1

Урок 3. Биополимеры. Строение белков §3

1.Состав и строение белков
Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки. Белки –
высокомолекулярные органические вещества, состоящие из остатков аминокислот.
В состав простых белков входят пять элементов: углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть
белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Белки
обладают большой молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) –
36000, гемоглобина – 152000, миозина (одного из белков мышц) – 500000. Для сравнения: молекулярная
масса спирта – 46, уксусной кислоты – 60, бензола – 78.
Белки являются непериодичными полимерами, мономерами которых являются аминокислоты. В
клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 20
альфа-аминокислот.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают:
заменимые аминокислоты – десять аминокислот, которые могут быть синтезированы в организме;
незаменимые аминокислоты – аминокислоты, которые в организме не синтезируются. Незаменимые
аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.
В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными, если содержат весь
набор незаменимых аминокислот; неполноценными, если отсутствует хотя бы одна незаменимая
аминокислота. Различают простые – белки, состоящие только из аминокислот (фибрин, трипсин) и
сложные – белки, содержащие помимо аминокислот еще и небелковую – простетическую группу. Она
может быть представлена ионами металлов (металлопротеины – гемоглобин), углеводами
(гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).
Все аминокислоты содержат хотя бы одну карбоксильную группу (-СООН), придающую кислотные
свойства, и одну аминогруппу (-NH2), придающую основные свойства. Остальная часть молекулы
представлена R-группой. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в
состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и
одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые
аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как
в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных
формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: нейтральная, кислая или основная.
Пептиды – органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной
связью. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При
взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, между ними
возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной. В зависимости от
количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды,
тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к
образованию полипептидов. На одном конце молекулы находится свободная аминогруппа (его
называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

2. Структуры белка
Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной
конфигурации их молекул. Кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой
форме – в виде цепочки. Поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая
определенную трехмерную структуру, или конформацию. Образование компактных конформаций
возможно благодаря возникновению внутримолекулярных и межмолекулярных связей (прежде всего
водородных), возникающих между различными группировками аминокислотных остатков
полипептидных цепей, а также в результате гидрофобных взаимодействий между неполярными
радикалами. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных
остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Первым
 2
белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин.
Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год. Было
выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных
остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд
Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии. В организме человека обнаружено порядка 10 тыс.
различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов. Имея
всего лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное количество самых разнообразных
комбинацией. Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число
теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования
аминокислот, – 2010. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и
тысячами аминокислотных остатков. Именно первичная структура белковой молекулы определяет
свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты
на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Лишь
незначительное количество белков имеет строго линейную структуру. Основная масса белков
подвергается дальнейшей укладке, что приводит к образованию вторичной структуры белковой
молекулы.
Вторичной структурой
называют упорядоченное
свертывание полипептидной цепи.
Основным вариантом вторичной
структуры является -спираль,
имеющая вид растянутой пружины.
Она образована одной
полипептидной цепью в
результате возникновения
внутримолекулярных водородных
связей между карбоксильными
группами и аминогруппами,
расположенными на соседних
витках спирали.
Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они
слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и
жесткость. Кроме того, между соседними радикалами могут образовываться и ионные связи.
Третичная структура – это способ укладки полипептидных цепей в глобулы, возникающий в
результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления
гидрофобных взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных остатков. Основную роль в
образовании третичной структуры играют гидрофобные взаимодействия, так как во многих белках
приблизительно половина аминокислотных остатков имеет гидрофобные боковые цепи. Поэтому в
водных растворах эти цепи стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри, в то время как
гидрофильные цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды) стремятся оказаться на
поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными
ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. Третичная
структура специфична для каждого белка.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и
более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле исключительно при помощи нековалентных
связей, в первую очередь водородных и гидрофобных. Наиболее изученным белком, имеющим
четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя -субъединицами (141
аминокислотный остаток) и двумя -субъединицами (146 аминокислотных остатков).С каждой
субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Карточка для работы у доски
1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе?
2. Какие элементы входят в состав простых белков?
3. Сколько аминокислот образует все многообразие белков?
4. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?
5. Какие белки называются неполноценными?
6. Какая функциональная группировка придает аминокислоте кислые, какая щелочные свойства?
7. В результате какой реакции образуется пептидная связь?
8. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?
 3
9. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белков?
10. Какую структуру имеет молекула гемоглобина?
Письменная работа с карточками на 10 мин:
1. Особенности образования и строения первичной структуры белка.
2. Характеристика аминокислот. Как образуются пептидные связи?
3. Общая характеристика белков.
4. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белков?
Тестовое задание:
Тест 1. В клетке на первом месте по массе из органических веществ:
1. Углеводы.
2. Белки.
3. Липиды.
4. Нуклеиновые кислоты.
**Тест 2. В состав простых белков входят:
1. Углерод. 5. Фосфор.
2. Водород. 6. Азот.
3. Кислород. 7. Железо.
4. Сера. 8. Хлор.
Тест 3. Все многообразие белков образуют:
1. 170 видов аминокислот.
2. 26 видов аминокислот.
3. 20 видов аминокислот.
4. 10 видов аминокислот.
Тест 4. Незаменимыми для человека являются:
1. 7 аминокислот.
2. 20 аминокислот.
3. 10 аминокислот.
4. Таких аминокислот нет.
Тест 5. Неполноценными считаются белки:
1. В которых отсутствуют некоторые аминокислоты.
2. В которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты.
3. В которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты.
4. Все известные белки являются полноценными.
Тест 6. Функциональные группировки придают аминокислотам свойства:
1. Кислые – радикал, щелочные – аминогруппа.
2. Кислые – аминогруппа, щелочные – радикал.
3. Кислые – карбоксильная группа, – щелочные – радикал.
4. Кислые – карбоксильная группа, щелочные – аминогруппа.
Тест 7. Пептидная связь образуется в результате:
1. Реакции гидролиза.
2. Реакции гидратации.
3. Реакции конденсации.
4. Все выше перечисленные реакции могут привести к образованию пептидной связи.
Тест 8. Пептидная связь образуется:
1. Между карбоксильными группами соседних аминокислот.
2. Между аминогруппами соседних аминокислот.
3. Между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой.
4. Между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.
Тест 9. Стабилизируют вторичную структуру белков:
1. Ковалентные связи.
2. Водородные связи.
3. Ионные связи.
4. Такие связи отсутствуют.
Тест 10. Молекула гемоглобина имеет структуру:
1. Первичную.
2. Вторичную.
3. Третичную.
4. Четвертичную.