «удовлетворительно»;
o 86-95% – «хорошо»;
o более 95% – «отлично».
Вопросы для подготовки к блиц опросу представлены в приложении (стр. 94)
Задание 3. Подготовка к коллоквиуму по теме «Строение, свойства и функции белков».
Каждый билет содержит 5 вопросов:
• при ответе на первый вопрос необходимо написать определение;
• при ответе на второй – краткий ответ на один из вопросов блиц опроса;
• при ответе на третий – подробный ответ на теоретический вопрос;
• в четвертый вопрос включены задания по самостоятельной работе с литературой;
• при ответе на пятый вопрос необходимо представить решение задачи.
Пример:
1. Мономер – это …
2. Перечислите основные функции белков.
3. Вторичная структура белков. Методы её исследования.
4. Какой механизм лежит в основе действия дитилина?
5. Задача 9.
Оценка: за правильный ответ на 1 и 2-й вопросы ставится по 0,5 балла, на 3 и 4-й – по 1,5 балла, на 5-й – 1 балл; в итоге
общее количество баллов – 5.
Полный перечень вопросов коллоквиума по теме «Строение, свойства и функции белков» представлен в прило-
жении (стр. 49).
II. ЗАДАНИЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЙ РАБОТЫ
Задание 1. Самостоятельная проверка знаний по тестам.
Задание 2. Решение задач:
1. Биологическая химия с упражнениями и задачами : учебник / под. ред. Е. С. Северина. – Москва : ГЭОТАР-
Медиа, 2016. – С. 32–38.
обучающихся специальностям «Лечебное дело» и «Педиатрия» / В.В. Осташкова, Н. С. Зыкина, О. В. Курмыш-
11
МОДУЛЬ 2
ЭНЗИМОЛОГИЯ
Модульная единица 1. ФЕРМЕНТЫ КАК БЕЛКОВЫЕ КАТАЛИЗАТОРЫ
1. Контрольная работа 2 «Классификация и номенклатура некоторых ферментов».
2. Блиц опрос по теме «Ферменты».
3. Контрольная работа 3 «Коферментная функция витаминов».
4. Коллоквиум по теме «Ферменты как белковые катализаторы».
Медиа, 2016. – С. 66–112.
1. Осташкова, В. В. Биологическая химия : рабочая тетрадь для студентов I-II курсов медицинского факультета,
2. Разумов А. С. Биохимические и клинические аспекты современной витаминологии : учебное пособие и тест-
задания для интернов и ординаторов КемГМА. – Кемерово, 2013. – 220 с.
3. Осташкова, В. В. Биологическая химия : рабочая для студентов 3-4 курса медицинского факультета специально-
сти «Фармация» (заочное отделение) / В. В. Осташкова, Н. С. Зыкина, Т. О. Волкова. – Петрозаводск, 2011. – С.
101–114.
1. ЗАДАНИЯ ДЛЯ ВНЕАУДИТОРНОЙ РАБОТЫ
Задание 1. Подготовка к контрольной работе 2 «Классификация и номенклатура некоторых ферментов».
Необходимо самостоятельно изучить вопрос «Классификация и номенклатура некоторых ферментов». Кроме основной
литературы рекомендуем ознакомиться с содержанием элективной части главы (ЭЧГ) и примерными вариантами кон-
трольной работы 2 (приложение, стр. 33).
1.1. Классификация и номенклатура некоторых ферментов (ЭЧГ)
Согласно современной классификации и номенклатуры ферментов (IUBMB, 1961 г.), все ферменты в зависимости от ти-
па катализируемой химической реакции делятся на 7 классов:
1. Оксидоредуктазы;
2. Трансферазы;
3. Гидролазы;
4. Лиазы;
5. Изомеразы;
6. Лигазы (синтетазы);
7. Транслоказы.
Каждый класс имеет свой, строго определённый порядковый номер, содержит несколько подклассов: в первом классе
22, во втором – 9, третьем – 13, четвёртом – 7, пятом – 6, шестом – 6 и седьмом – 6 подклассов. Каждый фермент имеет
4-значный код, в котором:
• первая цифра обозначает номер класса;
• вторая – номер подкласса, соответствующий типу катализируемой реакции;
• третья – номер подподкласса, указывающий соединение, которое выполняет коферментную функцию;
• четвёртая – соответствует порядковому номеру фермента в подподклассе.
Пример:
КФ 2.7.1.1. означает, что фермент относится к классу 2 (трансферазы), подклассу 7 (катализирует реакции фосфорилиро-
вания), и подподклассу 1 (акцептором фосфата в этой реакции является спиртовая группа). Последняя цифра указывает,
что этим ферментом является гексокиназа, его систематическое название АТФ: D-гекзсозо-6-фосфотрансфераза. Этот
фермент катализирует перенос фосфатной группы с АТФ на шестой атом углерода гексоз, содержащих гидроксильную
группу, например, фосфорилирование глюкозы:
OH
O P O
CH2OH H2C
OH
O гeксокиназа O
OH OH
OH OH OH OH
OH АТФ АДФ OH
глюкоза глюкозо-6-фосфат
Чаще всего используются не систематическое, а тривиальное или рабочее название фермента. Тривиальное название со-
стоит из названия субстрата (или химического процесса) и окончания «аза». Например, липаза расщепляет липиды
12
(ТАГ), пептидаза – пептиды. У некоторых ферментов, сохранились старые тривиальные названия, которые не дают ника-
кого представления ни о субстрате, ни о типе его химического превращения (трипсин, пепсин, ренин, тромбин). На не-
скольких примерах рассмотрим принципы формирования тривиальных названий.
1. Дегидрогеназы относятся к классу оксидоредуктаз (КФ 1.1… или 1.2...), катализируют окислительно-
восстановительные реакции, т.е. отнятия (или присоединения) двух протонов и двух электронов (±2Н+, 2ē). Фермент ка-
тализирует как прямую, так и обратную реакции ( ).
Название состоит из 2 частей:
1) название субстрата, который является донором двух атомов водорода (из двух соединений выбирается то, от ко-
торого отщепляется 2Н+, 2ē);
2) + «дегидрогеназа».
Например, окисление сукцината в фумарат:
COOH COOH
CH2 CH
CH2 +
HC
2H
COOH COOH
сукцинат фумарат
Так как в этой реакции происходит дегидрирование сукцината, фермент называется сукцинатдегидрогеназой, или сокра-
щенно СДГ.
2. Киназы относятся к классу трансфераз (КФ 2.7.1…), катализируют реакции фосфорилирования субстратов с затратами
или образованием АТФ. Как правило, все реакции, в которых участвуют эти ферменты, при условиях, существующих в
клетке, необратимы.
Название киназ состоит из 2 частей:
1) название субстрата, который фосфорилируется;
2) + «киназа».
Необходимо помнить, что глюкозу фосфорилируют 2 фермента – гексокиназа и глюкокиназа, и всегда по 6-му атому
углерода, фруктозу фосфорилирует фруктокиназа, галактозу – галактокиназа, и в обоих случаях по 1-му атому. Гек-
сокиназа при очень больших концентрациях фруктозы и галактозы (при патологии) может фосфорилировать эти гексозы
(в норме этого не происходит), и присоединение фосфатной группы осуществляется по 6-му атому углерода.
Примеры:
1. Фосфорилирование глюкозы:
OH
O P O
CH2OH H2C
OH
O гeксокиназа O
OH OH
OH OH OH OH
OH АТФ АДФ OH
2. Фосфорилирование галактозы:
CH2OH CH2OH
O галактокиназа O
HO HO
OH OH OH
OH O P O
АТФ АДФ OH
OH OH
галактоза галактозо-1-фосфат
3. Фосфорилирование фруктозы:
CH2OH CH2OH OH
O CH2OH O CH2 O P O
фруктокиназа OH
HO HO
OH OH
АТФ АДФ
OH OH
фруктоза фруктозо-1-фосфат
3. Гидратазы относятся к классу лиаз (КФ 4.2.1... или 4.2.2…). Лиазы катализируют реакции негидролитического отщеп-
ления определённых групп (СО2, Н2О, NH2, H2S и др.), или присоединения, например, молекулы воды по двойной связи.
Гидратазы катализируют реакции гидратации и дегидратации (± Н2О), фермент катализирует как прямую, так и обрат-
ную реакции ( ).
1) название субстрата, к которому присоединяется Н2О (обычно он содержит двойную связь в углеродной цепочке,
и присоединение воды происходит по месту её разрыва);
2) + «гидратаза».
Например, гидратация фумарата:
COOH COOH
CH CHOH
HC CH2
COOH H2O COOH
фумарат малат
13
Из двух соединений выбирают то, которое содержит двойную связь в углеродной цепочке (фумарат) + слово «гидратаза».
Полное название фермента – фумаратгидратаза. В последнее время стали использовать и более краткое название гидра-
таз: по названию субстрата + окончание «аза», например, аконитаза, фумараза.
4. Изомеразы относятся к 5-му классу, катализируют реакции взаимопревращения различных изомеров. Рассмотрим но-
менклатуру некоторых подклассов изомераз: мутаз, изомераз и эпимераз. Следует помнить, что все реакции, катализиру-
емые изомеразами, обратимы.
4.1. Мутазы (К.Ф. 5.4…) катализируют реакции внутримолекулярного переноса заместителей (например, фосфатной
группы от 6-го к 1-му атому углерода в молекуле глюкозы).
1) название транспортируемой группы (фосфо-);
2) название субстрата (глюко-);
3) + «мутаза».
Например, превращение глюкозо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат:
OH
O P O
H2C CH2OH
OH
O O
OH OH OH
OH OH OH O P O
OH OH OH
глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат
Так как в этой реакции происходит перенос фосфатной группы от 6-го к 1-му атому углерода в глюкозе, полное название
фермента будет фосфоглюкомутаза.
4.2. Изомеразы (К.Ф. 5.3…): определенная группа изомераз катализирует реакции взаимопревращения кетоз и альдоз:
O H
CH2OH C
C O CHOH
Название также состоит из 3 частей:

1) общее название двух изомеров (по количеству атомов углерода в моносахариде – гексозо-, пентозо-, тетрозо- и
триозо-);
2) название заместителя, если он имеется;
3) + «изомераза».
Например, взаимопревращение диоксиацетонфосфата и глицераль-дегид-3-фосфата:
CH2OH H O
C
C O OH триозофосфатизомераза
CHOH OH
CH2O P O
CH2O P O
OH
OH
диоксиацетонфосфат глицеральдегид-3-фосфат
Необходимо помнить, что в клетке глюкоза и фруктоза и их производные находятся в циклической форме, взаимопре-
вращение таких соединение также катализируют изомеразы.
Например, превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат:
OH
OH
O P O O P O
H2C CH2 OH
OH
O гексозофосфатизомераза O CH2OH
OH HO
OH OH OH
OH OH
глюкозо-6-фосфат фруктозо-6-фосфат
4.3. Эпимеразы (К.Ф. 5.1…) катализируют взаимопревращение эпимеров (изомеров, которые отличаются между собой
пространственным расположением функциональных групп у одного и того же атома углерода).
1) общее название двух изомеров (обычно по количеству атомов углерода в моносахариде – гексозо-, пентозо-, тет-
розо- и триозо-);
2) название заместителя, если он имеется;
3) + «эпимераза» с цифрой, обозначающей порядковый номер атома углерода (например, эпимераза-3).
Например, взаимопревращение рибулозо-5-фосфата и ксилулозо-5-фосфата:
CH2OH CH2OH
C O C O
H C OH HO C H
H C OH OH H C OH OH
C O P O C O P O
H2 H2
OH OH
рибулозо-5-фосфат ксилулозо-5-фосфат
Эти два соединения отличаются между собой расположением гидроксильной группы у 3-го атома углерода, следователь-
но, полное название фермента, катализирующего эту реакцию, пентозо-5-фосфат-эпимераза-3.
5. Реакции карбоксилирования и декарбоксилирования катализируются разными ферментами.
14
5.1. Карбоксилазы относятся к классу лигаз (К.Ф. 6.4…) и обеспечивают удлинение углеродной цепочки путём присо-
единения СО2, коферментную функцию в этих ферментах выполняет биотин (витамин Н).
1) название субстрата, к которому присоединяется СО2;
2) + «карбоксилаза».
Например, превращение пирувата в оксалоацетат:
COOH COOH
C O C O
CH3 H2C
CO2
пируват COOH
оксалоацетат
Катализирует эту реакцию пируваткарбоксилаза.
5.2. Реакции декарбоксилирования – противоположный процесс, сопровождается уменьшением углеродной цепочки
путём отщепления карбоксильной группы. Декарбоксилирование осуществляется легче, если в α-положении у атома уг-
лерода имеется оксогруппа. Реакцию могут катализировать:
• декарбоксилазы;
• дегидрогеназы;
• мультиэнзимные комплексы.
Механизм действия этих ферментов различен, поэтому разными будут и конечные продукты реакции.
Декарбоксилазы отнимают СО2 и относятся к классу лиаз (К.Ф. 4.1…). В результате их действия из кислоты образуется
альдегид с уменьшенной на один атом углерода цепочкой.
1) название субстрата, подвергающегося декарбоксилированию;
2) + «декарбоксилаза».
Например, декарбоксилирование пирувата при спиртовом брожении:
COOH H
C O пируватдекарбоксилаза C O
CH3 CH3
пируват CO2
ацеталь
Дегидрогеназы и мультиэнзимные комплексы катализируют окислительное декарбоксилирование. В таких реакциях
происходит одновременно 2 процесса – отнимается СО2 и 2Н+, 2ē (т.е. 2 протона и 2 электрона).
Например, окислительное декарбоксилирование изоцитрата:
COOH COOH
CH изоцитратдегидрогеназа CH2
HC COOH CH2
CHOH CO2 2H C O
COOH COOH
изоцитрат -кетоглутарат
Мультиэнзимные комплексы катализируют последовательно 5 реакций, в результате которых происходит:
• декарбоксилирование субстрата и уменьшение его углеродной цепочки;
• дегидрирование и окисление продукта реакции в кислоту;
• превращение кислоты в активную форму – ацил-КоА (произносится «ацил-коэнзим-А») или сукцинил-КоА
(«сукцинил-коэнзим-А»).
Например, окислительное декарбоксилирование пирувата, осуществляемое пируватдегидрогеназным комплексом (ПДК).
В отличие от действия декарбоксилаз в этой реакции из пирувата образуется не альдегид, а кислота, причём в активной
форме:
CH3 CH3
ПДК
C O C O
COOH КоА-SH, НАД+ СО2, НАДН+Н+ S KoA
пируват ацетил-КоА
Аналогично действует α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс, (сокращенно α-КГДК), только субстратом для этого
комплекса будет α-кетоглутарат, а конечным продуктом реакции сукцинил-КоА.
Задание 1.2. Составление таблицы по номенклатуре ферментов и их роли в метаболических процессах.
Заполните краткую таблицу по номенклатуре ферментов в тетради. В таблице необходимо указать:
• краткую схему процесса, катализируемого ферментом;
• название реакции;
• название фермента.
Пример:
Краткая схема процес- Название реакции Краткое название
са фермента
– СО2 декарбоксилирование декарбоксилаза
– СО2, – 2H+ окислительное декар- дегидрогеназы
боксилирование
15
Задание 1.3. Примерные варианты контрольной работы 2 «Классификация и номенклатура некоторых ферментов».
Варианты контрольной работы составлены по следующему плану:
• в первом задании («а» и «б») необходимо указать полные рабочие названия ферментов, катализирующих пред-
ставленные реакции;
• во втором задании («а» и «б») необходимо написать формулы продуктов реакции.
При правильном и полном выполнении этих заданий (всего 4) ставится оценка «хорошо». Для получения оценки «от-
лично» необходимо выполнить дополнительно более сложное третье задание.
Пример основных вариантов:
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:
а)
COOH CH2OH
CH2 CH2
CH2 CH2
C O КоА-SH, НАД+ СО , НАДН+Н+ C O
2
COOH S KoA
-кетоглутарат сукцинил-КоА
б)
CH2OH CH2OH
CHOH CHOH OH
CH2OH CH2 O P O
АТФ АДФ OH
глицерол глицеролфосфат
2. Напишите формулу продукта реакции:
а)
CH2OH
O гeксокиназа
OH
OH OH
OH АТФ АДФ
б)
CH3
пируватдекарбоксилаза
C O
COOH CO2
пируват ацеталь
Пример третьего дополнительного задания:
Перечислите и схематично изобразите последовательность реакций, обеспечивающих превращение субстрата в конеч-
ный продукт:
COOH COOH
CH2 CH2
1 2 3
HO C COOH CH2
CH2 C O
COOH COOH
цитрат -кeтоглютарат
Напишите формулы промежуточных метаболитов и названия всех ферментов, участвующих в этих процессах.
Примерные варианты контрольной работы 2 в полном объёме представлены в приложении (стр. 33).
Задание 2. Проверка компетенции «Основные понятия и термины».
2.1. Работа над глоссарием
Выпишите в тетрадь в раздел «Глоссарий» основные понятия и термины по теме «Ферменты». Оформите это задание в
виде таблицы.
2.2. Блиц опрос
При подготовке к блиц опросу по теме «Ферменты» помните о соблюдении регламента и правилах оценки знаний (стр.
21). Полный перечень вопросов для подготовки к блиц опросу представлен в приложении (стр. 99).
16
Задание 3. Подготовка к контрольной работе 3 «Коферментная функция витаминов».
Необходимо самостоятельно изучить вопрос «Классификация, строение и биологическая роль витаминов. Кофермент-
ная функция витаминов». Кроме основной литературы предлагаем ознакомиться с элективной частью главы и пример-
ными вариантами контрольной работы.
3.1. Классификация, номенклатура и биологическая роль витаминов (ЭЧГ)
Определение. Витамины – низкомолекулярные органические соединения, обладающие высокой биологической активно-
стью.
Историческая справка. В 1880 г. русским учёным Н. И. Луниным было доказано, что, кроме белков, углеводов и липи-
дов, организму нужны какие-то другие пищевые факторы, которые не могут в нём синтезироваться и должны обязатель-
но поступать с пищей. В 1912 г. был получен первый витамин (B1) – К. Функ выделил из рисовых отрубей соединение,
которое обладало хорошим терапевтическим действием при лечении распространённого в то время заболевания «бери-
бери». Его назвали «витамином» (от двух латинских слов: «vita» – жизнь и «amin» – азотсодержащий). Этот термин по-
лучил широкое распространение и применяется в настоящее время, несмотря на то, что часть вновь открытых витаминов
не содержат в своей структуре аминогруппы. Сейчас известно уже более 50 витаминов и витаминоподобных соединений.
На начальных этапах развития витаминологии в основном изучали строение и роль витаминов в обменных процессах,
развитие патологических изменений при гиповитаминозах и гипервитамиозах. В последние годы больше внимания уде-
ляется исследованиям молекулярных механизмов действия витаминов, их коферментной функции.
Номенклатура. Витамины имеют химическое, функциональное название и краткое обозначение в виде прописных букв
латинского алфавита, например, витамин D, кальциферол, антирахитический (табл. 3). Некоторые витамины представ-
лены не одним, а несколькими химическими соединениями (витамерами), обладающими сходной биологической актив-
ностью. Для обозначения витамеров применяют буквенные символы с цифровыми или буквенными индексами или тер-
минами, отражающими их химическую природу.
Классификация. Существует несколько классификаций, отражающие те или иные свойства, биологические эффекты или
особенности химического строения витаминов.
По растворимости витамины подразделяются на 2 класса:
1. Жирорастворимые (A, D, E, K, F).
2. Водорастворимые:
• азотсодержащие (B1, B2, PP и др.);
• не содержащие азот (C, P).
По физиологическому действию выделяют 5 основных групп витаминов:
1. Витамины общего действия нормализуют обменные процессы и повышают резистентность организма (A, C, B1,
B2, PP).
2. Антигеморрагические повышают свёртываемость крови (K), стабилизируют стенки капилляров и снижают их
проницаемость (C, P).
3. Антианемические нормализуют процессы эритропоэза и стимулируют синтез гемоглобина (B12, M, C).
4. Антиинфекционные (А, С).
5. Витамины – регуляторы зрения (A, C, B2).
Строение. Строение и номенклатура витаминов представлены в таблицы 3.
Таблица 3
Строение, номенклатула и классификация основных витаминов
Краткое
Химическое
обозна- Строение
название
чение
Жирорастворимые витамины
A Ретинол CH3 CH3
H3C CH3
CH2OH
CH3
D Кальциферолы CH3
(эрго- и холе- CH3
кальциферолы)
CH2
HO H3C CH3
õîëåêàëüöèôåðîë
17
E Токоферолы CH3
(α, β,γ,δ и др.) HO
CH3 CH3 CH3
CH3
H3C O CH3
CH3
α-òîêîôåðîë
K Производные O
хинона
CH3
(филло-, мена- CH3
хинон и др.)
(CH2 CH C CH2) n H
O
ìåíàõèíîí
F Полиеновые линолевая – С17Н31СООН, 9, 12;

жирные линоленовая – С17Н29СООН, 9, 12,15;
кислоты арахидоновая – С19Н31СООН, 5, 8, 11, 14.
Водорастворимые витамины
B1 Тиамин NH 2
+
CH3
N N
CH2OH
H3C N S
B2 Рибофлавин H2C (CHOH)3 CH2OH
H3C N N O
NH
H3C N
O
PP Никотиновая COOH CONH2

(ниа- кислота,
цин) никотинамид
N N
íèêîòèíîâàÿ êèñëîòà íèêîòèíàìèä
B3 1 Пантотеновая CH3OH
кислота (ПК)
CH2OH C C CO NH CH2 CH2 COOH
H
CH3
B6 Пиридоксин O H
(пиридоксаль, C CH2NH2
пиридоксамин) HO CH2OH HO CH2 OH
H3 C N H3 C N
ïèðèäîêñàëü ïèðèäîêñàìèí
H Биотин O
(или
В7) HN NH
S (CH2)4 COOH
C Аскорбиновая H O
(и дегидро- CH2OH O
аскорбиновая) OH
кислота HO OH
M Фолиевая OH
(В9, Вс, кислота N CO NH
H
C (CH2)2 COOH
Вf) (фолацин) N NH
COOH
H2N N N
B12 Кобаламины
(циано- -
кобаламин)
1
Пантотеновая кислота и РР в разных источниках могут обозначаться как В5 и В3 и наоборот, во избежание путаницы не реко-
мендуется использовать сокращенные латинские символы для этих витаминов.
18
Обмен. Большинство витаминов не синтезируется в организме и должны поступать с пищей. Исключением являются
витамины D, А, K, PP и др. Например, витамин D под воздействием УФ-лучей может синтезироваться из холестерола и
эргостерола, витамин А – из предшественников (каротиноидов), витамин К образуется в результате жизнедеятельности
микрофлоры кишечника, витамин РР – частично из триптофана.
Всасывание водорастворимых витаминов осуществляется в тонком отделе кишечника без участия белков-переносчиков,
для всасывания жирорастворимых витаминов необходим липидный компонент (ТАГ).
Транспорт жирорастворимых витаминов в кровотоке осуществляется в составе липопротеинов плазмы крови (ЛП) или в
комплексе с белками, для водорастворимых витаминов специфических транспортёров не требуется. Жирорастворимые
витамины способны накапливаться в организме (в печени, жировых клетках, молочной железе), водорастворимые – не
депонируются (за исключением В12).
Поступая в организм, некоторые витамины подвегаются химической модификации, в результате которой они превраща-
ются в активную форму, непосредственно участвующую в метаболических процессах, например:
• витамин А окисляется в альдегид и ретиноевую кислоту;
• витамин D дважды гидроксилируется (сначала в печени по С25, затем в почках по С1) и образуется кальцитриол;
• витамины B1 и В6 фосфорилируются, превращаясь соответственно, в тиаминдифосфат и пиридоксальфосфат;
• витамин Н карбоксилируется;
• фолиевая кислота восстанавливается в тетрагтдрофолиевую (ТГФК).
Продукты распада водорастворимых витаминов, а также избыточное их количество выводятся преимущественно через
почки, жирорастворимых – через ЖКТ.
Функции. Витамины не используются для пластических процессов или получения энергии. Водорастворимые витамины,
как правило, выполняют коферментную функцию, входят в состав ферментов и непосредственно участвуют в биоката-
лизе, жирорастворимые витамины необходимы для многих биохимических и физиологических процессов (табл. 4).
Таблица 4
Основные функции витаминов
Витамин Функции
Жирорасиворимые
А, • источник родопсина (зрительный пурпур), обеспечивающего восприятие света и превращение светового им-
ретиналь пульса в электрический;
• источник ретиновой кислоты, необходимой для процессов деления клеток;
• необходим для синтеза мукополисахаридов (ретинилфосфат участвует в транспорте углеводных остатков при
биосинтезе гликопротеинов).
D, • участвует в экспрессии генов белков обмена кальция;
кальциферолы • обеспечивает постоянный уровень Р5+ и Ca2+ в крови;
• активирует щелочную фосфатазу и Ca2+-зависимую АТФ-азу;
• участвует в реабсорбции фосфора в почках, снижает его выведение с мочой;
• проникая в ядро, принимает участие в регуляции генной активности;
• обеспечивает минерализацию костной ткани;
• нормаллизует функционирование паращитовидных желёз.
К, • является коферментом микросомальной карбоксилазы, которая осуществляет -карбоксилирование глутами-
производные новой кислоты, входящей в состав 4 факторов системы свёртывания крови (протромбина, проконвертина,
хинона фактора Кристмаса и фактора Стюарта Прауэра);
• обладает антиоксидантными свойствами, в меньшей степени, чем витамин Е (в1000 раз).
Е, • является самым мощным природным антиоксидантом (ингибирует ПОЛ и СРО);
токоферолы • поддерживает структурную целостность биологических мембран;
• необходим для синтеза гемоглобина и других гемсодержащих ферментов дыхательной цепи;
• оказывает влияние на репродуктивную функцию;
• связан с обменом селена (чем выше концентрация Se, тем меньше потребност в витамине Е).
F, 1) Линолевая и линоленовые кислоты:
полиеновые • оказывают влияние на обмен холина и синтез фосфолипидов, основных компонентов биомембран;
жирные • нормализуют обмен холестерина.
кислоты 2) Арахидоновая кислота необходима для синтеза эйкозаноидов (лейкотриенов, тромбоксанов и простагландинов),
оказывающих гормоноподобное действие:
• стимулируют сокращение гладкой мускулатуры (влияют на артериальное давление, состояние бронхов, ки-
шечника, матки);
• участвуют в развитии воспалительных процессов после повреждения или инфекции.
Водорастворимые
B1, Выполняет коферментную функцию в составе ферментов и мультиэнзимных комплексов, катализирующих реакции
тиамин декарбоксилирования α-кетокислот (например, в составе ПДК), транскетолазные реакции пентозофосфатного цик-
ла.
B2, Входит в состав более 60 ферментов в виде коферментов ФМН и ФАД, участвующих в окислительно-
рибофлавин восстановительных реакциях (± 2Н+).
PP, Выполняет коферментную функцию в виде НАД+ или НАДФ+ в составе более 50 ферментов, которые участвуют в
ниацин окислительно-восстановительных реакциях, осуществляющих межмолекулярный перенос гидрид-иона Н- (2 элек-
трона и 1 протон).
19
Пантотеновая Входит в состав 3 коферментов:
кислота (ПК) • КоА-SH – необходим для активирования некоторых кетокислот, жирных кислот и обмена липидов;
• 4'-фосфопантотеина (состоит из 4'-фосфо-витамина В3 и -меркаптоэтиламина) – входит в мультиэнзимный
комплекс синтазы жирных кислот, обеспечивающего синтез жирных кислот;
• кофермента -аминолевулинатсинтазы, участвующей в синтезе гема.
B6, Выпоняет коферментную функцию в составе декарбоксилаз и аминотрансфераз, участвующих в обмене аминокис-
пиридоксин лот и белков.
H, Входит в состав карбоксилаз, участвующих в синтезе пиримидиновых нуклеотидов и мочевины.
биотин
C, • участвует в реакциях гидроксилирования при синтезе гидроксипролина и белков соединительной ткани,
аскорбиновая например, коллагена;
кислота • обладает антиоксидантными свойствами;
• участвует в окислительно-восстановительных реакциях при синтезе гормонов стероидной структуры;
• важную роль играет в обмене железа.
Фолиевая Входит в состав трансфераз, осуществляющих перенос одноуглеродных фрагментов при биосинтезе пуриновых и
кислота пиримидиновых нуклеотидов, аминокислот и катализирующих реакции метилирования витамина В12. Кофермент-
ную функцию выполняет восстановленная форма витамина – тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК).
B12, • необходим для синтеза метионина из гомоцистеина;
циано- • участвует в обмене жирных кислот и аминокислот с разветвлённой цепью и нечётным числом атомов углеро-
кобаламин да.
Нарушения обмена витаминов. Различные факторы могут оказывать влияние на обмен витаминов (приём лекарствен-
ных препаратов, поступление с пищей различных соединений, антивитаминов, особенности физиологического состояния
организма). Например, всасывание витамина A нарушается при лечении неомицином, аспирин блокирует превращение
фолиевой кислоты в коферментную форму, фенобарбитураты усиливают выведение фолиевой кислоты и витамина D;
поступление с пищей оведина (содержится в белке сырых яиц) переводит витамин Н в неусваиваемую форму и выводит
его из организма.
Нарушения могут проявляться в виде гипер-, гипо- и авитаминозов. Гипервитаминоз чаще всего обусловлен избыточным
поступлением витамина с пищей, или передозировкой во время лечения. Клинические симптомы гипервитаминозов для
каждого витамина специфичны. Например, гипервитаминоз А во время беременности может быть причиной челюстно-
лицевых дисморфий у новорождённых, гипервитаминоз D сопровождается отложением кальция в различных органах и
тканях.
В клинической практике чаще встречается гиповитаминозы или полигиповитаминозы (недостаток одного или несколь-
ких витаминов, соответственно). Первичный гиповитаминоз обусловлен недостаточным поступлением витамина с пи-
щей, вторичный (эндогенный) является следствием каких-либо нарушений в организме (нарушение функций пищевари-
тельного тракта, печени, поджелудочной железы, паразитарные заболевания, дисбактериоз, врождённые нарушения об-
мена витаминов, применение лекарственных препаратов и действие антивитаминов). Несмотря на разнообразные прояв-
ления клинических признаков при разных видах гиповитаминозов (табл. 5) общим для всех является снижение иммуни-
тета, умственной и физической деятельности (на 16-20 %).
Таблица 5
Основные нарушения обмена витаминов
Витамин Клинические признаки гипо- и авитаминоза
Жирорастворимые
A, • куриная слепота (гемералопия) – ухудшение зрения в сумерках;
антиксерофтальмический • поражение глазного яблока (кератомаляция) и сухость роговой оболочки (ксерофтальмия);
• ороговение кожи, шелушение, сухость кожных покровов;
• поражение эпителия слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта, мочеполовой системы и
дыхательного аппарата;
• замедление физического развития, нарушение интеллекта, снижение иммунитета и устойчивости
организма к инфекциям.
D, • нарушение обмена Са2+ и Р5+, что препятствует минерализации костной ткани, приводит к разви-
антирахитический тию рахита (в детском возрасте) и остеомаляции, остеопорозу и остеодистрофии (у взрослых).
E, • нарушение репродуктивной функции (сперматогенеза, овогенезе, развития плаценты);
антистерильный • мышечная дистрофия.
K, • нарушение процессов свёртывания крови;
антигеморрагический • геморрагии (подкожные и внутритканевые кровоподтеки).
F • жировое перерождение внутренних органов и сосудов,
• дерматиты,
• нарушение функции репродуктивной системы.
Водорастворимые
B1, • поражение ЦНС;
антиполиневритный • поражение ЖКТ;
• нарушение функции ССС;
Авитаминозы могут протекать с преобладанием одного из симптомов, но преимущественно поража-
ется нервная система.
20
B2 • поражение слизистой кишечника, трещинки на слизистой языка (глосситы) и в уголках губ («за-
еды»);
• общая мышечная слабость и слабость сердечной мышцы;
• нервные расстройства;
• поражение глаз (кератит роговицы и катаракта хрусталика);
• дерматиты.
ПК • дерматиты (поражение кожных покровов);
• дистрофические изменения эндокринной системы;
• нарушения ЦНС;
• дистрофические изменения в сердце, почках;
• истощение.
Чаще проявляется как комбинированная форма гиповитаминозов группы В.
PP, • дерматит (симметрические покраснение и шелушение кожи на открытых участках кожи – пелаг-
антипеллагрический ра);
• диарея (расстройства кишечника);
• деменция (нарушение ЦНС).
B6, • дерматиты (похожие на гиповитаминоз РР, но не только на открытых участках кожи);
антидерматитный • нарушение ЦНС.
H, • себорея (жирные дерматиты из-за нарушения функции сальных желез);
антисеборейный • боли в мышцах.
C, • расшатывание зубов, кровоточивость десен (цинга);
антицинготный • повреждение мелких капилляров, кровоподтеки, кровоизлияния;
• нарушение структуры костной ткани.
В9, • различные формы малокровия;
антианемический • лейкопения;
• макроцитарная мегалобластическая анемия;
• у детей задержка физического и умственного развития;
• поражение ЖКТ.
B12, • мегалобластическая гиперхромная макроцитарная анемия;
антианемический • лейкопения;
• тромбоцитопения;
• нарушение функции ЦНС и ЖКТ.
Задание 3.2. Оформление таблицы «Основные различия метаболизма жиро- и водорастворимых витаминов».
Сравните особенности метаболизма жиро- и водорастворимых витаминов и заполните таблицу:
Основные этапы
Жирорастворимые Водорастворимые
метаболизма
Всасывание
Транспорт
Коферментная функция
Депонирование
Выведение
Задание 3.3. Составление таблицы «Коферментные функции витаминов».

Для закрепления изученного материала рекомендуем в лекционной тетради в разделе «Строение и биологическая роль
коферментов» внести краткую информацию о коферментной функции витаминов в виде таблицы (источник [2], стр. 71).
Задание 3.4. Примерные варианты контрольной работы 3 «Коферментная функция витаминов».
В каждом варианте 5 заданий:
• в первом дано название витамина – необходимо написать его формулу;
• во втором, наоборот, написана формула – нужно указать полное, сокращённое, химическое и функциональное
название витамина;
• третий вопрос касается коферментной функции витаминов;
• в четвёртом задании необходимо перечислить основные функции, который выполняет указанный витамин;
• в пятом задании необходимо перечислить основные признаки гиповитаминоза витамина.
Пример:
1. Напишите формулу витамина А.
2. Укажите сокращённое, химическое и функциональное название, изображённого на рисунке витамина:
H2C (CHOH)3 CH2OH
H3C N N O
NH
H3C N
O
3. Какой витамин входит в состав карбоксилаз? Напишите его формулу.
4. Какие основные функции выполняет витамин D?
21
5. Как проявляется дефицит витамина B12?
Задание 4. Подготовка к коллоквиуму «Ферменты как белковые катализаторы».
Каждый билет содержит 5 вопросов:
• при ответе на первый вопрос необходимо написать определение.
• при ответе на второй – краткий ответ на один из вопросов блиц опроса;
• при ответе на третий – подробный ответ на теоретический вопрос;
• в четвертый вопрос включены задания по самостоятельной работе с литературой;
• при ответе на пятый вопрос необходимо представить решение задачи.
Оценка. 1 и 2-й вопросы оцениваются на 0,5 балла, 3 и 4-й – на 1,5 балла и 5-й – 1 балл.
Пример:
1. Активный центр фермента – это …
2. В чём заключается основной механизм действия ферментов?
3. Классификация ферментов.
4. На чём основано терапевтическое действие аллопуринола?
5. Задача № …
Медиа, 2016. – С. 84–86, 108–112.
кина. – Петрозаводск : Изд-во ПетрГУ, 2012. – С. 144–145.
22
МОДУЛЬ 3
МАТРИЧНЫЕ СИНТЕЗЫ
Модульная единица 1. СОСТАВ, СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
1. Контрольная работа 4 «Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот».
2. Коллоквиум по теме «Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты. Матричные синтезы».
Медиа, 2016. – С. 15–64.
кина. – Петрозаводск : Изд-во ПетрГУ, 2012. – С. 142–144.
4. Осташкова, В. В. Биологическая химия : рабочая для студентов 3-4 курса медицинского факультета специально-
сти «Фармация» (заочное отделение) / В. В. Осташкова, Н. С. Зыкина, Т. О. Волкова. – Петрозаводск, 2011. – С.
114–128.
I. ЗАДАНИЯ ДЛЯ ВНЕАУДИТОРНОЙ РАБОТЫ
Задание 1. Подготовка к контрольной работе 4 «Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых
кислот».
Необходимо самостоятельно изучить вопрос «Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кис-
лот». Кроме основной литературы рекомендуем ознакомиться с содержанием элективной части главы (ЭЧГ) и пример-
ными вариантами контрольной работы 4, представленными в приложении.
1.1. «Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот» (ЭЧГ)
Определение. Нуклеиновые кислоты (НК) – высокомолекулярные линейные гетерополимеры, мономерами которых яв-
ляются мононуклеотиды, соединенные между собой 3',5'-фосфодиэфирной связью.
Состав и строение нуклеотидов
В состав нуклеотида входит:
1) азотистое основание (пуриновое или пиримидиновое);
2) углеводный компонент (пентозы – рибоза или дезоксирибоза);
3) 1-3 остатка фосфорной кислоты.
В зависимости от типа пентозы НК подразделяются на ДНК или РНК. Название кислот «нуклеиновые» происходит от
слова «nucleus» – ядро. НК находятся в цитозоле, ядре и митохондриях у эукариотов и в хлоропластах растительных кле-
ток.
В условиях мягкого щелочного гидролиза НК распадаются до нуклеотидов, при нагревании до 145оС в водном аммиаке –
до нуклеозидов. В результате кислотного гидролиза из НК образуются азотистые основания, пентозы и остатки фос-
форной кислоты.
Азотистые основания подразделяются:
• по строению на пуриновые и пиримидиновые;
• по распространению и степени встречаемости – мажорные (основные, преобладающие) и минорные (редко
встречающиеся).
Из пуриновых оснований основными являются аденин и гуанин, из пиримидиновых – цитозин и урацил в РНК и цитозин
и тимин – в ДНК. Для всех азотистых оснований характерна лактим-лактамная таутомерия.
Формулы мажорных оснований:
• пуриновые
NH2 OH O
N N N N HN N
N N N N H2N N N
H H2N H H
адeнин гуанин гуанин

(лактимная форма) (лактамная форма)
23
• пиримидиновые:
O NH2 NH2
OH
H N N N
N
N O N HO N O N
HO H H
урацил (лактим-лактамная формы) цитозин (лактим-лактамная формы)
OH O
CH3 CH3
N HN
HO N N
H O
тимин (лактим-лактамная формы)
Минорные азотистые основания, как правило, являются производными мажорных или могут быть нетипичными для
данной кислоты. Например, в РНК обычно нет тимина, он входит в состав ДНК, но в одной из петель тРНК (псевдоури-
диловой) он присутствует.
Минорные азотистые основания образуются в результате:
• окислительно-восстановительных реакций (например, урацил превращается в дигидроурацил, находится в D-
петле тРНК);
• метилирования;
• необычного соединения с пентозой (например, псевдоуридиловая кислота в тРНК).
Биологическая роль минорных азотистых оснований:
• необходимы для формирования вторичной структуры НК (например, формирования петель в тРНК);
• выполняют защитную функцию (например, метилированные участки в мРНК);
• метилированные участки могут выполнять роль маркеров, по которым специальные регуляторные белки распо-
знают участки повреждения в ДНК, участки начала матричных синтезов, позволяют отличить вновь синтезиро-
ванную дочернюю цепочку от родительской.
Углеводные компоненты НК. В РНК содержится β-D-рибоза и в ДНК β-D-дезоксирибоза:
CH2OH CH2OH
O OH O OH
OH OH OH H
Нумерация атомов углерода в молекуле пентозы обозначается цифрой со штрихом (например, третий атом углерода – 3').
Углеводный компонент соединяется с пуриновыми азотистыми основаниями 9,1'-N-гликозидной связью и с пиримиди-
новыми – 1,1'-N-гликозидной связью.
Остатки фосфорной кислоты (от 1до 3) могут находиться у 3'-, 5'-, реже у 2'-го атома пентозы.
Нуклеозиды – соединения, состоящие из азотистого основания и углеводного компонента. Название нуклеозида обра-
зуется по названию азотистого основания с окончанием «-зин» у пуринов и «-дин» – у пиримидинов. Например, гуано-
зин, аденозин, но тимидин, уридин, цитидин.
Номенклатура, строение и биологическая роль нуклеотидов. Нуклеотид имеет несколько названий:
• по названию нуклеозида (название нуклеозида + «моно-, ди- или трифосфат», в зависимости от количества остат-
ков фосфорной кислоты);
• краткое обозначение (АМФ или УДФ и т.д.);
• для нуклеозидмонофосфатов применимо название, состоящее из названия азотистого основания + слово «кис-
лота» (например, адениловая или тимидиловая кислота);
• однобуквенное обозначение (А, Г, Ц, Т, У).
Примеры:
NH2 NH2
N N N
HO HO N O
N N
O P O CH2 O P O CH2
HO O HO O
OH OH OH OH
адeнозинмонофосфат, цитидинмонофосфат,
адeниловая кислота, АМФ цитидиновая кислота, ЦМФ
24
NH2
N N
HO O O
N N
O P O P O P O CH2
HO OH OH O
OH OH
адeнозинмонофосфат, АМФ
адeнозиндифосфат, АДФ
адeнозинтрифосфат, АТФ
Понятие о циклических нуклеотидах. Известно 2 вида циклических нуклеотидов: 3',5'- и 2',3'-циклический нуклеотид.
Первый, как правило, записывается без цифр – например, цАМФ:
NH2
N N
N N
H2
O C
O
O P O OH
OH 3',5'-цАМФ (или цАМФ)
Биологическая роль нуклеотидов:
1. Мономер ДНК и РНК.
2. Форма запасания энергии в клетке (например, АТФ, ГТФ).
3. Источник фосфатной группы (например, при фосфорилиро-вании глюкозы).
4. Коферментная функция (НАД+, НАДФ+, ФАД).
5. Циклические нуклеотиды участвуют в активировании ферментов (например, цАМФ и цГМФ).
6. Необходимы для активирования различных субстратов, в результате чего соединения с мононуклеотидом приоб-
ретают макроэргическую связь и могут вступать в химические реакции:
а) глюкоза активируется УТФ,
б) холин и другие азотистые и глицеролсодержащие соединения – ЦТФ,
в) аминокислоты –АТФ.
7. Нуклеотиды могут выполнять регуляторную функцию (например, гуанозинтетра- и гуанозинпентафосфаты
участвуют в матричных синтезах).
Структурная организация нуклеиновых кислот
Первичная структура – определённая последовательность нуклеотидов в цепи, образованная фосфодиэфирными связя-
ми. Начало цепи – 5'-конец (на его конце расположен фосфатный остаток), завершение цепи – 3'(ОН)-конец. Водородные
связи между комплементарными азотистыми основаниями играют важную роль в формировании вторичной структуры
НК:
• между аденином и урацилом в РНК или аденином и тимином в ДНК образуются 2 водородные связи;
• между гуанином и цитозином – 3.
Для НК характерна линейная, а не разветвлённая структура. Кроме первичной и вторичной структуры для большинства
НК характерна третичная структура – например, для ДНК, тРНК и рРНК.
РНК (рибонуклеиновые кислоты). РНК содержится в цитоплазме (90%) и ядре. По структуре и функции РНК делятся на
4 вида:
1) тРНК (транспортные);
2) рРНК (рибосомные);
3) мРНК (матричные);
4) яРНК (ядерные).
Матричные РНК. На их долю приходится не более 5% всей РНК клетки. Синтезируется в ядре. Этот процесс называется
транскрипцией. Представляют собой копию гена одной из цепей ДНК. Во время биосинтеза белка (этот процесс называ-
ется трансляцией) мРНК проникает в цитоплазму и связывается с рибосомой.
Первичная структура мРНК представлена полинуклеотидной цепочкой, в которой выделяют 3 главные области:
1) претранслируемая;
2) транслируемая;
3) посттранслируемая.
Претранслируемая область содержит 2 участка:
a) КЭП-участок, выполняющий защитную функцию (обеспечивает сохранение генетической информации);
b) АГ-область, обеспечивающая прикрепление к рибосоме во время биосинтеза белка.
25
Транслируемая область содержит генетическую информацию о структуре одного или нескольких белков. 3 нуклеотида,
кодирующие 1 аминокислоту, называются кодоном. Совокупность кодонов составляет генетический код. Всего в коде 64
кодона, из них 61 – смысловые кодоны (соответствуют определённой аминокислоте) и 3 – нонсенс-кодоны. Они называ-
ются терминирующими, так как подают сигнал о завершении синтеза белка.
Свойства генетического кода. Известно 6 свойст:
1) триплетность – каждая аминокислота в белке кодируется последовательностью из 3 нуклеотидов;
2) универсальность – генетический код един для всех типов клеток;
3) однозначность – одному кодону соответствует только одна аминокислота;
4) вырожденность – одна аминокислота может кодироваться несколькими кодонами, и только метионин и
триптофан одним кодоном;
5) непрерывность – генетическая информация считывается по 3 нуклеотида в направлении 5'→3', без пере-
рывов и знаков препинания;
6) колинеарность – соответствие последовательности кодонов в мРНК последовательности аминокислот-
ных остатков в белке.
Посттранслируемая область представлена последовательностью нуклеотидов, содержащих аденин (от 50 до 250 нуклео-
тидов), поэтому называется поли-А-областью. Эта часть мРНК выполняет 2 функции:
• защита от нуклеаз;
• служит «проездным билетом» во время биосинтеза белка – в результате однократного использования мРНК в
трансляции от поли-А-области отщепляется несколько нуклеотидов. Таким образом, её длина определяет крат-
ность использования мРНК. Если она участвует в биосинтезе один раз, в ней нет поли-А-области, а 3'-конец за-
вершается одной или несколькими шпильками, которые называются фрагментами нестабильности.
Транспортные РНК составляют 12-15% от всей РНК в клетке. В цепи от 75 до 90 нуклеотидов.
Первичная структура – полинуклеотидная цепь.
Вторичная структура представлена «листом клевера» (модель Р. Холли), имеет 4 петли и 4 плеча:
3'
A
C
5' C
III
II
VI
IV
V , где
I – акцепторное плечо, содержит 7 пар нуклеотидов, является местом приклепления аминокислоты;
II – дигидроуридиловое плечо (3-4 пары нуклеотидов) и дигидроуридиловая петля (D-петля), которая обеспечивает свя-
зывание тРНК с ферментом подготовительной стадии синтеза белка;
III – псевдоуридиловое плечо (5 пар нуклеотидов) и псевдоуридиловая петля (Tψ-петля), необходима для временного
прикрепления к рибосоме во время биосинтеза белка;
IV– антикодоновое плечо (5 пар нуклеотидов);
V – антикодоновая петля, участок взаимодействия с кодоном мРНК,
VI – дополнительная петля обеспечивает стабильность вторичной структуры.
Третичная структура у прокариот представлена в виде веретена (D-плечо и T-плечо сворачиваются вокруг и образуют
веретено), у эукариотов в виде перевернутой буквы L.
Биологическая роль тРНК:
1) акцепторная (опознает и связывает нужную аминокислоту);
2) транспортная (доставляет аминокислоту к месту синтеза белка, к рибосоме);
3) адапторная (распознает кодон мРНК), считывает генетическую информацию в мРНК и переводит её в последо-
вательность аминокислот в белке.
Рибосомные РНК, рибосомы. На их долю приходится до 80% от всей РНК клетки. Образуют «скелет», или остов рибо-
сом. Рибосомы – нуклеопротеиновые комплексы, состоящие из большого количества рРНК и белков. Это «фабрики» по
биосинтезу белка в клетке.
Первичная структура рРНК – полинуклеотидная цепь, по количеству нуклеотидов и молекулярной массе различают 3
вида рРНК:
• высокомолекулярные (около 3000 нуклеотидов);
• среднемолекулярные (до 500 нуклеотидов);
• низкомолекулярные (менее 100 нуклеотидов).
Для характеристики различных рРНК и рибосом принято использовать не молекулярную массу и количество нуклеоти-
дов, а коэффициент седиментации (скорость оседания в ультрацентрифуге). Коэффициент седиментации выражается в
Сведбергах (S), 1 S = 1013сек, например, у высокомолекулярной рРНК коэффициент седиментации может быть равен 23
S, средне- и низкомолекулярных 16 S и 5 S, соответственно.
Вторичная структура рРНК формируется в результате образования водородных связей между комплементарными азо-
тистыми основаниями и спирализации полинуклеотидной цепи.
26
Третичная структура рРНК представляет собой более компактную упаковку цепи, образующуюся путём «наложения»
шпилек в виде V- или U-образной формы.
Рибосомы состоят из 2 субъединиц – малой и большой. У прокариотов малая субъединица будет иметь коэффициент се-
диментации 30 S, большая – 50 S, а вся рибосома – 70 S; у эукариотов 40 S, 60 S и 80 S, соответственно.
Состав, строение и биологическая роль ДНК. У вирусов и в митохондриях ДНК состоит из одной цепочки, у прокариот –
двух кольцевых, у эукариот – двух линейных цепочек.
Состав и строение ДНК подчиняется определённым правилам, которые называются правилами Чаргаффа:
1. Количество комплементарных азотистых оснований равно (А=Т, Г=Ц);
2. Молярная доля пуринов равна молярной доле пиримидинов (А+Г=Т+Ц);
3. Количество 4- и 6-кетооснований равно количеству 4- и 6-аминооснований (А+Ц=Г+Т);
4. Соотношение суммы комплементарных оснований (Г+Ц/А+Т) у каждого вида клеток (или животных) строго
определённое и называется коэффициентом видовой специфичности. Для животных и растительных клеток эта
величина  1, у бактерий колеблется от 0,45 до 2,57.
У микроорганизмов в ДНК преобладают гуанин и цитозин; такой тип ДНК называется ГЦ-тип. Для позвоночных, беспо-
звоночных и растительных клеток характерен АТ-тип.
Первичная структура ДНК у эукариот (и человека, в том числе) представляет собой 2 полинуклеотидные, антипарал-
лельные цепочки.
Вторичная структура – 2-цепочечная спираль, внутри которой комплементарные азотистые основания уложены в виде
«стопок монет». Вторичная структура удерживается за счёт связей 2 типов:
• водородных – они действуют по горизонтали, образуются между комплементарными нуклеотидами (между А и Т
образуется две связи, между Г и Ц – три);
• сил гидрофобного взаимодействия, которые возникают между заместителями азотистых оснований и действуют
по вертикали.
Вторичная структура характеризуется:
• количеством нуклеотидов в спирали;
• диаметром спирали, шагом спирали;
• расстоянием между плоскостями, образуемыми парой комплементарных оснований.
Известные конформации вторичной структуры ДНК обозначаются заглавными буквами латинского алфавита (A, B, C, D,
E, Z и т.д.). В клетках преобладают А, В и Z конформации, остальные существуют в бесклеточных системах, например, в
пробирке. Состояние конформации во многом зависит:
• от физиологического состояния клетки;
• от рН среды;
• от ионной силы раствора;
• от действия различных регуляторных белков и др.
Во время деления клетки вторичная структура ДНК принимает B -конфомацию, во время транскрипции – А-
конформацию. Z-структура (левозакрученная, в отличие от остальных) может быть обнаружена в участках ДНК бога-
тых динуклеотидными повторами, содержащими гуанин и цитозин. Впервые вторичная структура математически была
рассчитана и смоделирована Уотсоном и Криком (1953 г.). Как оказалось впоследствии, эта модель соответствует В-
конформации. Основные её параметры:
• правозакрученная;
• содержит 10 нуклеотидов в витке;
• имеет диаметр 1,9 нм;
• шаг спирали составляет 3,4 нм;
• расстояние между плоскостями оснований равно 0,34 нм.
При формировании вторичной структуры образуется два вида бороздок – большая и малая (шириной 2,2 и 1,2 нм, соот-
ветственно). Большие бороздки играют важную роль в функционировании ДНК, так как к ним присоединяются регуля-
торные белки, имеющие в качестве домена «цинковые пальцы».
Третичная структура может быть представлена различными формами, среди которых наибольшее значение имеют су-
перспираль, палиндромные последовательности («шпильки») и Н-форма (триплексная ДНК).
Четвертичная структура ДНК имеет несколько уровней укладки:
• нуклеосомный;
• супербидный (или соленоидный);
• петельный (или доменный);
• супердоменный (или хромосомный) (именно этот уровень можно видеть в электронном микроскопе в виде попе-
речной исчерченности).
Нуклеосомный. Нуклеосома (открыта в 1974 г.) представляет собой частицу дисководной формы, диаметром 11 нм, кото-
рая состоит из гистонового октамера, вокруг которого двухцепочечная ДНК делает 1,75 витка. Гистоны – низкомолеку-
лярные белки, содержат по 105-135 аминокислотных остатков, в гистоне Н1 – 220 аминокислотных остатков, до 30%
приходится на долю Лиз и Арг. Гистоновый октамер называют кором. Он состоит из тетрамера Н32-Н42 и двух димеров
[Н2А-Н2В]2. Эти димеры стабилизируют структуру и прочно связывают два полувитка ДНК. Расстояние между нукле-
осомами называется линкером, в котором может содержаться до 80 нуклеотидов. Гистон Н1 препятствует раскручиванию
ДНК вокруг кора и уменьшает расстояние между нуклеосомами, обеспечивая таким образом формирование фибриллы
27
(супербидного уровня укладки). В интерфазных хромосомах ДНК организована в домены, или петли, состоящие из 35-
150 тысяч пар нуклеотидов и заякоренные на внутриядерном матриксе. В формировании петель принимают участие
ДНК-связывающие белки. Супердоменный уровень образуют до 100 петель, такие участки хорошо заметны в электрон-
ном микроскопе.
Благодаря такой укладке ДНК компактно уложена. Её длина сокращается в 10 000 раз. В результате упаковки ДНК свя-
зывается с гистонами и другими белками, образуя нуклеопротеиновый комплекс в виде хроматина. В состав хроматина
входят 30% ДНК, 10% РНК и гистоновые и негистоновые белки.
Биологическая роль ДНК:
• хранение и передача генетической информации;
• контроль деления и функционирования клетки;
• генетический контроль запрограммированной гибели клетки.
1.2. Примерные варианты контрольной работы 4 «Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеино-
вых кислот».
В каждом билете 5 заданий:
• в первом задании необходимо написать формулу азотистого основания;
• во втором – формулу нуклеозида;
• в третьем – формулу нуклеотида;
• в четвёртом – предпалагается подробное изложение теоретических основ молекулярной биологии, касающихся
строения и биологической роли нуклеотидов и нуклеиновых кислот;
• в пятом задании необходимо изобразить с помощью формул первичную структуру нуклеиновых кислот, исполь-
зуя в качестве примера последовательность трёх нуклеотидов в антикодоновой петле тРНК, комплементарной
кодону мРНК.
Пример:
1. Приведите примеры мажорных пиримидиновых оснований. Напишите их формулы.
2. Напишите формулу дезоксирибозиладенозина.
3. Напишите формулу нуклеотида, участвующего в гормональной регуляции транспорта ионов через мембрану
(цГМФ).
4. Строение и биологическая роль тРНК.
5. Аминокислота серин кодируется кодоном АГЦ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой
петле её тРНК.
При выполнении пятого задания необходимо помнить:
1. Во время биосинтеза белка мРНК и тРНК распологаются в рибосоме относительно друг друга антипараллельно
– начало одной, 5'-конец (мРНК), совпадает с концом другой, 3'-концом (тРНК) (по принципу «голова к хвосту»).
2. В нуклеиновых кислотах азотистые основания всегда находятся в лактамной форме, а нуклеотиды – в антикон-
формации.
Оценка: первые три задания оцениваются по 0,5 балла, четвёртое и пятое – 2 и 1,5 балла, соответственно.
Задание 2. Проверка компетенции «Основные понятия и термины».
Выпишите в тетрадь в раздел «Глоссарий» основные понятия и термины по данной теме. Оформите задание в виде таб-
лицы.
Задание 3. Подготовка к коллоквиуму «Матричные синтезы».
Медиа, 2016. – С. 133–134, 151–152.
кина. – Петрозаводск : Изд-во ПетрГУ, 2012. – С. 145.
28
ПРИЛОЖЕНИЕ
I. ПРИМЕРЫ ВАРИАНТОВ КОНТРОЛЬНЫХ РАБОТ
Примеры вариантов контрольной работы 1 «Строение, классификация и биологическая роль протеиногенных амино-
кислот»
Вариант 1.
1. Напишите формулу глицина.
H2N CH COOH
CH2
N
N
H
3. Какая из перечисленных аминокислот относится к полярным анионогенным аминокислотам: Про, Мет, Три, Глн,
4. Какую связь образует Лиз при формировании пространственной структуры белка?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые фенилаланином.
Вариант 2.
1. Напишите формулу аланина.
H2N CH COOH
(CH2)3
NH
C NH
NH2
3. Какая из перечисленных аминокислот относится к полярным незаряженным аминокислотам: Про, Мет, Три, Глн,
4. Какую связь образует Сер при формировании пространственной структуры белка?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые тирозином.
Вариант 3.
1. Напишите формулу валина.
H2N CH COOH
(CH2)4
NH2
3. Какая из перечисленных аминокислот относится к полярным незаряженным аминокислотам: Про, Мет, Три, Тир,
4. Какая аминокислота содержит в радикале гуанидиловую группу? Напишите формулу этой аминокислоты. Какую
роль она играет в формировании пространственной структуры белка?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые глицином.
Вариант 4.
1. Напишите формулу лейцина.
H2N CH COOH
(CH2)2
COOH
3. Какая из перечисленных аминокислот относится к неполярным (гидрофобным) аминокислотам: Сер, Цис, Три,
Глн, Асп? Напишите её формулу.
4. Какую связь образует Асп при формировании пространственной структуры белка?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые метионином.
Вариант 5.
1. Напишите формулу изолейцина.
H2N CH COOH
CH2
COOH
3. Какая из перечисленных аминокислот относится к классу полярных незаряженных: Про, Мет, Три, Цис, Асп? Напи-
шите её формулу.
4. Какую связь образует Гис при формировании пространственной структуры белка?
5. Перечислите наиболее важные функции триптофана.
Вариант 6.
1. Напишите формулу метионина.
29
H2N CH COOH
(CH2)2
CONH2
3. Какая из перечисленных аминокислот содержит полярный катионогенный радикал: Про, Лиз, Три, Глн, Асп?
Напишите её формулу.
4. Какую связь образует Цис при формировании пространственной структуры белка? Напишите его формулу.
5. Перечислите наиболее важные функции валина.
Вариант 7.
1. Напишите формулу фенилаланина.
H2N CH COOH
CH2
CONH2
3. Выберите правильные ответы. Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами – это:
A. Цис.
B. Асн.
C. Глу.
D. Три.
E. Тре.
4. Какую связь образует Тре при формировании пространственной структуры белка? Напишите его формулу.
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые глутаматом.
Вариант 8.
1. Напишите формулу триптофана.
H2N CH COOH
CH2SH
3. Установите соответствие. Функциональная группа в радикале аминокислоты:
A. Карбоксильная группа 1. Арг
B. Гидроксильная группа 2. Цис
C. Гуанидиновая группа 3. Тир
D. Тиольная группа
E. Аминогруппа
4. Какую связь образует Асн при формировании пространственной структуры белка? Напишите его формулу.
5. Перечислите наиболее важные функции серина.
Вариант 9.
1. Напишите формулу пролина.
H2N CH COOH
CH2
OH
3. Выберите правильные ответы. Радикалы аминокислот:
A. Обеспечивают специфичность первичной структуры.
B. Участвуют в формировании третичной структуры.
C. Располагаясь на поверхности белка, влияют на его растворимость.
D. Формируют активный центр.
E. Участвуют в образовании пептидных связей.
4. Какую связь образует Лей при формировании пространственной структуры белка? Напишите его формулу.
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые аспартатом.
Вариант 10.
1. Напишите формулу серина.
H2N CH COOH
CH2
3. Выберите правильные ответы. Гидрофобные взаимодействия могут образовываться между радикалами амино-
кислот:
30
A. Тре и Лей.
B. Про и Три.
C. Мет и Иле.
D. Тир и Ала.
E. Вал и Фен.
4. Какая из перечисленных аминокислот содержит в радикале тиольную группу: Сер, Фен, Глу, Про, Цис? Напи-
шите её формулу.
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые тирозином.
Вариант 11.
1. Напишите формулу треонина.
H2N CH2 COOH
3. Какая из перечисленных аминокислот содержит полярный незаряженный радикал: Про, Мет, Тир, Глу, Арг?
4. Выберите правильные ответы. Трипсин:
A. Протеолитический фермент.
B. Содержит два домена.
C. Гидролизует крахмал.
D. Активный центр расположен между доменами.
E. Состоит из двух полипептидных цепей.
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые гистидином.
Вариант 12.
1. Напишите формулу тирозина.
H2N CH COOH
HC CH3
CH3
3. Выберите правильные ответы. Ионные связи могут образовываться между радикалами аминокислот:
A. Гли и Асн.
B. Арг и Лиз.
C. Лиз и Глу.
D. Гис и Асп.
E. Асн и Арг.
4. Какая из перечисленных аминокислот содержит в радикале гидроксильную группу: Асп, Арг, Иле, Тре, Мет?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые цистеином.
Вариант 13.
1. Напишите формулу цистеина.
H2N CH COOH
CH2
N
H
3. Какая из перечисленных аминокислот содержит полярный незаряженный радикал: Про, Мет, Три, Сер, Асп?
4. Выберите правильные ответы. Водородные связи могут образовываться между радикалами аминокислот:
A. Сер и Гли.
B. Цис и Тре.
C. Асп и Лиз.
D. Глу и Асп.
E. Асн и Тре.
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые лизином.
Вариант 14.
1. Напишите формулу аспарагина.
H2N CH COOH
CH2
H3C CH
CH3
3. Какая из перечисленных аминокислот содержит неполярный радикал: Тир, Сер, Три, Глн, Асп? Напишите её
формулу.
31
4. Установите соответствие. Тип связи, участвующий в формировании структуры белка:
A. Первичная структура 1. Водородные связи между атомами пептидного остова
B. Вторичная структура 2. Слабые связи, образованные функциональными группами R
C. Третичная структура
D. Супервторичная структура
E. Конформация
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые треонином.
Вариант 15.
1. Напишите формулу глутамина.
H2N CH COOH
CH2OH
3. Какая из перечисленных аминокислот содержит катионогенный радикал: Про, Цис, Тре, Лиз, Асп? Напишите её
формулу.
4. Какая аминокислота способна образовывать дисульфидные связи? Напишите её формулу.
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые аланином.
Вариант 16.
1. Напишите формулу гистидина.
H2N CH COOH
CH3
3. Какая из перечисленных аминокислот содержит полярный анионогенный радикал: Про, Мет, Три, Глн, Асп?
4. Какие аминокислоты участвуют в гидрофобном взаимодействии?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые фенилаланином.
Вариант 17.
1. Напишите формулу глутамата.
H2N CH COOH
HC CH3
CH2
CH3
3. Какие из перечисленных аминокислот способны образовывать водородные связи: Тир, Мет, Три, Глн, Асп?
4. Какие из перечисленных аминокислот относятся к незаменимым: Мет, Фен, Ала, Про, Три, Лей?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые глутамином.
Вариант 18.
1. Напишите формулу лизина.
H2N CH COOH
CH2
CH2 S CH3
3. Какая из перечисленных аминокислот является незаменимой: Про, Фен, Тир, Глн, Асп? Напишите её формулу.
4. Какую связь образует глутамат при формировании пространственной структуры белка?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые лейцином.
Вариант 19.
1. Напишите формулу аргинина.
H2N CH COOH
CHOH
CH3
3. Какая из перечисленных аминокислот является частично заменимой: Про, Мет, Три, Глн, Гис, Асп? Напишите её
формулу.
4. Какие функциональные группы аминокислот участвуют в образовании пептидной связи?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые пролином.
Вариант 20.
1. Напишите формулу гистидина.
HN COOH
32
3. Какая из перечисленных аминокислот является условно заменимой: Про, Мет, Три, Тир, Глн, Глу? Напишите её
формулу.
4. Какие из перечисленных аминокислот могут образовывать водородные связи: Про, Мет, Глу, Сер, Асн, Фен,
Тир?
5. Перечислите наиболее важные функции, выполняемые глутаматом.
Примеры вариантов контрольной работы 2 «Классификация и номенклатура некоторых ферментов»
Вариант 1.
а)
COOH CH2OH
CH2 CH2
CH2 CH2
C O КоА-SH, НАД+ СО , НАДН+Н+ C O
2
COOH S KoA
-кетоглутарат сукцинил-КоА
б)
CH2OH CH2OH
CHOH CHOH OH
CH2OH CH2 O P O
АТФ АДФ OH
глицерол глицеролфосфат
а)
CH2OH
O гeксокиназа
OH
OH OH
OH АТФ АДФ
б)
CH3
пируватдекарбоксилаза
C O
COOH CO2
Вариант 2.
а)
OH
O P O CH2OH
H2C
OH O
O
OH OH
OH
OH OH OH O P O
OH OH OH
глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат
б)
COOH COOH
CH2 CH2
CH2 CH2
+
CHNH2 НАД НАДН+Н+ C NH
COOH COOH
глутамат имин глутамата
а)
CH2OH
триозофосфатизомераза
C O OH
CH2O P O
OH
б)
COOH
ПДК
C O
CH3 КоА-SH, НАД+ СО2, НАДН+Н+
пируват ацетил-КоА
33
Вариант 3.
а)
CH2OH CH2OH OH
O CH2OH O CH2 O P O
OH
HO HO
OH OH
АТФ АДФ
OH OH
б)
COOH COOH
CH2 CH2
CHNH2 CO2 CH2NH2
COOH -аланин
аспартат
а)
OH
O P O
H2C
OH
O
гексозофосфатизомераза
OH
OH OH
OH
глюкозо-6-фосфат фруктозо-6-фосфат
б)
COOH
CH2 -КГДК
CH2
C O KoA-SH, НАД+ CO2, НАДH + H+
COOH
-кeтоглютарат cукцинил-КоА
Вариант 4.
а)
CH3 CH3
C O H C OH
COOH НАДH + H+ НАД+ COOH
пируват лактат
б)
CH2OH CH2OH
O O
HO
OH OH
O UDP OH O UDP
OH OH
УДФ-галактоза УДФ-глюкоза
а)
CH3
алкогольдeгидрогeназа
C
H O
НАДH + H+ НАД+
ацeталь алкоголь
б)
CH2OH
O глюкокиназа
OH
OH OH
OH АТФ АДФ
Вариант 5.
а)
COOH
CH3
CH2
C O
C O
COOH CO2
пируват COOH
оксалоацeтат
34
б)
COOH COOH
CH2 CH2
CH2 CH2
+
CHNH2 НАД НАДН+Н+ C NH
COOH COOH
а)
CH2 CH COOH
дeкарбоксилаза
N NH2
CO2
H
триптофан триптамин
б)
CH2OH
O эпимeраза-4
HO
OH
O UDP
OH
Вариант 6.
а)
CH3 CH3
C O C O
COOH S KoA
КоА-SH, НАД+ СО2, НАДН+Н+
пируват ацeтил-КоА
б)
OH
O P O
CH2OH H2C
OH
O O
OH OH
OH OH OH OH
OH АТФ АДФ OH
а)
COOH
H2N CH дeкарбоксилаза
(CH2)2
CO2
COOH
глутамат -аминомасляная кислота
б)
O
дeгидрогeназа
HN CH2
CH2 НАДФ+ НАДФН + Н+
O N
H
дигидроурацил урацил
Вариант 7.
а)
CH2OH H O
C
C O OH
CHOH OH
CH2 O P O
OH CH2 O P O
диоксиацeтонфосфат OH
глицеральдегид-3-фосфат
б)
OH OH
O P O O P O
H2C H2C
OH OH
O O
O
OH OH
OH OH НАДФ+ НАДФН + Н+ OH
OH OH
глюкозо-6-фосфат 6-фосфоглюконолактон
35
а)
COOH
CH2 малатдегидрогеназа
HC OH
COOH НАД+ НАДН + Н+
малат оксалоацeтат
б)
COOH
CH2 -КГДК
CH2
C O KoA-SH, НАД+ CO2, НАДH + H+
COOH
-кeтоглютарат сукцинил-КоА
Вариант 8.
а)
CH3 CH3
CHOH CH
CH2 HC
C O H2O C O
S АПБ S АПБ
3-гидроксибутирил-АПБ -АПБ
кротонил-КоА
б)
COOH COOH
CH2 CH2
HC COOH CH2
CHOH C O
CO2 НАД+ НАДН + Н+
COOH COOH
изоцитрат -кeтоглютарат
а)
CH2OH
C O
пентозо-5-фосфатэпимераза-3
H C OH
H C OH OH
CH2O P O
OH
б)
COOH
пируватдeкарбоксилаза
C O
CH3 CO2
Вариант 9.
а)
COOH COOH
CH2 CH2
CH2 CH2
CHNH2 CH2NH2
CO2
COOH -аминомасляная
глутамат кислота
б)
H O
CH2OH C
C O OH CHOH OH
CH2 O P O CH2 O P O
OH OH
36
а)
R
CH2 ацил-КоА-дeгидрогeназа
CH2
C O НАД+ НАДН + Н+
S KoA
ацил-КоА 2,3-eноил-КоА
б)
COOH
CH2
аконитатгидратаза
HO C COOH
CH2
H2O
COOH
цитрат цис-аконитат
Вариант 10.
а)
R R
CHOH C O
CH2 CH2
C O НАД+ НАДН + Н+ C O
S KoA S KoA
-гидроксиацил-КоА -кeтоацил-КоА
б)
OH OH
O P O O P O
H2C H2C
OH OH
O O
OH NHCOCH3 OH
OH OH OH OH
NHCOCH3
N-ацетилманнозамин-6-фосфат N-ацетилглюкозамин-6-фосфат
а)
O OH
C O P O дифосфоглицeратмутаза
OH
HO CH OH
CH2 O P O
OH
1,3-дифосфоглицeрат 2,3-дифосфоглицeрат
б)
COOH
H C OH
6-фосфоглюконатдегидрогeназа
HO C H
H C OH
НАДФ+ НАДФН + Н+
H C OH OH CO2
CH2 O P O
OH
6-фосфоглюконат рибулозо-5-фосфат
Вариант 11.
а)
OH
O P O
H2C CH2OH
OH
O O
OH OH OH
OH OH OH O P O
NH2 NH2 OH
глюкозамин-6-фосфат глюкозамин-1-фосфат
б)
COOH
CH3
CH2
C O
C O
S KoA CO2
ацeтил-КоА S KoA
малонил-КоА
37
а)
COOH
H2N CH дeкарбоксилаза
(CH2)4
NH2 CO2
лизин кадавeрин
б)
CH2OH
HO
OH
O UDP
OH
Вариант 12.
а)
H O
CH2OH C
C O OH CHOH OH
CH2O P O CH2O P O
OH OH
б)
CH3 CH3
C O C O
COOH S KoA
КоА-SH, НАД+ СО2, НАДН+Н+
пируват ацeтил-КоА
а)
CH2OH
глицeролкиназа
CHOH
CH2OH АТФ АДФ
глицeрин глицеролфосфат
б)
OH
O P O
H2C
OH
OH NHCOCH3
OH OH
N-ацетилманнозамин-6-фосфат N-ацетилглюкозамин-6-фосфат
Вариант 13.
а)
H O
CH2OH C
C O H C OH
H C OH H C OH
H C OH OH H C OH OH
CH2 O P O CH2O P O
OH OH
рибулозо-5-фосфат рибозо-5-фосфат
б)
CH3 CH3
CHOH CH
CH2 HC
C O C O
H2O
S АПБ S АПБ
3-гидроксибутирил-АПБ кротонил-КоА
кротонил-АПБ
а)
CH3
ацетил-КоА-карбоксилаза
C O
S KoA CO2
ацeтил-КоА малонил-КоА
б)
38
OH
O P O
H2C
OH
O глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
OH
OH OH НАДФ+ НАДФН + Н+
OH
глюкозо-6-фосфат 6-фосфоглюконолактон
Вариант 14.
а)
OH
O P O
H2C CH2OH
OH
O O
OH OH OH
OH OH OH O P O
NH2 NH2 OH
глюкозамин-6-фосфат глюкозамин-1-фосфат
б)
COOH COOH
CH2 CH2
C O HC OH
COOH НАДH + H+ НАД+ COOH
оксалоацeтат малат
а)
O
дeгидрогeназа
HN CH2
CH2 НАДФ+ НАДФН + Н+
O N
H
дигидроурацил урацил
б)
CH2OH
OH
OH O UDP
OH
УДФ-глюкоза УДФ-галактоза
Вариант 15.
а)
CH2OH OH CH2OH
O CH2 O P O O
OH OH
HO OH
OH OH O P O
OH OH
OH
фруктозо-1-фосфат глюкозо-1-фосфат
б)
CH3 CH3
CHOH CH
CH2 HC
C O C O
H2O
S АПБ S АПБ
3-гидроксибутирил-АПБ кротонил-КоА
кротонил-АПБ
а)
CH2OH
C O
H C OH эпимeраза-3
H C OH OH
CH2 O P O
OH
39
б)
R
CH гидратаза
HC
C O
H2O
S KoA
2,3-eноил-КоА -гидроксиацил-КоА
Вариант 16.
а)
COOH COOH
CH2 CH2
HC OH C O
НАД+ НАДН + Н+
COOH COOH
малат оксалоацeтат
б)
CH2OH CH2OH OH
O CH2OH O CH2 O P O
OH
HO HO
OH OH
АТФ АДФ
OH OH
а)
H O
C
триозофосфатизомeраза
CHOH OH
CH2O P O
OH
глицеральдегид-3-фосфат диоксиацетонфосфат
б)
CH2 CH COOH
дeкарбоксилаза
N NH2
CO2
H
триптофан триптамин
Вариант 17.
а)
COOH COOH
CH2 CH2
HO C COOH C COOH
CH2 CH
H2O
COOH COOH
б)
OH
OH
O P O O P O
H2C CH2 OH
OH
O O CH2OH
OH HO
OH OH OH
OH OH
глюкозо-6-фосфат фруктоз-6-фосфат
а)
CH2OH
глицeролкиназа
CHOH
CH2OH АТФ АДФ
глицeрин глицeролфосфат
б)
R
CHOH
 -гидроксиацил-КоА-дeгидрогeназа
CH2
C O
S KoA
-кeтоацил-КоА
-гидроксиацил-КоА
40
Вариант 18.
а)
CH2OH CH2OH
C O C O
H C OH HO C H
H C OH OH H C OH OH
CH2 O P O CH2 O P O
OH OH
б)
CH2OH CH2OH
O O
HO HO
OH OH OH
OH O P O
OH АТФ АДФ OH OH
галактоза галактозо-1-фосфат
а)
CH2OH
HO
OH
O UDP
OH
б)
R
HC
C O
H2O
S KoA
Вариант 19.
а)
O OH
C O P O HO COOH
OH
HO CH OH O P O CH OH
CH2 O P O HO CH2 O P O
OH OH
1,3-дифосфоглицeрат 2,3-дифосфоглицeрат
б)
COOH COOH
H2N CH HN C
(CH2)2 (CH2)2
COOH COOH
а)
CH2OH
O CH2OH
гeксокиназа
HO
OH
АТФ АДФ
OH
б)
COOH
CH2
цис-аконитатгидратаза
HO C COOH
CH2
H2O
COOH
41
Вариант 20.
а)
NH2
N CH2CH COOH N CH2CH2NH2
N N
H CO2 H
гистидин гистамин
б)
CH2OH CH2OH OH
O CH2OH O CH2 O P O
OH
HO HO
OH OH
АТФ АДФ
OH OH
а)
CH2OH
HO
OH
O UDP
OH
б)
R
HC
C O
H2O
S KoA
Примеры вариантов дополнительного третьего задания контрольной работы 2 «Классификация и номенклатура неко-
торых ферментов»
Перечислите и схематично изобразите последовательность реакций, обеспечивающих превращение субстрата в конеч-
ный продукт. Напишите формулы промежуточных метаболитов и названия всех ферментов, участвующих в этих процес-
сах.
Вариант 1.
COOH COOH
CH2 CH2
1 2 3
HO C COOH CH2
CH2 C O
COOH COOH
цитрат -кeтоглютарат
Вариант 2.
R R
CH2 C=O
1 2 3
CH2 CH2
C O C O
S KoA S KoA
ацил-КоА ацил-КоА
бета-кетоацил-КоА
Вариант 3.
OH
O P O
CH2OH CH2 OH OH
O O CH2O P O
1 2 3 OH
OH HO
OH OH
OH
OH OH
глюкоза фруктозо-1,6-дифосфат
42
Вариант 4.
CH2OH CH2OH
O O
1 2
OH OH OH
OH OH OH O P O
OH OH OH
Вариант 5.
OH
O P O
CH2OH H2C
OH
O O
1 2
OH O
OH
OH OH OH
OH OH
глюкоза 6-фосфоглюконолактон
Вариант 6.
COOH CH2OH
CH2 CH2
1 2
HC COOH CH2
CHOH C O
COOH S KoA
изоцитрат сукцинил-КоА
Вариант 7.
COOH COOH
CH2 CH2
1 2 3
CH2 C O
COOH COOH
сукцинат оксалоацeтат (ЩУК)
Вариант 8.
CH3 CH3
1 2
CHOH C O
COOH S KoA
лактат ацeтил-КоА
Вариант 9.
COOH CH2OH
H C OH C O
HO C H 1 2
HO C H
H C OH H C OH OH
H C OH OH C O P O
CH2 O P O H2
OH
OH ксилулозо-5-фосфат
6-фосфоглюконат
Вариант 10.
OH
O P O
CH2OH H2C
OH
O O
HO 1 2 3
OH OH
OH OH OH
OH OH
галактоза глюкозо-6-фосфат
Примеры вариантов контрольной работы 3 «Коферментная функция витаминов»

Вариант 1.
1. Напишите формулу витамина А.
2. Какому витамину соответствует изображенная формула?
H2C (CHOH)3 CH2OH
H3C N N O
NH
H3C N
O
Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.
4. Перечислите основные функции витамина Е.
5. Клинические признаки гиповитаминоза В12.
43
Вариант 2.
1. Напишите формулу витамина D.
OH
H
N CO NH C (CH2)2 COOH
N NH
COOH
H2N N N

3. Какой витамин входит в состав декарбоксилаз? Напишите его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина Н.
5. Клинические признаки гиповитаминоза С.
Вариант 3.
1. Напишите формулу витамина E.
H O
CH2OH O
OH
HO OH
3. Какой витамин входит в состав аминотрансфераз? Напишите его формулу.
4. Перечислите основные функции фолиевой кислоты.
5. Клинические признаки гиповитаминоза РР.
Вариант 4.
1. Напишите формулу менахинона.
O
HN NH
S (CH2)4 COOH

3. Какой витамин входит в состав НАД-зависимых дегирогеназ? Напишите его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина Е.
5. Чем опасно употребление сырой рыбы тресковых пород? Как проявляются клинические признаки гиповитами-
ноза, возникающего при этом нарушении.
Вариант 5.
1. Напишите формулу витамина F.
O H
C CH2NH2
HO CH2OH HO CH2OH
H3C N H3C N

3. Какой витамин участвует в регуляции фосфорно-кальциевого обмена? Напишите его формулу.
4. Перечислите основные функции пантотеновой кислоты.
5. У какого из перечисленных витаминов – К, В2, В6, РР, А, нет витамеров? Как проявляется его гиповитаминоз?
Вариант 6.
1. Напишите формулу витамина B1.
COOH CONH2
N N
3. Какой витамин необходим для карбоксилирования глутаминовой кислоты, входящей в состав факторов сверты-
вания крови? Напишите его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина F.
5. Напишите формулу функционально активной молекулы витамина D. Как проявляется его гиповитаминоз?
Вариант 7.
С17Н31СООН, 9, 12;
С17Н29СООН, 9, 12,15;
С19Н31СООН, 5, 8, 11, 14.
44
3. Какой витамин участвует в реакциях гидроксилирования пролина, входящего в состав коллагена? Напишите его
формулу.
4. Какую функцию выполняет кальцитриол? Как он образуется?
5. Клинические признаки гиповитаминоза Н.
Вариант 8.
1. Напишите формулу пантотеновой кислоты.
O
CH3
CH3
(CH2 CH C CH2) n H
O
3. Какой витамин входит в состав аминотрансфераз? Напишите его формулу.
4. Какой из перечисленных витаминов – В1, В2, ПК, РР, Н, существует в виде 2 витамеров? Перечислите основные
функции этого витамина.
Вариант 9.
1. Напишите формулу витамина РР.
CH3
HO
CH3 CH3 CH3
CH3
H3C O CH3
CH3

3. Какой из перечисленных в скобках витаминов (А, D, Е РР, С, В12) является коферментом дегидрогеназ? Напиши-
те его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина А.
5. Клинические признаки гиповитаминоза фолиевой кислоты.
Вариант 10.
1. Напишите формулу витамина В6.
CH3
CH3
CH2
HO H3C CH3

3. Какой витамин входит в состав трансфераз, катализирующих транспорт одноуглеродных фрагментов? Напишите
его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина В2.
5. Клинические признаки гиповитаминоза К.
Вариант 11.
1. Напишите формулу витамина Н.
H3C CH3 CH3 CH3
CH2OH
CH3

3. Каких 3 из перечисленных в скобках витаминов ( С, РР, Н, D, F, В1, В2, Е) участвуют в реакциях окислительного
декарбоксилирования α-кетокислот в составе мультиэнзимных комплексов? Напишите их формулы.
5. Клинические признаки гиповитаминоза К.
Вариант 12.
1. Напишите формулу витамина С.
45
O
CH3
CH3
(CH2 CH C CH2) n H
O
3. Какой витамин входит в состав НАД-зависимых дегидрогеназ? Напишите его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина F.
5. Клинические признаки гиповитаминоза PP.
Вариант 13.
H2C (CHOH)3 CH2OH
H3C N N O
NH
H3C N
O
3. Какой из перечисленных в скобках витаминов (С, F, Е, ПК, В6, Н, В9) входит в состав карбоксилаз? Напишите
его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина А.
5. Какой водорастворимый витамин способен депонироваться? Перечислите клинические признаки его гиповита-
миноза.
Вариант 14.
NH2
+
CH3
N N
CH2OH
H3C N S

3. Какой витамин входит в состав дегидрогеназ и не имеет витамеров? Напишите его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина С.
5. Клинические признаки гиповитаминоза Н.
Вариант 15.
CH3OH
CH2OH C C CO NH CH2 CH2 COOH
H
CH3

3. Какой из перечисленных в скобках витаминов (К, Е, А, С, В1, РР) участвует в процессах светового и цветового
зрения? Напишите его формулу.
4. Перечислите основные функции витамина Н.
Вариант 16.
1. Напишите формулу витамина Н.
COOH CONH2
N N
3. Какой витамин участвует в регуляции фосфорно-кальциевого обмена? Напишите его формулу.
5. Клинические признаки гиповитаминоза А.
Вариант 17.
1. Напишите формулу арахидоновой кислоты.
46
O
CH3
CH3
(CH2 CH C CH2) n H
O
4. Резекция желудка может быть причиной гиповитаминоза одного из перечисленных витаминов: В1, В6, D, К, В12,
С. Перечислите основные функции этого витамина.
Вариант 18.
1. Напишите формулу менахинона.
H2C (CHOH)3 CH2OH
H3C N N O
NH
H3C N
O
3. Какой витамин входит в состав ферментов, катализирующих реакции гидроксилирования? Напишите его форму-
лу.
4. Перечислите основные функции витамина B2.
5. Клинические признаки гиповитаминоза Е.
Примеры вариантов контрольной работы 4
«Состав, строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот»
Вариант 1.
1. Напишите формулу мажорного пиримидинового основания, которое входит в состав ДНК и не входит в РНК.
2. Напишите формулу гуанозина.
3. Напишите формулу цАМФ, активатора ферментов при проведении гормонального сигнала.
4. Свойства генетического кода.
5. Аминокислота изолейцин кодируется кодоном ЦУА. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой
Вариант 2.
1. Напишите формулу мажорного пиримидинового основания, которое входит в состав РНК и не входит в ДНК.
2. Напишите формулу тимидина.
3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования аминокислот.
4. Правила Чаргаффа.
5. Аминокислота изолейцин кодируется кодоном АУЦ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой
Вариант 3.
1. Напишите формулу минорного пиримидинового азотистого основания, которое входит в состав псевдоуридиловой
петли тРНК.
2. Напишите формулу аденозина.
3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования глюкозы и других углеводов.
4. Биологическая роль нуклеотидов.
5. Аминокислота метионин кодируется кодоном АУГ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой
Вариант 4.
1. Напишите формулу минорного пуринового основания, которое входит в состав КЭП-участка мРНК.
2. Напишите формулу уридина.
3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования глицеролсодержащих соединений и дру-
гих липидов.
4. Строение и биологическая роль ДНК.
5. Аминокислота валин кодируется кодоном ГУЦ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле
её тРНК.
Вариант 5.
1. Какое пиримидиновое азотистое основание входит в состав любой нуклеиновой кислоты (ДНК и РНК)?
2. Напишите формулу дезоксирибозилтимидина.
3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования холина и других азотсодержащих соеди-
нений.
47
4. Строение и биологическая роль мРНК.
5. Аминокислота аланин кодируется кодоном ГЦА. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле
её тРНК.
Вариант 6.
1. Приведите примеры мажорных пуриновых оснований. Напишите их формулы.
2. Напишите формулу цитидина.
3. Напишите формулу нуклеотида, являющегося самой распространённой формой запасания энергии в клетке.
4. Строение и биологическая роль рРНК и рибосом.
5. Аминокислота аспартат кодируется кодоном ГАУ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой пет-
ле её тРНК.
Вариант 7.
1. Приведите примеры мажорных пиримидиновых оснований. Напишите их формулы.
2. Напишите формулу дезоксирибозиладенозина.
3. Напишите формулу нуклеотида, участвующего в гормональной регуляции транспорта ионов через мембрану
(цГМФ).
4. Строение и биологическая роль тРНК.
5. Аминокислота серин кодируется кодоном АГЦ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле
её тРНК.
II. Вопросы для подготовки к блиц опросу
Вопросы для подготовки к блиц опросу по теме «Строение, свойства и функции белков»
1. Что называется белками?
3. Какие уровни структурной организации молекулы есть у всех белков?
4. Какие уровни структурной организации характерны для олигомеров?
5. Чем отличаются протеины от протеидов?
6. Дайте определение:
a) первичной структуры белка;
b) вторичной;
c) третичной;
d) четвертичной.
7. Что такое протомер, олигомер?
8. Что входит в состав протомера, мономера?
9. Сколько цепей в молекуле инсулина и сколько мономеров они образуют?
10. Сколько цепей входит в состав одного мономера иммуноглобулинов? Молекулы каких иммуноглобулинов обра-
зуют димеры и пентамеры?
11. Что такое домен?
12. Что такое субъединица?
13. В чем сходство и в чем отличие домена и субъединицы?
14. Какой тип связи используется при формировании первичной структуры белка?
15. Какой тип связи выполняет дополнительную функцию при формировании вторичной структуры белка?
16. Назовите белок, первичная структура которого была определена впервые.
17. Какой тип связи играет основную роль при формировании вторичной структуры белка?
18. Какие основные конформации вторичной структуры распространены в природе?
19. Перечислите основные параметры α-спирали.
20. Как схематично принято изображать α- и β-складчатую структуры?
21. Какой самый распространенный белок в организме человека?
22. Какие аминокислоты преобладают в коллагене?
23. Какие связи участвуют при формировании третичной структуры белка?
24. Какой тип связи играет основную роль при формировании третичной структуры белка у глобулярных белков?
25. Как рассчитать коэффициент асимметрии белковой молекулы?
26. Какие структуры обеспечивают функционирование белка?
27. Какие методы используют при изучении третичной и четвертичной структуры белка?
28. Укажите белок, у которого третичная структура была изучена впервые.
29. Укажите белок, у которого четвертичная структура была изучена впервые
30. Что лежит в основе функционирования белков?
31. Как осуществляется принцип комплементарности при выполнении функции белков?
32. Что входит в активный центр белка.
33. От чего зависит заряд белка?
34. Какую функцию выполняют контактные участки в молекуле олигомера?
35. Что называется изоэлектрической точкой белка?
36. Перечислите 7 классов протеинов и 6 классов протеидов.
48
37. Перечислите основные свойства белков
38. Чем отличается денатурация от высаливания?
39. Назовите 2 универсальные цветные реакции на белки.
40. Укажите 3 основных критерия полноценности белков? Приведите примеры.
Вопросы для подготовки к блиц опросу по теме «Ферменты как белковые катализаторы»
1. Что называется:
a) энзимом,
b) рибозимом,
c) абзимом?
2. Что такое:
a) кофермент,
b) кофактор,
c) апофермент
d) холофермент?
3. Какова роль:
a) кофермента,
b) кофактора?
4. Какие соединения выполняют коферментную функцию?
5. Перечислите 7 классов ферментов.
6. Что такое изофермент?
7. От чего зависит количество изоформ фермента?
8. Что называют мультиэнзимным комплексом? Приведите примеры.
9. Что называют активным центром фермента?
10. Что входит в состав активного центра у ферментов-протеинов и ферментов протеидов?
11. Какие аминокислотные остатки входят в состав активного центра фермента?
12. Как называются 2 участка в активном центре фермента?
13. Какие 2 вида взаимодействия возникают между ферментом и субстратом в активном центре?
14. Каков принцип взаимодействия с лигандом?
15. Как называется лиганд у энзимов?
16. При разрушении какой структуры фермент утрачивает свои функции?
17. Каков основной механизм биокатализа с точки зрения законов термодинамики?
18. Каков основной способ снижения энергии активации химической реакции при биокатализе? Перечислите этапы
этого процесса.
19. Какие дополнительные механизмы обеспечивают снижение энергии активации при биокатализе:
a) …,
b) ….
20. Перечислите свойства, которые отличают ферменты от неорганических катализаторов.
21. Чему равна Кµ (константа Михаэлиса) для ферментов?
22. Что такое температурный коэффициент? Чему он равен у ферментов?
23. На что влияет рН среды при взаимодействии фермента с субстратом?
24. Перечислите типы ингибирования.
25. Каков механизм специфического необратимого ингибирования?
26. Какие условия необходимы для конкурентного обратимого ингибирования?
27. Каков механизм аллостерического ингибирования?
28. Перечислите виды субстратной специфичности.
29. Перечислите основные способы интенсивной регуляции активности фермента.
30. Что происходит при экстенсивной регуляции активности фермента?
III. Примеры вариантов билетов к коллоквиумам

1. Примеры вариантов билетов к коллоквиуму по теме «Строение, свойства и функции белков»
Вариант 1.
1. Мономер – … (дайте определение).
4. Какой механизм лежит в основе действия дитилина?
5. Задача.
Вариант 2.
1. Комплементарность – … (дайте определение).
2. Чем отличаются протеиды от протеинов?
3. Основы функционирования белков.
4. Семейство иммуноглобулинов: строение и биологическая роль.
49
5. Задача.
Вариант 3.
1. Белки – … (дайте определение).
2. Перечислите основные классы протеинов.
3. Активный центр белков.
4. Семейство шаперонов. Строение и биологическая роль.
5. Задача.
Вариант 4.
1. Четвертичная структура – … (дайте определение).
2. Перечислите основные классы протеидов.
3. Физико-химические свойства белков.
4. Особенности строения миоглобина.
5. Задача.
Вариант 5.
1. Олигомер – … (дайте определение).
2. От чего зависит заряд белка? Что такое изоэлектрическая точка белков?
3. Классификация белков.
4. Какой механизм лежит в основе действия атропина?
5. Задача.
Вариант 6.
1. Активный центр белка – … (дайте определение).
2. Перечислите 3 основных критерия полноценности пищевых белков. Приведите примеры.
3. Третичная структура белков. Методы её исследования.
4. Какой механизм лежит в основе действия миорелаксантов?
5. Задача 8.
Вариант 7.
1. Аллостерический центр – … (дайте определение).
2. Какой белок самый распространенный в организме человека? Какие аминокислоты преобладают в нем?
4. Какой механизм лежит в основе действия спазмалитиков?
5. Задача.
Вариант 8.
1. Простетическая группа – … (дайте определение).
2. Что лежит в основе функционирования белка?
3. Третичная структура белков.
4. Многообразие и полиморфизм белков.
5. Задача.
2. Примеры вариантов билетов к коллоквиуму по теме «Ферменты как белковые катализаторы»
Вариант 1.
1. Что называется компартментализацией?
2. Перечислите основные свойства, которыми обладают ферменты.
3. Строение ферментов. Понятие о мультиэнзимных комплексах и изоферментах.
4. Чем обусловлен цитотоксическийй эффект 5-фторурацила?
Вариант 2.
1. Что называется аллостерическим центром?
2. Какие соединения способны выполнять коферментные функции?
3. Активный центр ферментов.
4. Чем обусловлено терапевтическое действие аллопуринола?
Вариант 3.
1. Что называется мультиэнзимным комплексом? Приведите примеры.
2. Перечислите основные виды субстратной специфичности.
3. Механизм действия ферментов.
4. Чем обусловлен терапевтический эффект сульфаниламидных препаратов?
50
Вариант 4.
1. Что называется изоферментами? Приведите примеры.
2. Перечислите основные виды регуляции активности ферментов.
3. Общая характеристика свойств ферментов.
4. В чем заключается механизм действия аспирина?
Вариант 5.
1. Что называется активным центром фермента?
2. Перечислите основные классы протеинов и протеидов.
3. Ингибирование активности ферментов.
4. Применение ферментов в медицине.
Вариант 6.
1. Какие соединения могут выполнять функцию биокатализаторов?
2. Перечислите основные свойства, которыми обладают ферменты.
3. Конформационная лабильность ферментов.
4. Энзимопатии.
Вариант 7.
1. Что называется температурным коэффициентом?
2. Перечислите основные классы ферментов.
3. Специфичность действия ферментов.
4. На чем основано ингибирование активности ферментов ЖКТ в результате действия тяжёлых металлов?
Вариант 8.
1. Чему равна константа Михаэлиса?
2. Основной и дополнительные механизмы снижения энергии активации химической реакции, катализируемой
ферментами.
3. Способы регуляции активности ферментов.
4. Приведите примеры действия лекарственныъх препаратов по механизму конкурентного ингибирования.
51
Список рекомендуемой литературы
1. Биохимия : учебник / под ред. Е. С. Северина. – Москва : ГЭОТАР-Медиа, 2016.
Медиа, 2016.
кина. – Петрозаводск : Изд-во ПетрГУ, 2012.
4. Разумов А. С. Биохимические и клинические аспекты совре-менной витаминологии : учебное пособие и тест-
задания для интернов и ординаторов КемГМА. – Кемерово, 2013.
5. Осташкова, В. В. Биологическая химия : рабочая для студен-тов 3-4 курса медицинского факультета специально-
сти «Фармация» (заочное отделение) / В. В. Осташкова, Н. С. Зыкина, Т. О. Волкова. – Петрозаводск, 2011.
52
Учебное издание
В ПОМОЩЬ ИЗУЧАЮЩИМ БИОХИМИЮ

Учебное пособие
Составители:
Осташкова Валентина Викторовна;
Зыкина Наталья Сергеевна;
Судакова Надежда Михайловна;
Волкова Татьяна Олеговна
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования

ПЕТРОЗАВОДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
Отпечатано в типографии Издательства Петр ГУ

185910, Петрозаводск, пр. Ленина, 33
53

Лекция Обмен белков

Загружено:

Сведения о документе

Оригинальное название

Авторское право

Доступные форматы

Поделиться этим документом

Поделиться или встроить документ

Параметры публикации

Этот документ был вам полезен?

Это неприемлемый материал?

Авторское право:

Доступные форматы

Лекция Обмен белков

Загружено:

Авторское право:

Доступные форматы

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования

ПЕТРОЗАВОДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

Осташкова В.В., Зыкина Н.С., Судакова Н.М., Волкова Т.О.

Осташкова, Валентина Викторовна

© Осташкова В. В., Зыкина Н. С., Н. М. Судакова, Т. О. Волкова, 2018

©Петрозаводский государственный университет, 2018

8 Триптофан Три H2N CH COOH

2. Аминокислоты с полярными незаряженными ра-

20 Гистидин Гис H2N CH COOH

По способности синтезироваться в организме аминокислоты подразделяют на:

2.2. Блиц опрос

Название также состоит из 3 частей:

F Полиеновые линолевая – С17Н31СООН, 9, 12;

B2 Рибофлавин H2C (CHOH)3 CH2OH

PP Никотиновая COOH CONH2

Задание 3.3. Составление таблицы «Коферментные функции витаминов».

адeнин гуанин гуанин

Примеры вариантов контрольной работы 3 «Коферментная функция витаминов»

Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.

Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.

Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.

Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.

Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.

Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.

Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.

Укажите сокращенное, химическое и функциональное название этого витамина.

III. Примеры вариантов билетов к коллоквиумам

В ПОМОЩЬ ИЗУЧАЮЩИМ БИОХИМИЮ

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования

Отпечатано в типографии Издательства Петр ГУ

Вам также может понравиться