Ферменти

 Ананьев Г.Б. Ферментные препараты в производстве спирта / Г.Б. Ананьев // Пиво и напитки. – 2000.- № 2. – С.56.
 Бентли И. Ферменты в пивоварении /И. Бентли // Продукты и ингредиенты.- 2006. - № 9. – С.24-26.
 Білько М. Використання ферментних препаратів / М. Білько, В. Гержикова // Харч. і перероб. пром-сть.- 2006. - №
3. – С.14-15.
 Грачева И.М. Технология ферментных препаратов: Учеб. / И.М. Грачева, А.Ю. Кривова.-3-е изд. перераб. и доп. –
М.:Елеватор, 2000.- 512с.
 Исследование биохимических особенностей получения и сбраживания спиртового сусла с использованием
ферментных препаратов / Е.А. Цед, С.В. Волкова, Л.М. Королева, А.А. Кузьмина // Пр-во спирта и ликероводоч.
изделий. – 2007. – № 4. – С.27-29.
 Исследования концентрированных ферментных препаратов в спиртовой промышленности / Н.В. Цурикова, Н.Я.
Васильева, К.В. Кобелев, А.Ю. Плохов // Пр-во спирта и ликероводоч. изделий.- 2001. - № 2. – С.24-25.
 Калунянц К.А. Микробные ферментные препараты: Технология и оборудование / К.А. Калунянц, Л.И. Голгер. –
М.:Пищевая промышленность, 1979.-304с.
 Камышова Н.В. Новые ферментные препараты для производства сусла и пива / Н.В. Камышова, Е.А. Чернова //
Пиво и напитки.- 1996. - № 2. - С.10.
 Кретович В.Л. Ферментные препараты в пищевой промышленности / В.Л. Кретович.-Под ред. В.Л. Кретовича, В.Л.
Яковенко.-М.:Пищевая промышленнность, 1975.-535с.
 Миронюк С. Ферментні препарати: економічна доцільність, ефективність / С. Миронюк // Харч. і перероб. пром-
сть. – 2004. - № 6.- С.30-31.
 Никулышина Л.Г. Ферментные препараты концерна Genencor на службе у пивоваров / Л.Г. Никулышина // Пиво и
напитки. – 2000. - № 1.-С.16.
 Плохов А.Ю. Ферментные препараты «Эрбле Гайзенхай. Технологии напитков» / А.Ю. Плохов, Ю.В. Сахаров //
Пр-во спирта и ликероводоч. изделий. – 2001. - № 4. – С.30-31.
 Получение комплексного ферментного препарата термостабильной а-милазы и протеазы / Е.В. Костылева, Н.В.
Сурикова, Л.И. Нефедова, Л.В. Римарева // Пр-во спирта и ликероводоч. изделий. – 2003. - № 2. - С.18-20.
 Римарева Л.В. Использование протеолитического ферментного препарата из Aspergillus oryzal в спиртовом
брожении / Л.В. Римарева, М.Б. Оверченко // Пр-во спирта и ликероводоч. изделий.- 2005. - № 4. - С.12-14.
 Солярек Л. Эволюция ферментных препаратов «Новозаймс» для производства спирта / Л. Солярек, П. Назарова,
Р. Чечнев // Пр-во спирта и ликероводоч. изделий.- 2003. - № 2. – С.23-25.
 Тиченко М. Ферментні препарати /М. Тиченко, С.Циганков, А. Новак //Харч. і перероб. пром-сть. – 2004. - № 4. –
С.29-30.
 Фурсова Т.И. Комплексное влияние ферментных препаратов на степень деструкции полисахаридов зерна
кукурузи / Т.И. Фурсова, О.С. Коренева, С.В. Востриков // Пр-во спирта и ликероводоч. изделий.- 2007. - № 4. –
С.36-38.
Ананьев Г.Б. Ферментные препараты в производстве
спирта / Г.Б. Ананьев // Пиво и напитки. – 2000.- № 2. –
С.56.
Бентли И. Ферменты в пивоварении /И. Бентли //
Продукты и ингредиенты.- 2006. - № 9. – С.24-26.
Грачева И.М. Технология ферментных препаратов:
Учеб. / И.М. Грачева, А.Ю. Кривова.-3-е изд. перераб. и
доп. –М.:Елеватор, 2000.- 512с.
Калунянц К.А. Микробные ферментные препараты:
Технология и оборудование / К.А. Калунянц, Л.И. Голгер.
– М.:Пищевая промышленность, 1979.-304с.
Кретович В.Л. Ферментные препараты в пищевой
промышленности -М.:Пищевая промышленнность, 1975.-
535с.
Миронюк С. Ферментні препарати: економічна
доцільність, ефективність / С. Миронюк // Харч. і
перероб. пром-сть. – 2004. - № 6.- С.30-31.
Ферменти (ензими) – каталізатори білкової
природи.
ензим” (від грецького en zyme - в дріжджах),
•“фермент” (від латинського fermentatio -
закваска),
•Значення ферментів:
беруть участь в усіх процесах обміну речовин
• реакціях синтезу,
•розпаду речовин,
•всмоктування,
•перетравлювання,
•вивільнення енергії,
•забезпечують координацію біохімічних реакцій,
та в цілому усіх процесів метаболізму
 Історія
Кінець ХIX початок XX ст. Г. Кіргоф, Еміль Фішер провів
перші систематичні дослідження з вивчення
специфічності ферментів
1926 р. вперше отриманий очищений фермент в
кристалічному вигляді - уреаза, Джеймсом
Самнером, який виявив, що кристали уреази
повністю складаються з білка.
30-ті роки, після того як Джон Нортроп та його
співробітники отримали в кристалічному вигляді
пепсин та трипсин остаточно було зясовано, що
всі ферменти представляють собою білки.
На сьогодні ідентифіковано понад 2000 ферментів.
Жан Баптист ван Гельмонт

Термін фермент запропонував у
XVII столітті хімік ван Гельмонт 
фермент (від лат. fermentum
— закваска)
Anselme Payen (1833 р) 
У 1833г французькими
хіміками Пайеном і Персо
вперше був виділений з
солоду препарат ферменту
амілази
Wilhelm Friedrich Kühne

термін ензим (від 
грецьк.( ἐν- — в-
и ζύμη) дрожжи,
закваска)
запропонований
в 1876 році В. Кюне
Ге́рман Е́ міль Фі́шер 1852 —
1919) — німецький хімік, член
Берлінської Академії Наук.
Лауреат Нобелівської премії з
хімії 1902 року.
Е. Фішер запропонував
пептидну теорію будови
білка

Назад
 Локалізація ферментів у
клітині
Ферменти виявлено у всіх структурних
компонентах клітини.
Мітохондрії – “енергетичне депо”.
Ядро – місце зберігання спадкової
інформації.
Рибосоми – місце синтеза білка.
Лізосоми – місце деструкції органічних
сполук.
Цитоплазма – місце розпаду та синтезу
органічних сполук, місце локалізації проміжних
продуктів метаболізму.
 Клітинна організація
ферментативної активності
Ферменти розподіляються за
субклітинними структурами відповідно
їх функцій.
• в ядрі - ферменти метаболізму
нуклеїнових кислот(ДНК-полімераза);
• у мітохондрій – ферменти
дихального ланцюга,
ферменти ЦТК, окислювального
декарбоксилювання α -
кетокислот, β – окислення ЖК
тощо.
• у рибосомах – ферменти, що
каталізують синтез білка.
 у зовнішньоклітинній біомембрані
мембранозалежні ферменти
транслокази, що каталізують
перенесення через мембрану іони
Nа+, К+ , глюкози, амінокислот
тощо.
• в цитоплазмі – ферменти
гліколізу, глікогенолізу, синтезу
жирних кислот;
• в лізосомах –. гідролази, оскільки
там відбуваються процеси
деструкції органічних сполук
Хімічна природа та структура ферментів
В основному біологічні каталізатори мають білкову
природу, за винятком м-РНК, для якої також
характерна ферментативна активність (Томас Чека
2008-2010 рр).

Докази білкової природи:

•гідроліз до амінокислот;
•осадження висолюванням без втрати каталітичних
властивостей;
•висока молекулярна маса, амфотерність,
•здатність до електрофорезу;
•синтез рибонуклеази у 1998 році

Структура ферментів
Ферменти поділяються на прості і складні.
Прості складаються лише із амінокислот (наприклад, представники гідролаз).
Складні - крім білкового компоненту , ще й небілковий компонент.
 Прості
(однокомпонентні)
ферменти
Представлені одним або кількома
поліпептидними ланцюгами, при
гідролізі розщеплюються до
амінокислот.

Альбуміни (естерази печінки)

Глобуліни ( уреаза,трипсин)
Активний центр- ділянка ферменту, з якою
безпосередньо зв’язується субстрат
(у ферментів може бути декілька активних центрів (2, 4, 6, 8….))

в активному центрі розрізняють:

каталітичну ділянку – яка безпосередньо

вступає в хімічну взаємодію із субстратом.

контактну (якірну) ділянку,- яка забезпечує

специфічну спорідненість до субстрату
та формування його комплексу з
ферментом.
 Складні
(двокомпонентні)
ферменти

ферменти, крім білкової частини,

містять групу небілкової природи,
кофактор.
БУДОВА ДВОХКОМПОНЕНТНИХ ФЕРМЕНТІВ
Білкова частина + небілкова частина = складний фермент
Апофермент Кофактор Голофермент
Кофактор (кофермент, коензим, простетична група),
визначає активність
Кофактор може бути зв’язаний з апоферментом міцними
(ковалентними зв’язками). тоді небілковий компонент
називається простетичною групою - ФАД, гем (залізовмісну
групу)
Хімічні зв’язки між кофакторами та пептидним ланцюгами
можуть бути відносно слабкими. В таких випадках небілковий
компонент називають коферментом - (НАД, НАДФ, КоА-SН,
Гл-SН тощо.)
Апофермент зумовлює специфічність дії ферменту.
Фермент Молекулярна Фермент Молекулярна
маса маса

Рибонуклеаза 13 700 Лактатдегідр- 140 000

огеназа
Цитохром с 15 000 Альдолаза 142 000

Трипсин 23 800 Каталаза 248 000

Пепсин 32 000 Глутаматдегі- 336 000

дрогеназа
Гексокіназа 45 000 Уреаза 480 000

Лужна 80 000 Піруватдегід 4 500 000

фосфатаза р-огеназа
 Властивості ферментів як
біокаталізаторів
Відмінність ферментів від каталізаторів
• Будова
• Активність
• Специфічність (вибірковість) дії
• Лабільність
Ферменти прискорюють швидкість як прямої,
так і зворотньої реакції.
 1 АКТИВНІСТЬ
Для ферментів активність у 108, 1020 разів вища за
неорганічні каталізатори
Е - активність - це кількість ферменту, яка
каталітично перетворює 1 мкмоль субстрату
(S) за 1 хв. (за оптимальних умов).

Використовують різні одиниці активності:

загальні (стандартні), промислові (спеціальні).
• Загальна (стандартна) - кількість ферменту, який
перетворює 1 мкмоль субстрату за 1 хвилину.
• Молярна активність (число обертів) – це кількість
молей субстрату, які перетворюються 1 молем
ферменту за 1 хвилину.
Існує декілька специфічних міжнародних одиниць, що
використовуються в різних галузях.
 визначення активності ферментів
за швидкістю перетворення субстрату;
за швидкістю накопичення продуктів реакції.

визначення активності має важливе значення у

ферментивній діагностиці у різних галузях.
креатинкінзи та лактатдегідрогенази – індикатори інфаркт
міокарду
Одиниці активності ферментів
Одиницею активності ферменту (U-unit, англ.) є така
кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 мк
молю S за 1 хв. за оптимальних умов (1U= 1 мк-
моль/хв).
В системі СІ (СИ) активність виражають в каталах. Це
така кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1
моля S за 1 с. (1кат. = 1 моль/с).
 Розмірність ферментативної
активності
Катал - це каталітична активність, яка здійснює перетворення
1 моля субстрату за 1 с. (мілікаталах – мл-кат, мікрокаталах – мк-
кат.).
Для порівняння активності різних препаратів
одного й того ж ферменту використовують
молекулярну активність – тобто кількість молекул субстрату, яка
перетворюється за 1 хв однією молекулою ферменту.

При порівнянні активності різних ферментів

використовують
Число одиниць ферменту, що припадає на 1 мг білка
ферментного препарату, і називається, ще питомою
активністю.
(Одна молекула реніну, звурджує близько 106 молекул казеїногену молока за 10
хвилин при 37С;
 У промисловості
активність називають здатністю:
 Мальтазна здатність (М3) - це кількість
ферменту, що розщеплює 1 мг мальтози за 1
годину.
 Амілазна здатність (АЗ) - це кількість
ферменту, яка розщеплює 1 г крохмалю до
декстринів, що не забарвлюються йодом.
 Інвертазна здатність (ІЗ)- це кількість
ферменту, що розкладає 1,25 г цукрози за 1
хвилину.
 Протеолітична здатність (ПЗ) - це
кількість ферменту, що утворює 1 мг амінного
азоту за 1 годину
 2 СПЕЦИФІЧНІСТЬ.
Абсолютна - характерна для ферментів, які каталізують
лише одну реакцію і діють на один точно визначений
субстрат.
(уреаза діє лише на сечовину і не діє на похідні сечовини,
наприклад метилсечовину; аргіназа, розщепляє аргінін)

Абсолютно групова специфічність – здатність

ферментів діяти на певний тип хімічного звязку, утворений
певними радикалами (атомними групами). пепсин, трипсин
і ряд інших

Відносно групова специфічність (специфічність за типом

звязку) – здатність ферменту діяти на певний тип хімічного
звязку, утворений радикалами будь-якої хімічної будови.
естерази, протеази

Оптична або стереохімічна специфічність – здатність

ферменту діяти лише на одину стереоізомерну форму
субстрату.
 3 ЛАБІЛЬНІСТЬ
Термочутливість – відповідно
до своєї білкової природи
ферменти є термолабільними.
(психрофіли, мезофіли термофіли)

Залежність від рН
середовища
Більшість ферментів
найактивніші в діапазоні рН 6-8.
Екстремальні значення мають
пепсин (рН1,5-2), аргіназа
(рН10-11).
 ЕФЕКТОРИ
Активатори – бувають органічної та неорганічної природи.
Органічної природи:
 жовчні кислоти (активують підшлункову ліпазу в
кишківнику);
 ентерокіназа (активує трипсиноген).
глутатіон, цистеїн, вітамін С підвищують активність
оскидоредуктаз.

Неорганічної природи:
HCl активує пепсиноген;
іони металів 1 та 2-х валентні (Na, Cl, K, Mg, Mn, Zn);
Роль металів:
• сприяють утворенню фермент-субстратного комплексу;
• є донорами та акцепторами електронів;
• беруть участь в утворенні активного центру ферментів
(Zn → в карбоангідразі, Fe → у цитохромах);
• виступають в ролі алостеричних регуляторів.
Жовч людини майже не містить ферментів, на відміну від інших травних соків.
Глутатіон
 Інгібітори
Інгібірування буває зворотним та незворотним.
Зворотнє – це коли інгібітор утворює з ферментом
слабкий комплекс.
зворотне інгібірування поділяють ще (за спорідненістю до
субстрату) – конкурентне, неконкурентне.
Конкурентне – коли інгібітор має структуру подібну до
структури субстрату,
Неконкурентне – коли інгібітори взаємодіє з важливими
функціональними групами ферменту, які не відносяться до
активного центру. Ця ділянка ферменту називається
алостеричний центр. Такий тип гальмування каталітичної
активності отримав назву алостеричного інгібуванням.
Ділянка молекули ферменту, з якою зв’язуються інгібітор
називається алостеричинм центром.
Незворотнє – інгібітор міцно зв’язаний з ферментом
(малі концентрації іонів важких металів (ртуть, срібло,
миш’як, йод, оцтова кислота).
Принцип дії ензимів
Принцип дії ензимів
(на прикладі ліази)
Алостеричне пригнічення
Конкурентне пригнічення
Неконкурентне пригнічення
Змішане пригнічення
Незворотне пригнічення
 Ізоферменти
Ізоферменти – це група ферментів, що
відрізняються за будовою та фізико-
хімічними властивостями, але
каталізують одну реакцію.
 ТЕОРІЯ
ФЕРМЕНТАТИВНОГО
КАТАЛІЗУ
Кінетика ферментативних
реакцій
Теорія Фішера - модель “ключа і замка”).
1890 р.
Теорія Кошланда індукованої
відповідності, або (модель “руки і
рукавички”).
1959 р, встановлено, що (субстрат,
з’єднуючись з ферментом, викликає зміну в
структурі останнього.)

Розділ ензимології про швидкість

ферментативних реакцій та її залежність від
різних факторів вивчає ферментативна
кінетика.
ФЕРМЕНТИ ПРИСКОРЮЮТЬ ХІМІЧНУ
РЕАКЦІЮ ЗА РАХУНОК ЗНИЖЕННЯ
ЕНЕРГІЇ АКТИВАЦІЇ.
Енергія активації – це енергія для для
переведення всіх молекул в активований
стан.
Енергетичний бар’єр – енергія, яку
небхідно подолати молекулам, щоб
вступити в хімічну взаємодію. Фермент
знижує енергетичний бар’єр. Величина
енергії активації відповідає величині
енергетичного бар’єру.
ТЕОРІЯ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛІЗУ
 Механізм дії ферментів
Взаємодія фермента з субстратом відбувається
 за законом комплементарності конфігурації
активних центрів, конформації субстрату
та ферменту, величини і форми зарядів.

В процесі взаємодії виділяють 5 етапів:

 приєднання ферменту до S з утворенням
ферментсубстратного комплексу;
 квантово – механічні порушення структури,
які призводять до послаблення зв’язків;
 розриву, або утворенню нових зв’язків;
 зміна конфігурації субстрату;
 вивільнення продуктів реакції, тобто
відокремлення від ферменту.
 Кінетика ферментативних реакцій
теорія ферментативної кінетики (Міхаеліс та
Ментен)
відображає співвідношення між концентрацією
субстрату та швидкістю ферментативної реакції:
v=vmax[S] /(Ks + [S]),
де v - швидкість реакції при даній концентрації субстрату[S],
vmax - максимальна швидкість реакції при повному насиченні ферменту субстратом;
Ks - константа дисоціації фермент-субстратного комплексу, моль/л.
Ks = k-1/ k+1

З рівняння Міхаеліса–Ментен витікає, що:

 за високої концентрації субстрату та малому значенні Ks швидкість
реакції є максимальною, тобто v=vmax,
 за низької концентрації субстрату, навпаки, швидкість реакції
виявляється пропорційною концентрації субстрату в кожний даний
момент.
Рівняння Міхаеліса - Ментен в його класичному вигляді
не враховує впливу на швидкість ферментативного
процесу продуктів реакції, тому Бріггс та Холдейн
вдосконалили це рівняння:

v=vmax[S] /( Кm + [S]),
Km = (k-1 + k+2)/ k+1, або Km = ks + k+2/ k+1

vmax

½ vmax

Km [S]
Неконкурентне інгібірування
 Конкурентне інгібування
При конкурентному інгібуванні – Км збільшується
 Класифікація і номенклатура
ферментів
Ферменти мають тривіальні та системні назви.
Назви багатьох ферментів утворюються шляхом
додавання суфіксу -аза до назви субстрату.

Тому в 1961 році на V Міжнародному біохімічному

конгресі в Москві Комісією з ферментів Міжнародної
біохімічної спілки була розроблена сучасна
класифікація та номенклатура ферментів.

В основу прийнятої класифікації покладений тип

каталізованої реакції, який є специфічним для дії
будь-якого ферменту. Таким чином, тип реакції
разом з назвою субстрату і є основою для
системної назви ферментів.
Міжнародна комісія з ферментів у 1961р.
принцип класифікації ферментів за
типом хімічної реакції
 Класифікація ферментів:

1. Оксидоредуктази
2. Трансферази
3. Гідролази
4. Ліази
5. Ізомерази
6. Лігази
 Характеристика окремих класів ферментів

I Клас оксидоредуктаз
каталізують окисно-відновні процеси
Підкласи
1.1 дегідрогенази,
1.2 оксигенази,
1.3 оксидази,
1.4 пероксидази,
1.5 гідроксилази, та ін. 19 підкласів
Небілковою частиною дегідрогеназ є у більшості випадків
динуклеотиди.
Залежно від виду динуклеотиду дегідрогенази поділяються на
підпідкласи піридинові та флавінові.
 Згідно з міжнородною класифікацією оксидоредуктаз
виділяють 22 підкласи:
КФ 1.1 — ферменти, що взаємодіють з CH—OH—групою донорів;
КФ 1.2 — ферменти, що взаємодіють з альдегідною або окси-групою донорів;
КФ 1.3 — ферменти, що взаємодіють з CH—CH—групою донорів;
КФ 1.4 — ферменти, що взаємодіють з CH—NH2 групою донорів;
КФ 1.5 — ферменти, що взаємодіють з CH—NH групою донорів;
КФ 1.6 — ферменти, що взаємодіють з НАД · H або НАДФ · H;
КФ 1.7 — ферменти, що взаємодіють з іншими азотмістними сполуками в якості донорів;
КФ 1.8 — ферменти, що взаємодіють з сіркомістною групою донорів;
КФ 1.9 — ферменти, що взаємодіють з гемовою групою донорів;
КФ 1.10 — ферменти, що взаємодіють з дифенолами та спорідненими сполуками в якості донорів;
КФ 1.11 — ферменти, що взаємодіють з пероксидом в якості акцептора (пероксидази);
КФ 1.12 — ферменти, що взаємодіють з воднем в якості донорів;
КФ 1.13 — ферменти, що взаємодіють з одиночними кисневмісними донорами (оксигенази);
КФ 1.14 — ферменти, що взаємодіють з парними кисневмісними донорами;
КФ 1.15 — ферменти, що взаємодіють з супероксид-радікалами в якосі акцепторів;
КФ 1.16 — ферменти, що окилюють іони металів;
КФ 1.17 — ферменти, що взаємодіють з CH или CH2 групами;
КФ 1.18 — ферменти, що взаємодіють з залізосірчаними білками в якості донорів;
КФ 1.19 — ферменти, що взаємодіють з відновленим флаводоксином в якості донора;
КФ 1.20 — ферменти, що взаємодіють з фосфором або миш'яком в яксті донора;
КФ 1.21 — ферменти, що взаємодіють з молекулами виду X—H и Y—H з утворенням зв'язку X—Y;
КФ 1.97 — решта оксидоредуктаз.
 1.2.1 Піридинові дегідрогенази
Небілковою частиною є нікотинамідаденіндинуклеотид
(НАД) або нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат (НАДФ).
 1.2.2 ФЛАВІНОВІ ДЕГІДРОГЕНАЗИ
Небілковою частиною є флавінмононуклеотид
(ФМН) або флавінаденіндинуклеотид (ФАД).
Флавінові дегідрогенази містять
похідні вітаміну В2.
Реакції що відбуваються за участі піридинзалежних
дегідрогеназ:
Субстрат - Н2 + НАД+=субстрат + НАД.Н + Н+
Піридинові дегідрогенази, активною групою яких є НАД
беруть участь у
спиртовому бродінні -алкогольдегідрогеназа,
). молочнокислому бродінні -лактатдегідрогеназа

Важливе значення мають ферменти в діагностиці

різних захворювань. Зміна їх активнсті в крові порівняно
з нормою є важливим показником патологічних змін в
організмі.
Наприклад:підвищення активності креатинкінзи та
лактатдегідрогенази у перші часи захворювання на інфаркт, коли
ще ЕКГ не помічає ніяких змін, вже свідчить про початок хвороби.
1.2 Оксигенази - oxygenases
Ферменти, за допомогою яких відбувається пряме
приєднання одного або двох атомів кисню до
органічного субстрату. В цих реакціях кисень
відновлюється до води (H2O) або пероксиду водню
(H2O2).
Цитохроми (система, яка складається з ряду
гемвмісних білків (гемопротеїнів). здійснюють
перенесення електронів
(Fe2+ ↔ Fe3+)
цитохром b  цитохром с  цитохром а 
цитохром а3
цитохроми b, с переносники електронів, а а,а3 (цитохромоксидаза)
термінальний дихальний фермент, безпосередньо взаємодіє з киснем.
1.3 Оксидази - коли субстратом
(акцептором O2) служить водень.
Ліпоксигеназа (ліпоксидаза)
широко розповсюджена у рослинах,
каталізує окиснення киснем повітря
деяких ненасичених ВЖК та
утворених ними ефірів.
Присутні в насінні рослин
ліпоксигенази обумовлюють
згіркнення борошна та круп.
1.4 Гідрогенази – ферменти, що
каталізують оборотне окислення водню за
участю ферредоксину, ферредоксин-
НАДФ+-редуктази (шифр КФ1.18.1.2) або
цитохрому с3.
1.5 Пероксидази – ферменти, що
каталізують окислення органічних сполук
пероксидом водню.
1.6 Каталаза – фермент, під дією якого
відбувається розклад пероксиду водню на
воду і молекулярний кисень:
2Н О  2Н О + О
2 Клас ТРАНСФЕРАЗИ переносять
групи атомів, від яких і беруть назву (метил-,
сульфо-, аміно-, фосфо-, ацилтрансферази
та ін.).
A-X + B ↔ A + B-X.
A тут є донором групи атомів (X), а молекула B — акцептором групи.
Номенклатура назви ферментів утворюються за схемою:
«донор: акцептор + група + трансфераза». Або ж використовуються
загальніші назви, коли в назву ферменту включається ім'я або донора, або
акцептора

аспартатамінотрансфераза каталізує перенесення групи амінів з

молекули аспарагінової кислоти,
катехол-О-метилтрансферази здійснює перенесення метильної групи.

Крім того, ферменти 7 підгрупи трансфераз, що переносять залишок

фосфорної кислоти, використовуючи як донора фосфатної групи АТФ,
часто називають також кіназами;
амінотрансферази (6 підгрупа) часто називають трансаміназ.
Класифікація згідно з міжнародною класифікацією і
номенклатурою ферментів трансферази відносяться до 2 класу, в
межах якого виділяють дев'ять підкласів:

КФ 2.1 включає ферменти, що переносять одновуглецеві групи;

КФ 2.2 — ферменти, переносять альдегідні та кетонні групи;
КФ 2.3 — переносять ацильні залишки (ацилтрансферази);
КФ 2.4 — переносять залишки цукрів (глікозилтрансферази);
КФ 2.5 — переносять алкільні групи за винятком метильного
залишку;
КФ 2.6 — переносять групи атомів, що містять азот;
КФ 2.7 — переносять групи атомів, що містять фосфор;
КФ 2.8 — переносять групи атомів, що містять сірку;
КФ 2.9 — переносять групи атомів, що містять селен.
2. Глікозилтрансферази каталізують перенесення залишків вуглеводів

До цього підкласу належать ферменти ФОСФОРИЛАЗИ, які каталізують

перетворення крохмалю чи глікогену у глюкозо-1-фосфат за участю
фосфорної кислоти, тобто перенесення глюкозильного залишку на
фосфорну кислоту.
Ацилтрансферази беруть участь в перенесенні залишків
органічних кислот, головним чином залишку оцтової
кислоти -ацетилу (СН3СО-).

Метилтрансферази – каталізують перенесення метальних груп. Це

має велике значення в процесі синтезу холіну, що є складовою
частиною лецитинів. Холін регулює жировий обмін у тваринному
організмі.
Амінотрасферзи – каталізують реакції переамінування
(перенесення аміногрупи з амінокислоти на кетокислоту).
Амінотрансферази містять як кофермент вітамін В6.
2. 4. Метилтрансферази – каталізують перенесення
метальних груп. Це має велике значення в процесі
синтезу холіну, що є складовою частиною лецитинів.
Холін регулює жировий обмін у тваринному організмі.

2. 5. Амінотрасферази – каталізують реакції

переамінування (перенесення аміногрупи з
амінокислоти на кетокислоту). Амінотрансферази
містять як кофермент - вітамін В6.
 3 клас Гідролази- каталізують
гідролітичні реакції.

Діють:
• на складні ефіри
• на глікозильні сполуки
• На прості ефіри
• На пептидні звязки
• На С-N-зв’язки
• На ангідриди кислот
• На С-С зв’язки
Згідно з міжнародною класифікацією ферментів гідролази віднесені до
класу (КФ 3). Клас, в свою чергу, підрозділяється на 13 підкласів в
залежності від типу зв'язку, що гідролізується.
КФ 3.1 складноефірний зв'язок (естерази: нуклеаза,
фосфодіестераза, ліпаза, фосфатаза)
КФ 3.2 цукри (глікозидази: амілаза, гіалуронідаза, лізоцим та ін.)
КФ 3.3 простий ефірний зв'язок
КФ 3.4 пептидний зв'язок (протеази: трипсин, хімотрипсин, еластаза,
тромбін, ренін та ін.)
КФ 3.5 непептидний вуглець-азотний зв'язок
КФ 3.6 кислотний ангідрид (кислотний ангідридгідролаза (геліказа,
ГТФаза))
КФ 3.7 вуглець-вуглецевий зв'язок (C-C)
КФ 3.8 галогенний зв'язок
КФ 3.9 азотно-фосфорний зв'язок (P-N)
КФ 3.10 азотно-сірчаний зв'язок (S-N)
КФ 3.11 вуглецево-фосфорний зв'язок (C-P)
КФ 3.12 дисульфідний зв'язок (S-S)
КФ 3.13 сірчано-вуглецевий зв'язок (C-S)
 Найбільше значення мають естерази,
глікозидази, пептидгідролази, амідази:

1. Естерази здійснюють гідроліз та синтез

складних ефірів.

R-CO-O-R1 + HOH ↔ RCOOH + R1OH

R – залишок кислоти, R1 – залишок спирту.

Найбільш важливими є:
Карбоксиестерази (ліпази) каталізує гідроліз та синтез
жирів. Ліпази діють на складно ефірний зв’язок між
гліцерином та ВЖК.

R1, R2, R3 – радикали ВЖК.

  2. Глікозидази (карбогідрази) розщеплюють
глікозидні зв’язки, здійснюючи гідроліз
вуглеводів та інших глюкозидів.

R-O-R1 + HOH ↔ ROH + R1OH

  R – залишок вуглеводу, R1 – залишок вуглеводу або речовини не вуглеводної

природи (аглікон).

Поділяються на олігази, що гідролізують олігосахариди та

поліази, що гідролізують полісахариди другого порядку.
 Олігази.

-глюкозидаза (мальтаза) розщеплює -

глюкозидний зв’язок в дисахаридах
(мальтозі) та глюкозидах (сахарозі):
- -глюкозидаза (целобіаза) розщеплює -глюкозидні
зв’язки в ди- та полісахаридах, а також в -
глюкозидах, наприклад, в целобіозі:
-галактозидаза (мелібіаза) розщеплює -
галактозидний зв’язок в мелібіозі та рафінозі.
- -галактозидаза (лактаза) каталізує гідролітичне
розщеплення -галактозидного зв’язку в лактозі:
-фруктозидаза (сахараза, інвертаза) розщеплює -
фруктозидний зв’язок в сахарозі та рафінозі:
 Поліази:
- амілази - група ферментів, що гідролізують крохмаль.
Встановлена наявність трьох амілаз.
Фермент -амілаза (тваринна амілаза,
декстриногенамілаза), в організмі тварин її міститься
більше, ніж у рослинах. Ферменти -амілази гідролізують
розщеплення лише -1–4-глюкозидні зв’язки всередині
молекулі високополімеризованого субстрату (вивільняє
глюкозу в -мутамерній формі).
-амілаза (рослинна амілаза, сахарогенамілаза)
міститься головним чином в рослинах (зерні пшениці,
жита, ячменю, соєвих бобах.Ферменти -амілази
гідролізують розщеплення передостаннього -1–4-
глюкозидного зв’язку з нередукуючого кінця лінійної
ділянки амілози та амілопектину.
3. ПЕПТИДГІДРОЛАЗИ (протеази, протеолітичні ферменти)
гідролізують білки (протеїнази) та пептиди (пептидази).
R – CO – NH – R1 + HOH R – COOH + R1 – NH2,
де R, R1 - залишки амінокислот, пептидів.
 
3.1. Протеїнази.
- пепсин - гідролізує переважно пептидні зв’язки, що утворені
аміногрупою тирозину та фенілаланіну.

- трипсин - розщеплює пептидні зв’язки, утворені карбоксильною

групою лізину та аргініну.

- ренін - розщеплює пептидні зв’язки між фенілаланіном та метіоніном в

казеїні.

- хімотрипсин - розщеплює пептидні зв’язки, утворені карбоксильною

групою тирозину та фенілаланіну

- папаїн - рослинний протеолітичний фермент. Отримують у вигляді

сухого порошку з соку плодів динного
 3.2. Пептидази
амінопептидази – розщепляють пептидний зв’язок, що
знаходиться поряд із вільною аміногрупою. Для дії
амінопептидаз необхідна наявність в молекулі субстрату
вільної -аміногрупи.

карбоксипептидази – розщепляють пептидний зв’язок, що знаходиться

поряд із вільною карбокс
дипептидази – каталізують гідролітичне
розщеплення дипептидів на вільні амінокислоти.
3.4. АМІДАЗИ – каталізують гідроліз амідів
(уреаза, аргіназа, аспарагіназа,
глютаміназа).
уреаза – розщеплює сечовину на аміак та діоксид вуглецю;
аспарагіназа – каталізує гідролітичне розщеплення
аспарагіну на аспарагінову кислоту та аміак;
глютаміназа – каталізує гідролітичне розщеплення
глютаміну на глютамінову кислоту та аміак;
аргіназа – каталізує гідролітичне розщеплення L-аргініну на
орнітин та сечовину.

 
 4 КЛАС
Ліази: негідролітичного розщеплення без участі
води. (декарбоксилази, альдолази, тощо.)
Розчеплюють С-С ; С-О ; С-N; тощо, В загальному
вигляді назви ферментів отримуються за схемою
«субстрат + ліаза».
В назві фермента присутні слова "декарбоксилаза"
та "альдолаза" або "ліаза" (пируват-декарбоксилаза,
оксалат-декарбоксилаза, оксалоацетат-
декарбоксилаза, та ін.), а для ферментів, що
каталізують реакції відщеплення води від субстрату, -
"дегідратаза" (карбонат-дегідратаза, цитрат-
дегідратаза, серин-дегідратаза та ін.).
Приклади:.
піруватдекарбоксилаза

СН3 СН3
– СО2
С О С О

СООН Н

альдолаза
СН2О – Р СН2О – Р
Р–ОН2С О СН2О–Р
НО С О + СНОН
ОН СН2ОН СНО

фруктозо-1,6-дифосфат фосфодіоксіацетон 3-фосфогліцериновий альдегід

 енолаза
СН2
СН2ОН

СО ~ Р
СНО – Р

СООН
СООН

Фосфоенол ПВК
2-Фосфогліцеринова кислота
Згідно з міжнародною класифікацією ферментів ліази віднесені до
класу (КФ 4). Клас, в свою чергу, підрозділяється на 7 підкласів:

КФ 4.1 – включає ферменти, що розщіплюють вуглець-вуглецеві

зв’язки, наприклад, декарбоксилази (карбоксиліази);
КФ 4.2 — ферменти, що розщіплюють вуглець-кисневі зв’язки,
наприклад, дегідратази;
КФ 4.3 — ферменти, що розщіплюють вуглець-азотні зв’язки (амідин-
ліази);
КФ 4.4 — ферменти, що розщіплюють вуглець-сірчисті зв’язки;
КФ 4.5 — включає ферменти, що розщіплюють зв’язки вуглець-
галоген, наприклад, ДДТ-дегідрохлориназа;
КФ 4.6 — ферменти, що розщіплюють фосфоро-кисневі зв’язки,
наприклад, аденілатциклаза;
КФ 4.99 — включає інші ліази.
 5 клас
ІЗОМЕРАЗИ — ферменти, що каталізують
структурні або просторові зміни в молекулі
субстрату.
В назві ферменту присутнє слово
"рацемаза" (аланін-рацемаза, метионін-рацемаза,
гідроксипролін-рацемаза, лактат-рацемаза та ін.),
«епімераза" (альдоза-1-епімераза, рибулозофосфат-4-
епімераза, УДФ-глюкуронат-4-епімераза та ін.),
«ізомераза" (рибозофосфат-ізомераза,
ксилозоізомераза, глюкозамінфосфат-ізомераза, еноіл-
СоА ізомераза та ін.),
"мутаза" (фосфогліцерат-мутаза, метиласпартат-
мутаза, фосфоглюкомутаза та ін.).
5.1. Рацемази – діють на субстрати з одним
асиметричним атомом, наприклад бактеріальна
рацемаза перетворює L-амінокислоти в D-
амінокислоти.
5.2. Епімерази – діють на субстрати з декількома
асиметричними атомами.
– тріозофосфат-ізомераза бере участь у процесі
бродіння, каталізує перетворення 3-
фосфогліцеринового альдегіду в фосфодіоксіацетон:
Ізомерази мають власну класифікацію, КФ 5
та мають наступні підкласи:

КФ 5.1 ферменти, що каталізують рацемізацію (рацемази)

та епімеризацію (епімерази)
КФ 5.2 ферменти, що каталізують геометричну
ізомеризацію (цис-транс ізомерази)
КФ 5.3 внутрішньомолекулярні оксидоредуктази
КФ 5.4 включає трансферази (мутази)
КФ 5.5 включає внутрішньомолекулярні ліази
КФ 5.99 включає інші ізомерази, в тому числі,
топоізомерази
глюкозофосфат-ізмераза каталізує взаємне
перетворення глюкопіранозо-6-фосфату та
фруктофуранозо-6-фосфату.
 6 клас
Лігази (від лат. ligāre — «зшивати», «зв'язувати») — клас
ферментів (КФ 6), здатних каталізувати взємодію двох молекул з
утворенням нового хімічного зв'язку (лігування). При цьому
відбувається відщеплення (гідроліз) невеликої хімічної групи від
однієї з молекул.
Ab + C → A—C + b
Або
Ab + cD → A—D + b + c
Зазвичай назви лігаз включаються в себе слово «лігаза»
(наприклад, ДНК-лігаза) або слово «синтетаза» (наприклад,
аміноацил-тРНК-синтетаза).
Через те, що деякі лігази додають вуглекислоту до молекули, вони
мають назву карбоксилаз.
У класифікації міжнародної комісії з ферментів,
лігази класифікуються як КФ 6 та поділяються на 6
підгруп:

КФ 6.1 лігази, що формують зв'язки вуглець-кисень

КФ 6.2 лігази, що формують зв'язки вуглець-сірка
КФ 6.3 лігази, що формують зв'язки вуглець-азот
(включаючи аргінінсукцинат-синтетазу)
КФ 6.4 лігази, що формують зв'язки вуглець-вуглець
КФ 6.5 лігази, що формують фосфодиестерні зв'язки
КФ 6.6 лігази, що формують зв'язки азот-метал
 Лігази
Лігази, що утворюють C–N-зв’язок.
глютамінсинтетаза – каталізує реакцію
синтезу глютаміну з глютамінової
кислоти та аміаку.

аспарагінсинтетаза – каталізує реакцію синтезу аспарагіну

з аспарагінової кислоти та аміаку.
4. Лігази, що утворюють C–O-зв’язок – ферменти,
що каталізують приєднання залишків амінокислот
до т-РНК (відіграють віжливу роль в біосинтезі
білка).
- аланіл-тРНК-синтетаза
 Ферменти, застосування в промисловості
Промислове отримання. Вживані нині
ферменти отримують з сировини тваринного,
рослинного або мікробного походження.
Різні способи виробництва можуть
розрізнятися в деталях, проте усі вони
включають стадії
екстракції,
концентрації,
очищення,
стабілізації і
стандартизації.
Застосування.
Хлібопекарська промисловість

амілази
протеази
ліпоксидази

Молочна промисловість
ліполітичні та протеолітичні ферменти
ренін-використовують для звурджування молока,
лактазу-при заморожуванні молочних концентратів
глюкозооксидазу-одержання яєчного альбуміну і
яєчного порошку.
панкреатин, ренин, пепсин, трипсин, каталаза і ліпаза -
для лікування диспепсії та шлунково-кишкових розладів.

хімотрипсин, застосовують - при запальних процесах, для

прискорення загоєння хронічних виразок, а також при
флебітах.

лізоцим - як антибактеріальний та антивірусний засіб.

стрептокіназа і стрептодорназа - для прискорення

розсмоктування тромбів і фибринозних або гнійних утворень.

папаїн - в косметиці як засіб, що очищає шкіру.

Пектин, глюкозооксидазу, амілазу інвертазу і
нарингіназу застосовують в різних процесах при
переробці фруктів, для руйнування фруктової пульпи і
освітлення соків, вин, спиртових напоїв

Протеолітичні ферменти - при виробництві м'ясних

продуктів для надання м'ясу ніжніших смакових
якостей.

Ферменти застосовують:
 для відновлення смакових якостей і запаху, у виробництві
кондитерських виробів, в текстильній промисловості, а також для
дублення шкур.
 для поліпшення процесів травленняв корм твариною для полегшення і
поліпшення засвоєння кормів.
 Регуляція ферментативної активності
 на генетичному рівні: за рахунок конститутивних
ферментів, що синтезуються завжди згідно генетичного коду;
 на адаптивному (індуцибельному), що синтезуються за умов
надходження субстрату.

напрямок реакції, у відповідності до закону діючих мас:

зміщується у бік речовин з меншою концентрацією.

Перетворення проферменту в активний фермент.

за принципом зворотного зв’язку (ретрогальмування):
кінцевий продукт гальмує перший фермент.
за рахунок хімічної модифікації ферменту: здебільшого
фосфорилюванням.
За швидкістю синтезу та розпаду субстрату.
під дією активаторів та інгібіторів.
шляхом компартменталізації (англ. compartmentation —
відділення) регуляція хімічних перетворень відбувається за
участю біомембран.
Наприклад: мембрани лізосом обмежують активність
лізосомальних гідролаз.
Застосування.
Амілази протеази і липоксидазы
в хлібопекарській промисловості в якості добавок,
що надають пишноту хлібу та іншим виробам, що
випікаються.
у молочній промисловості для виробництва сиру
застосовують ліполітичні та протеолітичні
ферменти, ренін використовують для
звурджування молока, лактазу-при заморожуванні
молочних концентратів і в харчовій сироватці а
глюкозооксидазу-для отримання яєчного альбуміну
і яєчного порошку.
 Ферменти широко використовуються для руйнування фруктової
пульпи і освітлення соків і вин. Пектазу, глюкозооксидазу, амілазу
інвертазу і нарингиназу застосовують в різних процесах при
переробці фруктів.
Протеолітичні ферменти, такі, як папаїн, що отримується з
плодів азиміни, часто використовують при виробництві м'ясних
продуктів для надання м'ясу ніжніших смакових якостей.
Ферменти обов'язково використовують при освітленні
спиртних напоїв отримуваних в основному з сирих
крохмальвмісних продуктів, таких, як картопля, жито, пшениця,
кукурудза і мал. Ячмінний і кукурудзяний солод, плісневі грибки і
дріжджі забезпечують необхідну ферментативну дію.
Ферменти іноді застосовують для відновлення смакових
якостей і запаху, у виробництві кондитерських виробів, в
текстильній промисловості, а також для дублення шкір. Є
припущення що в недалекому майбутньому ферменти додаватимуть
в корм твариною для полегшення і поліпшення засвоєння кормів.
 У фармацевтичній промисловості робиться декілька видів
травних ферментів для лікування деяких форм диспепсії і
шлунково-кишкових розладів. Найчастіше застосовуються
ферменти панкреатин, ренін, пепсин, трипсин, каталаза і ліпаза.
Інший протеолітичний фермент, хімотрипсин, застосовують при
запальних процесах, для прискорення загоєння хронічних виразок, а
також при флебітах.
Муколітичний фермент гіалуронідаза сприяє абсорбції
введених рідин і ресорбції транссудатів, наприклад речовин, що
утворюються при травмах тканин, і так далі. Фермент лізоцим
служить в якості антибактеріального і антивірусного засобу.
Стрептокіназу і стрептодорназу застосовують для
прискорення розсмоктування тромбів і фибринозних або гнійних
утворень, особливо при відсмоктуванні або дренажі. Папаїн
застосовують в косметиці як засіб, що очищае шкіру.

Використання ферментів
Вони застосовуються в усіх галузях харчової промисловості.
 при випіканні хліба – це поліпшує його якість та смак і аромат. Прискорюють процеси
визрівання тіста і значно зменшують витрати цукру на виготовлення булочних виробів.
Наприклад: амілаза застосовується у виробництві спирту із зерно-картопляної сировини (для
перетворення крохмалю в цукор раніше застосовували солод
 Преперати амілази використовують у хлібопекарському виробництві для розкладу зернового
крохмалю.
 В молочній промисловості – при виготовлені кефірів, ряжанок, сметани. Хімозин – зумовлює
зсідання молока, використовується в сироварінні.
 В м’ясній промисловості – застосовуються протеолітичні ферменти (пептидгідролази), які
розщеплюють білки і прискорюють визрівання м’яса. При дозріванні яловичини (10-14 діб), а
при застосуванні ферментів 1-2 доби. Данні ферменти застосовують у технології шкір (для
зневоложення шкір). У деяких країнах для зняття волосся використовують кератиназу.
 При зберіганні м’яса, фруктових соків та інших продуктів застосовують фермент
глюзооксидазу – антиокислювач., Інвертаза використовується для виготовлення
кондитерських виробів.
 В пивоварінні та виробництві спирту застосовують амілази
 В тваринництві, при силосуванні кормів.
 В хімічній промисловості.
 В медицині, з метою лікування і діагностики.
У фармацевтичній промисловості робиться декілька видів
травних ферментів для лікування деяких форм диспепсії і
шлунково-кишкових розладів. Найчастіше застосовуються
ферменти панкреатин, ренин, пепсин, трипсин, каталаза і
ліпаза. Інший протеолітичний фермент, хімотрипсин,
застосовують при запальних процесах, для прискорення загоєння
хронічних виразок, а також при флебітах.
Муколітичний фермент гіалуронідаза сприяє абсорбції введених
рідин і ресорбції транссудатів, наприклад речовин, що утворюються
при травмах тканин, і так далі. Фермент лізоцим служить в якості
антибактеріального і антивірусного засобу.
Стрептокіназу і стрептодорназу застосовують для прискорення
розсмоктування тромбів і фибринозних або гнійних утворень,
особливо при відсмоктуванні або дренажі. Папаїн застосовують в
косметиці як засіб, що очищае шкіру.