Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.

Лекция № 13
Биохимия крови
План лекции:
1. Функции и состав крови.
2. Белки крови.
3. Ферменты крови.
4. Эритроциты.
5. Транспорт О2 и СО2.
6. Буферные системы крови.
7. Список литературы.

Кровь – жидкая внутренняя среда организма. Благодаря работе сердца кровь циркулирует
по замкнутой системе кровеносных сосудов и осуществляет транспорт различных химических
веществ. Таким образом, кровь выполняет регуляторную, защитную, дыхательную, экскреторную
и механическую функции. Общий объем крови взрослого человека составляет в среднем у мужчин
5200 мл, у женщин – 3900 мл.
Кровь состоит из плазмы и взвешенных в ней форменных элементов (эритроциты,
лейкоциты и тромбоциты). На долю плазмы приходиться около 55% от объема крови. Эритроциты
составляют основную массу форменных элементов – 44% от общего объема крови. Плазма крови
представляет собой примерно 10%-ный водный раствор органических и минеральных веществ.
Концентрация белков составляет около 7%, минеральных солей – около 1%, остальная часть
приходится на различные небелковые органические соединения.
В норме относительная плотность цельной крови 1,050 – 1,064 (у новорожденных
несколько выше – 1,060 – 1,080), плазмы – 1,024 – 1,030, клеток – 1,080 – 1,097. Вязкость крови в
4-5 раз выше вязкости воды, благодаря высокому содержанию белка и эритроцитов. Осмотическое
давление крови (при температуре тела 370С составляет ~ 7,6 атм.) обусловлено всеми
растворенными в ней органическими и минеральными веществами, но не форменными
элементами крови, а онкотическое (~ 0,02 атм.) – белками (главным образом альбуминами).
Постоянство рН крови – 7,36 – 7,4 (у новорожденных 7,2 – 7,3) поддерживается за счет
буферных систем крови: бикарбонатной, фосфатной, белковой и гемоглобиновой, причем на долю
последней приходится ¾ всей буферной емкости.
Исследования биохимических показателей крови позволяют судить об уровне обменных
процессов в организме. Химический состав крови в норме характеризуется постоянством и
колебаниями только в узких пределах. Тесная взаимосвязь крови со всеми тканями организма
позволяет обнаруживать патологические изменения в организме, следить за развитием
патологических процессов и судить об эффективности терапевтических мероприятий.
В крови содержится множество различных органических компонентов, большую часть из
которых составляют белки. Синтез белков плазмы крови осуществляется преимущественно в
клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы. Белки выполняют многообразные функции:
принимают участие в свертывании и в поддержании рН крови, определяют ее вязкость, могут
служить резервом аминокислот, поддерживают коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление
и тем самым постоянный объем крови. Белки, являясь коллоидами, связывают воду и задерживают
ее, не позволяя выходить из русла крови. В сыворотке крови здорового человека при
электрофорезе на бумаге можно обнаружить пять фракций: альбумины (на их долю приходиться
55-60% белков плазмы крови), α1-, α2-, β- и γ-глобулины. Каждая из этих фракций представляет
собой смесь разных белков.

1
 Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.
Содержание и функции некоторых белков плазмы крови
Группа Белки Функция
Альбумины альбумин поддержание осматического давления; транспорт жирных
кислот, билирубина, желчных кислот, стероидных
гормонов, антибиотиков, барбитуратов, сердечных
гликозидов, неорганических ионов; резерв аминокислот
α1-глобулины ЛПВП транспорт холестерола, ТАГ, вит. Д,К,Е
транскортин транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона,
гидрокортизон
тироксинсвязывающий транспорт тироксина и трийодтиронина
глобулин
α2-глобулины церулоплазмин Медьсодержащий глобулярный белок (гликопротеид),
участвует в транспорте меди к местам синтеза др.
медьсодержащих белков. В плазме он также ограничивает
освобождение запасов железа, активирует окисление
аскорбиновой кислоты, норадреналина, серотонина, а
также инактивирует активные формы кислорода,
предотвращая ПОЛ. Является белком острой фазы,
возрастание его уровня наблюдается у больных с
острыми и хроническими инфекционными
заболеваниями, циррозом печени, гепатитами и др.
гаптоглобин Гликопротеид. Образует с гемоглобином,
высвобождающимся при распаде эритроцитов, комплекс,
который не проходит через почечный фильтр, а
поглощается клетками РЭС, что снижает выведение
железа гемоглобина из организма. Относится к белкам
острой фазы, его содержание в крови повышается при
острых воспалительных заболеваниях.
ретинолсвязывающий белок транспорт ретинола
С-реактивный белок В сыворотке крови здорового организма отсутствует,
обнаруживается при многих патологических состояниях,
сопровождающихся воспалением и некрозом тканей.
Появляется белок в острый период заболевания, поэтому
его называют белком «острой фазы». С переходом в
хроническую фазу заболевания белок исчезает из крови и
снова появляется при обострении процесса.
β-глобулины ЛПНП транспорт холестерола, ТАГ
трансферрин Представляет собой гликопротеид плазмы крови. Главная
функция – перенос железа с током крови к местам
депонирования и использования.
гемопексин Транспорт гема, порфирина, гемоглобина, миоглобина,
каталазы
транскобаламин транспорт вит. В12
γ-глобулины IgG, IgА, IgМ, IgD, IgЕ антитела
криоглобулин В сыворотке крови здоровых людей отсутствует и
появляется в ней при патологических состояниях.
Обнаруживается в сыворотке крови при миеломе,
нефрозе, циррозе печени, ревматизме, лейкозах и др.

2
 Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.
Иммуноглобулины плазмы крови
Обозна- Строение Локализация Содержание в Функции
чение плазме
Ig A (L2H2)n Содержатся в слёзной 1-4 г/л Нарушают связывание (адге-
n = 1-4 жидкости, слюне, секретах зию) микроорганизмов с
лёгкие цепи (L): λ, κ ЖКТ, мочеполовой систе- поверхностью слизистых
тяжёлые цепи (H): α мы, дыхательных путей, в оболочек.
плазме крови.
Ig G L2H2 Содержатся в плазме 7-16 г/л Нейтрализуют бактериальные
лёгкие цепи (L): λ, κ крови, проникают во токсины, связываются с
тяжёлые цепи (H): γ внесосудистое (составляют 75% микроорганизмами, усиливают
пространство, иммуноглобули- фагоцитоз; синтезируются при
преодолевают нов плазмы) вторичном иммунном ответе,
плацентарный барьер. обеспечивают пассивный
иммунитет новорожденного
ребёнка в первые недели
жизни.
Ig M (L2H2)n Содержатся в плазме 0,5-2г/л Синтезируются при первом
n=5 крови, на поверхности со- контакте с чужеродным аген-
лёгкие цепи (L): λ, κ судов, связаны с поверх- том, обеспечивают первичный
тяжёлые цепи (H): μ ностью В-лимфоцитов. иммунный ответ.
Ig D L2H2 Содержатся в плазме 0,03 г/л Являются рецепторами для
лёгкие цепи (L): λ, κ крови, локализуются на антигенов на поверхности В-
тяжёлые цепи (H): δ поверхности неактиви- лимфоцитов.
рованных В-лимфоцитов.
Ig E L2H2 Локализуются на 0,0005 г/л Связывание антигена с Ig E
лёгкие цепи (L): λ, κ поверхности тучных (0,5 мг/л) сопровождается дегрануляцией
тяжёлые цепи (H): ε клеток; в плазме крови тучных клеток и высвобож-
выявляются в дением активных аминов
микроколичествах. (гистамина, серотонина), акти-
вирующих реакции гиперчувст-
вительности; Ig E участвуют в
развитии аллергических
реакций.

В клинической практике встречаются состояния, характеризующиеся изменением как

общего количества белков плазмы крови, так и процентного соотношения отдельных белковых
фракций. Соотношение фракций белков плазмы в норме постоянное:
[альбумины]/ [глобулины] = 1,5 – 2 - белковый коэффициент
Увеличение общего содержание белков плазмы – гиперпротеинемия - развивается при
обезвоживании организма (обширные ожоги, рвота, диарея), при появлении в плазме крови
патологических белков. Уменьшение общего количества белка в плазме крови –
гипопротеинемия - происходит главным образом за счет уменьшения количества альбуминов.
Наблюдается при поражении клеток печени (острая атрофия печени, токсический гепатит),
возникает при резко увеличенной проницаемости стенок капилляров, при белковой
недостаточности (поражение ЖКТ, карцинома). При многих заболеваниях очень часто изменяется
процентное соотношение отдельных белковых фракций, хотя общее содержание белка в
сыворотке крови остается в пределах нормы. Такое состояние называется диспротеинемия.
Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых
воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги,
инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы, т.к. они принимают участие в
развитии воспалительной реакции организма. Появление белков острой фазы воспаления
(например, С-реактивный белок) и патологических белков (например, криоглобулины,
интерферон) называется парапротеинемией.
Метод электрофореза (электрофорез – это движение заряженных частиц в растворе под
влиянием внешнего электрического поля) используют для разделения смеси белков на фракций
или индивидуальные белки. Основан метод на различной подвижности белков сыворотки крови в
электрическом поле. Заряженные частицы белка в электрическом поле перемещаются к катоду или

3
 Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.
аноду в зависимости от знака их заряда. Разделение смеси белков на отдельные фракции
происходит в результате различия относительной молекулярной массы и зарядов молекул белка,
которые перемещаются в электрическом поле неодинаково. Молекулы с наибольшим
отрицательным зарядом и наименьшим размером (альбумины), двигаются быстрее остальных.
Наиболее крупные и нейтральные (γ-глобулины) оказываются последними.
Существует несколько разновидностей электрофоретического метода разделения белков:
1) электрофорез в жидкой среде
2) электрофорез в гелевой среде (агаровом, крахмальном гелях)
3) электрофорез на бумаге или на ацетатцеллюлозной плёнке.
Условия проведения электрофореза определяют количество выделяемых фракций. При
электрофорезе на бумаге и ацетатцеллюлозных пленках в клинико-диагностических лабораториях
выделяют 5 фракций (альбумины, α1-, α2-, β- и γ-глобулины), в то время как в полиакриламидном
геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная
иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются
многочисленные индивидуальные белки.

Общий вид электрофореза

Электрофореграмма (вверху) и графический

результат ее обработки (внизу)

Это исследование в диагностическом отношении более информативно, чем определение

общего белка. Анализ фореграмм белков позволяет установить за счет, какой фракции у больного
имеется увеличение или уменьшение белка, а также судить о специфичности изменений,
характерных для данной патологии.
Примеры электрофореграмм при различных патологиях

Электрофореграмма при остром воспалении Электрофореграмма при хроническом воспалении

4
 Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.

Электрофореграмма при нефротическом синдроме Электрофореграмма при тяжёлой форме гепатита

Для диагностики ряда заболеваний в плазме и сыворотке крови определяют активность

ферментов. Ферменты плазмы крови условно можно разделить на три группы секреторные,
экскреторные, клеточные (индикаторные). Секреторные - небольшая группа ферментов, которые
активно секретируются в плазму крови определёнными органами. Например, печень синтезирует
неактивные предшественники ферментов свёртывающей системы крови. Экскреторные -
высвобождаются из клеток во время их нормального функционирования. Обычно эти ферменты
выполняют свою функцию внутри клетки и не имеют физиологического значения в плазме крови.
У здорового человека активность этих ферментов в плазме низкая и достаточно постоянная.
Клеточные (индикаторные) - синтезируются и работают внутри клеток, и в норме почти не
попадают в кровь. Они попадают в кровь при повреждении или гибели соответствующих клеток.
Для клинической химии эта группа ферментов является наиболее важной, т.к. их появление в
плазме является индикатором степени и глубины повреждения тканей.
Некоторые ферменты, высвобождающиеся в плазму крови при тканевом повреждении
Название фермента Поврежденная ткань
Аспартатаминотрансфераза Сердце, печень
Аланинаминотрансфераза Печень
Лактатдегидрогеназа Сердце, печень
Изоцитратдегидрогеназа Печень
Глутаматдегидрогеназа Митохондрии печени
Креатинкиназа Сердечная, скелетная мышца, нервная ткань
Альдолаза Скелетные мышцы
Амилаза Поджелудочная железа

Эритроциты составляют основную часть клеток крови. Основным компонентом

эритроцитов, определяющим их специализированные функции, является гемоглобин. В одном
эритроците около миллиона молекул гемоглобина. Содержание его в цельной крови составляет
140-160 г/л, или 750 г на всю массу крови. Функция гемоглобина – связывать и переносить
кислород от легких к тканям, а углекислый газ в обратном направлении. Время жизни эритроцитов
составляет 110 – 120 дней. Катаболизм эритроцитов происходит главным образом в
ретикулоэндотелиальных клетках селезенки, лимфатических узлов, костного мозга и печени.
Распад эритроцитов в этих клетках начинается с распада гемоглобина на гем и глобин, и
последующего гидролиза ферментами лизосом белковой части гемоглобина. В результате распада
гема образуется билирубин – основной желчный пигмент. Билирубин образуется не только при
распаде гемоглобина, но также при катаболизме других гемосодержащих белков, таких как
цитохромы и миоглобин.

5
 Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.
Эритроциты лишены митохондрий, поэтому в качестве энергетического материала они
используют глюкозу. Глюкоза поступает в эритроциты путём облегчённой диффузии. Около 90%
поступающей глюкозы используется в анаэробном гликолизе, а остальные 10% - в
пентозофосфатном пути окисления. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы служит
источником НАДФН2, который необходим для обезвреживания активных форм кислорода.
Конечный продукт анаэробного гликолиза – лактат поступает в плазму крови и используется
другими клетками, прежде всего клетками печени.
Особенностью анаэробного гликолиза в эритроцитах является присутствие фермента –
бисфосфоглицератмутазы, при участии которого происходит образование 2,3-бисфосфоглицерата
из 1,3-бисфосфоглицерата. Образующийся только в эритроцитах 2,3-бисфосфоглицерат является
аллостерическим регулятором связывания кислорода гемоглобином.
Большое содержание кислорода в эритроцитах определяет высокую скорость образования
супероксидного радикала (О2•‾), Н2О2 и гидроксидного радикала ( •ОН). Эритроциты содержат
ферментативную систему, которая предотвращает токсическое действие активных форм
кислорода и разрушение мембран эритроцитов. Активные формы кислорода образуются в
результате неферментативного окисления гемоглобина с образованием метгемоглобина:
2+ 3+
Нb(Fe ) + O 2 MetHb(Fe ) + O 2
Образующийся при этом супероксидный радикал может окислять оксигемоглобин:
2+
Нb(Fe )О2 + O 2 + 2 Н+ Hb(Fe3+) + О2 + Н2О 2
Перекись водорода также окисляет оксигемоглобин:
2+ 3+ -
Нb(Fe )О2 + Н2О2 Hb(Fe ) + ОН + ОН
Гидроксильный радикал окисляет гемоглобин:
Нb(Fe2+) + ОН Hb(Fe3+) + ОН -
Метгемоглобин не присоединяет кислород и поэтому не может обеспечить дыхание тканей,
поэтому он снова восстанавливается в гемоглобин при участии специфического фермента –
метгемоглобинредуктазы (использует НАДН2). Метгемоглобинредуктаза – специфический для
эритроцитов механизм защиты от действия активных форм кислорода и других окислителей.
Кроме этого, в эритроцитах действует механизм защиты от окислителей связанный с
использованием НАДФН2 и глутатиона (этот механизм действует не только в эритроцитах).

Накопление активных форм кислорода или повреждение антиоксидантных систем приводит к

гемолизу эритроцитов. Это наблюдается, например, при наследуемом дефиците
метгемоглобинредуктазы (семейная метгемоглобинемия), при дефиците глюкозо-6-фосфат-
дегидрогеназы в эритроцитах.
Транспорт кислорода и углекислого газа. Перенос кислорода и углекислого газа,
обеспечивается наличием в эритроцитах гемоглобина. Гемоглобин способен обратимо связывать
О2 и СО2. Связывание О2 с эритроцитами определяется парциальным давлением газа в крови и
сорбционными свойствами гемоглобина. При высоком парциальном давлении в крови лёгочных
капилляров кислород растворяется в плазме и диффундирует в эритроциты, где обратимо
связывается с гемоглобином с образованием оксигемоглобина (HbO2). Молекула кислорода

6
 Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.
связывается с атомом железа структуры гема с помощью координационной связи. После
присоединения молекулы кислорода к одной из цепей происходит пространственная перестройка
молекулы гемоглобина, облегчающая связывание кислорода остальными цепями. В капиллярах
периферических тканей при низком парциальном давлении кислород отщепляется от
оксигемоглобина с образованием восстановленного гемоглобина (HbН), диффундирует в плазму, а
оттуда в ткани.
Углекислый газ в капиллярах периферических тканей связывается с гемоглобином с
образованием карбгемоглобина (HbCO2). СО2 присоединяется к гемоглобину посредством
карбаминовой связи:
H - +
R N + СО2 R NНСОО + Н
H карбгемоглобин
гемоглобин
Карбгемоглобин – соединение очень нестойкое и быстро диссоциирует в лёгочных капиллярах с
отщеплением СО2. В виде карбгемоглобина из тканей к лёгким переносится от 3% до 10% всего
углекислого газа, поступающего из тканей в кровь. Основная масса СО 2 транспортируется с
кровью к лёгким в форме бикарбоната. В эритроцитах углекислый газ связывается с водой при
участии фермента карбоангидразы, образуя угольную кислоту. Н2СО3 распадается с образованием
бикарбонатного иона, который выходит из эритроцита в плазму. В капиллярах лёгких данные
реакции протекают в обратном направлении, в результате чего в эритроцитах образуется угольная
кислота, расщепляющаяся на воду и углекислый газ, который выделяется.

Буферные системы крови. Постоянство рН внутренней среды организма обусловлено

совместным действием буферных систем, лёгких почек. Буферными свойствами, т.е.
способностью противодействовать изменению рН при внесении в систему кислот или оснований,
обладают смеси, состоящие из слабой кислоты и её соли с сильным основанием или слабого
основания с солью сильной кислоты. Буферная система представляет собой сопряжённую
кислотно-основную пару, состоящую из акцептора и донора водородных ионов (протонов). В
норме рН крови в среднем составляет 7,4. Кровь представляет собой взвесь клеток в жидкой среде,
поэтому её кислотно-основное равновесие поддерживается совместным участием буферных
систем плазмы и клеток крови. Важнейшими буферными системами крови являются
бикарбонатная, фосфатная, белковая и наиболее мощная гемоглобиновая.
Бикарбонатная буферная система – мощная и, пожалуй, самая управляемая система
внеклеточной жидкости и крови. На долю бикарбонатного буфера приходится около 10% всей
буферной емкости крови. Бикарбонатная система представляет собой сопряженную кислотно-
основную пару, состоящую из молекулы угольной кислоты Н2СО3, выполняющую роль донора
протона, и бикарбонат-иона НСО3‾, выполняющего роль акцептора протона:

7
 Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.
+ -
Н2СО3 Н + НСО3
донор акцептор
протона протона
Механизм действия данной системы заключается в том, что при выделении в кровь
относительно больших количеств кислых продуктов водородные ионы Н + взаимодействуют с
ионами бикарбоната НСО3‾, что приводит к образованию слабодиссоциирующей угольной
кислоты Н2СО3. Последующее снижение концентрации Н2СО3 достигается в результате
ускоренного выделения СО2 через легкие в результате их гипервентиляции (концентрация Н2СО3 в
плазме крови определяется давлением СО2 в альвеолярной газовой смеси). Если в крови
увеличивается количество оснований, то они, взаимодействуя со слабой угольной кислотой,
образуют ионы бикарбоната и воду. При этом не происходит заметных сдвигов рН. Помимо этого
для сохранения нормального соотношения между компонентами буферной системы в этом случае
подключаются физиологические механизмы регуляции кислотно-основного равновесия:
происходит задержка в плазме крови некоторого количества СО2 в результате гиповентиляции
легких. Данная буферная система тесно связана с гемоглобиновой системой и функционирует как
эффективный регулятор в области рН = 7,4.
Фосфатная буферная система представляет собой сопряженную кислотно-основную пару,
состоящую из иона Н2РО4‾ (донор протонов) и иона НРО42– (акцептор протонов):
Н2РО4- Н+ + НРО42-
донор акцептор
протона протона
Роль кислоты в этой системе выполняет однозамещенный фосфат NaH2PO4, а роль соли
двузамещенный фосфат – Na2HPO4. Фосфатная буферная система составляет всего лишь 1% от
буферной емкости крови. В других тканях эта система является одной из основных. Буферное
действие фосфатной системы основано на возможности связывания водородных ионов ионами
НРО42– с образованием Н2РО4‾ (Н+ + НРО42– → Н2РО4‾), а также ионов ОН‾ с ионами Н2РО4‾ (ОН‾
+ Н2РО4‾ → НРО42– + Н2О). Буферная пара Н2РО4‾/ НРО42– способна оказывать влияние при
изменениях рН в интервале от 6,1 до 7,7 и может обеспечивать определенную буферную емкость
внутриклеточной жидкости, величина рН которой в пределах 6,9–7,4. В крови максимальная
емкость фосфатного буфера проявляется вблизи рН = 7,2. Фосфатный буфер в крови находится в
тесном взаимодействии с бикарбонатной буферной системой. Органические фосфаты также
обладают буферными свойствами, но мощность их слабее, чем неорганического фосфатного
буфера.
Белковая буферная система имеет меньшее значение для поддержания кислотно-
основного равновесия в плазме крови, чем другие буферные системы. Белки образуют буферную
систему благодаря наличию кислотно-основных групп в молекуле белка: белок–Н+ (кислота,
донор протонов) и белок (сопряженное основание, акцептор протонов). Белковая буферная
система плазмы крови эффективна в области значений рН = 7,2–7,4.
Гемоглобиновая буферная система – самая мощная буферная система крови. Она в 9 раз
мощнее бикарбонатного буфера; на ее долю приходится 75% от всей буферной емкости крови.
Участие гемоглобина в регуляции рН крови связано с его ролью в транспорте О2 и СО2.
Константа диссоциации кислотных групп гемоглобина меняется в зависимости от его насыщения
кислородом. При насыщении кислородом гемоглобин становится более сильной
кислотой (ННbО2). Гемоглобин, отдавая кислород, превращается в очень слабую органическую
кислоту (ННb). Итак, гемоглобиновая буферная система состоит из неионизированного
гемоглобина ННb (слабая органическая кислота, донор протонов) и калиевой соли гемоглобина
КНb (сопряженное основание, акцептор протонов). Точно так же может быть рассмотрена
оксигемоглобиновая буферная система. Система гемоглобина и система оксигемоглобина
являются взаимопревращающимися системами и существуют как единое целое. Буферные
свойства гемоглобина, прежде всего, обусловлены возможностью взаимодействия кисло
реагирующих соединений с калиевой солью гемоглобина с образованием эквивалентного
количества соответствующей калийной соли кислоты и свободного гемоглобина:
8
 Лекцию подготовила к.х.н. Логинова Н.Ю.
КНb + Н2СO3 → КНСO3 + ННb.
Именно таким образом превращение калийной соли гемоглобина эритроцитов в свободный ННb с
образованием эквивалентного количества бикарбоната обеспечивает поддержание рН крови в
пределах физиологически допустимых величин, несмотря на поступление в венозную кровь
огромного количества углекислого газа и других кисло реагирующих продуктов обмена.
Гемоглобин (ННb), попадая в капилляры легких, превращается в оксигемоглобин (ННbО2), что
приводит к некоторому подкислению крови, вытеснению части Н2СО3 из бикарбонатов и
понижению щелочного резерва крови.
Нарушения кислотно-основного равновесия. Если компенсаторные механизмы
организма не способны предотвратить сдвиги концентрации водородных ионов, то нарушается
кислотно-основное равновесие. Это приводит к развитию ацидоза или алкалоза. При ацидозе
концентрация водородных ионов в крови выше нормальных величин, при этом рН уменьшается.
Снижение величины рН ниже 6,8 вызывает смерть. В тех случаях, когда концентрация
водородных ионов в крови уменьшается (соответственно значение рН возрастает), наступает
состояние алкалоза. Предел совместимости с жизнью – рН = 8,0. В клинике практически такие
величины рН, как 6,8 и 8,0, не встречаются. В зависимости от механизмов развития нарушений
кислотно-основного равновесия выделяют дыхательный и метаболический ацидоз (или алкалоз).

Список литературы
1. Николаев А.Я. Биологическая химия: Учебник.-3-е изд., перераб. и доп.-М.: ООО «Медицинское
информационное агенство»,-2007.-568 с.: ил.
2. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.-4-е изд., испр.-М.: ГЭОТАР-Медиа, 2005.-784 с.: ил.
3.Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник.– 3-е изд., перераб. и доп.– М.:
Медицина, 1998.– 704 с.: ил.