Вы находитесь на странице: 1из 7

Свойства белков

Общее определение
• Белки являются
биополимерами, мономерами
которых являются остатки
альфа-аминокислот,
соединенные между собой
посредством пептидных
связей. Аминокислотная
последовательность каждого
белка строго определена, в
живых организмах она
зашифрована посредством
генетического кода, на основе
считывания которого и
происходит биосинтез
белковых молекул. В
построении белков участвует
20 аминокислот.
Структуры белковых молекул

• Различают следующие виды структуры белковых молекул:


• Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
• Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами.
Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
• Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также
стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
• Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.
• Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой
сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка.
Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.
Классификация белков
• Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые
соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества
содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может
быть различной. В зависимости от этого выделяют:
• гликопротеины;
• липопротеины;
• нуклеопротеины;
• металлопротеиды;
• фосфопротеины;
• хромопротеиды.
• Также существует классификация по общему типу строения:
• фибриллярные;
• глобулярные;
• мембранные.
Химические свойства белков, качественные реакции,
уравнения реакций

• Химические свойства белков можно рассмотреть на примере


реакций их качественного обнаружения. Качественные реакции
позволяют определить наличие пептидной группы в соединении:
• 1. Ксантопротеиновая. При действии на белок азотной кислоты
высокой концентрации образуется осадок, который при
нагревании приобретает желтый цвет.
• 2. Биуретовая. При действии на слабощелочной раствор белка сульфата
меди образуются комплексные соединения между ионами меди и
полипептидами, что сопровождается окрашиванием раствора в
фиолетово-синий цвет. Реакция используется в клинической практике для
определения концентрации белка в сыворотке крови и других
биологических жидкостях.
Факты о белках :)
• Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок
из муки.
• Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем
модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и
другие белковые соединения, которые используют в медицине.
• У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
• Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев
насекомых.
• В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную
нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
• В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
• Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно
изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных
животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном,
распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
• Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
• В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
• В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.